lípidos

Son sustancias muy heterogéneas.

Tienen en común propiedades físicas:

Solubilidad: Son insolubles en disolventes polares (agua) y solubles en apolares (xileno, benceno)

Composición: Formadas siempre por C, H(más abundante) y O. A veces P y S.

Funciones en los seres vivos: Función estructural, energética y forman hormonas y vitaminas.

Unidad básica: Ácido graso: CH3-(CH2)n-COOH

tipos de ácidos grasos

AG. Saturados: No hay dobles enlaces. Forma fuerzas de Vander Walls, que son fuerzas de atracción/repulsión entre moléculas. Establece muchas fuerzas por lo que suele ser sólido.

• 16CCH3-(CH2)14-COOH Palmítico

• 18CCH3-(CH2)16-COOH Estearico

AG. Instaturados. Forma dobles enlaces en los que no hay fuerzas de Vander Walls, por lo que hay menos liquido a temperatura ambiente.

• AG. Monoinsaturados: 1 doble enlace. Ej: Ac. Leico

• AG. Polinsaturados: +1 doble enlace. Ej: Ac. Linoleico

propiedades de los acidos grasos

Propiedades Químicas: Sufre tres procesos:

1. Esterificación: Reaccion de uno o varios AG con un alcohol.

AG+Alcohol (glicerol)Ester + H2O. Se liberan tantas moleculas de H2O como ácidos grasos hayan reaccionado.

2. Saponificación: Reacción: Ester + base(NaOH-KOH) sal + alcohol (glicerol)

3. Autoxidación: AGI+O2Aldehido.

Propiedades Físicas:

Anfipáticas: Una parte soluble y otra no. CH3-(CH2)n (hidrófoba, no sluble, apolar)-COOH (Hidrófila, soluble, polar)

Puntodefusión: Varia en función de la longitud de la cadena (cuanto más larga mayor punto de fusión) y de las insaturaciones, en los AGI (cuantos mas dobles enlaces, mayor punto de fusión)

lipidos saponificables

Es un lípido que contiene AG’s y sufre esterificación con un alcohol.

simples (C, H, O)

Acilglicéridos:

Lípido que procede de la esterificación del glicerol (propanotriol) y 1, 2 o 3 AG’s

1Monoacilglicérido

2Diacilglicérido

3Triacilglicérido.

Tipos:

• Acilglicéridos animales: Sólidos a temperatura ambiente porque estan formados por AG’s saturados

• Acilglicéridos vegetales: Líquidos a temperatura ambiente porque están formados por AG’s insaturados.

Funciones biológicas:

• Función energética: Da energia al romper los enlaces.

1gr de grasa9k cal

• Función protectora: rodea a los organos y es un aislante térmico.

Céridos o ceras:

Lípido que procede de la esterificación de un alcohol de cadena larga y 1 AG.

Función biologica: Protectora y aislante

• Plumas de las aves

• Exoesqueleto de los artrópodos

• Frutos, hojas, tallos de las plantas

complejos

Lípidos que contienen AG’s y pueden sufrir saponificación. Formados por C, H, O y otros elementos.

Fosfolípido

Contiene H3PO4.

Fosfoglicérido: Diacilglicérido +H3PO4+alcohol.

Es anfipático, tiene una parte soluble (cabeza) y una insoluble (cola)

Funciones biológicas del fosfoglicérido:

La membrana plasmática es una bicapalipídica (2 capas).

Forman micelas: Estructuras formadas por fosfoglicéridos de forma esférica de manera que las cabezas están en el exterior y las colas en el interior. Su función es guardar y aislar en el interior un lipido.

Liposomas: creadas en el laboratorio a partir de una bicapalipidica que ha formado una esfera. Se utilizan para transportar sustancias en disolución

Fosfoglicéridos importantes:

• Fosfatidil colina: Forma parte de la mielina

• Fosfatidil etanolamina: En la membrana del reticulo endoplasmático

• Fosfatidil serina: En la membrana de los glóbulos rojos.

Fosfoesfingolípidos: Formada por esfingosina y un AG. Se une al H3PO4 + aminoalcohol.

Glucolípidos

Unidad básica: Ceramida, que se une a 1 glúcido.

Se encuentran en las bicapas lipídicas en las membranas, el glucido hacia el exterior para reconocer las sustancias.

2 tipos:

-Gangliósidos: ceramida+ oligosacárido (-)

-Cerebrósidos: ceramida+ monosacárido

Funciones:

• Reconocer neurotransmisores (sinapsis)

• Reconocer grupos sanguíneos

• Reconocer virus, bacterias, etc.

lipidos insaponificables

Terpenos o isoprenoides:

Derivados del isopreno (con dobles enlaces que le proporcionan color). Según el número de isoprenos hay cuatro tipos:

• Monoterpeno: 2 isoprenos. Forman esencias vegetales Ej:mentol

• Diterpeno: 4 isoprenos. Forma pigmentos como la clorofila. Forma vitaminas, A, E, K.

• Triterpeno: 6 isoprenos. Forma escualeno, precursor del colesterol

• Tetraterpeno: 8 isoprenos. Forma pigmentos vegetales llamados carotenoides: Caroteno(Naranja), Xantofilas (Amarillo) Licopeno (Rojo)

Esteroides:

Lípidos derivados del esterano. En forma cíclica se llama ciclopentanohidrofenantero. Puede variar en función de sus dobles enlaces y sus radicales. Se clasifican en:

-Esteroles:

-Colesterol: Lipido que se encuentra en la membrana de la célula manteniendo la fluidez

-Vitamina D: sirve para absorber el Ca y el P.

-Hormonas esteroideas:

-Hormonas textuales: Testosterona (hombre) estrógenos (mujer)

-Hormona suprarrenal

-Ádicos biliares: Enbilis: Sustancia producida por el higado para emulsionar las grasas al intestino delgado.

Prostaglanoinas:

Lípidos que proceden de fosfolípidos

Funciones biológicas:

• Contracción del útero en los partos

• Vasodilatador: Ayuda a la circulación de la sangre por venas y arterias

• Procesos inflamatorios: Favorece la expansión del tejido

• Coagulación de la sangre: Contrario a vasodilatador.

proteínas

Aminoácidos: Unidad estructural de las proteinas

H

|

NH2-- C –COOH

|

R

clasificación de los aminoácidos

Aminoácidos NO protéicos: No forman proteínas, están sueltos.

Aminoácidos proteícos: Forman proteínas. Son 20 en fx del R

• Aminoácidos neutros: Pueden ser hidrófilos, polares en el exterior o hidrófobos, apolares en el interior.

• Aminoácidos ácidos: En el R hay un COOH que se carga negativamente, COO-

• Aminoácidos básicos: En el R hay un NH2 que se carga positivamente NH2+

propiedades de los aminoácidos

Son sustancias anfóteras: Sustancias que se pueden comportar como base o como ácido en fx del pH que tenga la disolución en la que se encuentra.

Aminoácido en disolución ion dipolar.

Punto isoeléctrico: Valor del PH que tiene un aminoácido con forma de ion dipolar

IsomeríaEstereoisomería

2 formas posibles para la misma molécula de manera que son imágenes especulares. Se debe a que hay un C asimétrico.

• Forma D: El NH2 esta a la derecha

• Forma L: El NH2 esta a la izquierda. (En los aminoácidos protéicos)

Actividad óptica: Propiedad por la que un aminoácido en disolución puede desviar un plano de luz polarizada.

• Derecha: Dextrógiro

• Izquierdas: Levógiro

Existen aminoácidos esenciales

Son aminoácidos protéicos que no somos capaces de sintetizar por lo que debemos incorporarlos con la dieta. Ej: Fenilanina, Leucina, Isoleucina.

enlace peptídico

Es un enlace covalente que une dos aminoácidos. Une el R COOH de uno con el NH2 de otro y supone la pérdida de un H20.

Características:

Funciona como un doble enlace: Los 4 átomos del enlace y los dos C asimétricos estáne en el mismo plano.

Forma péptidos: Unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. 3 tipos:

• Oligopéptidos: Cuando hay <20 aminoácidos

• Polipéptidos: Cuando hay entre 20-50 aminoácidos

• Proteínas: Cuando hay >50 aminoácidos

Funciones biológicas de los péptidos:

• Pueden ser hormonas:

  • Oxitocina: Contracción del parto

  • Hormona ADH: Evita la pérdida de H2O

  • Insulina y Glucagón: Mantienen los niveles de azucar constantes.

• Transportador: Sobre todo de aminoácidos

• Antibiótico.

estructura de las proteínas

Estrucutra primaria: Proteína en forma de cadena lineal. Los aminoácidos se colocan en forma de zig zag para evitar atracciones y repulsiones entre ellos.

Estructura secundaria: Se forma a partir de la estructura primaria, adquiriendo dos formas:

• a Hélice: La estructura primaria se enrolla helicoidalmente mediante puentes de hidrógeno intracatenarios entre el NH de un aminoácido y el C=O del cuarto aminoácido que le sigue. Gracias a los puentes de Hidrógeno intracatenarios se mantiene la hélice, hay 3,6 aminoácidos por vuelta. Los radicales se colocan hacia el exterior para poder unirse con varias a Hélices.

• Conformación b: Lamina plegada: Unión de varias estructuras primarias en forma de zig zag mediante puentes de hidrógeno intercatenarios. Se une el NH de un aminoácido de una cadena con el C=O de otro de otra cadena. Las cadenas se colocan: Paralelas(mismo sentido) o Antiparalelas(Sentido contrario)

• Helice de colágeno: Helice (cadena enrollada helicoidalmente) con 3 aminoácidos por vuelta, que hace que sea mas extensa. No se forman puentes de hidrógeno intracatenarios, se mantienen mediante la unión de varias hélices (3). La forman la prolina y la hidroxipolina que son radicales de ciclos.

Estructura terciaria: Se forma a partir de estructuras secundarias que se pliegan sobre si mismas mediante enlaces entre R:

• Puentes de H

• Atracciones electroestáticas (+) (-)

• Atracciones hidrofóbicas: entre radicales hidrófobos

• Puentes de Vander Walls: entre moléculas de distintas cargas

• Puentes de disulfuro: Uniones entre SH-SH. Dos cisteínas.

Condiciona la función biológica de la proteína

Formada por Dominios: Unidades (30-50) que se repiten y ayudan a estudiar la evolución.

Estructura cuaternaria: Se forma a partir de la estructura terciaria que se pliega sobre si misma mediante:

• Puentes de H

• Fuerzas de Vander Walls

• Puentes de sulfuro

Ej: Colágeno, hemoglobina.

propiedades de las proteínas

Solubilidad: En agua: Está condicionado por el lugar de los radicales

• Si los radicales exteriores son hidrófobos: Insoluble (Fibroso)

• Si los radicales exteriores son hidrófilos: Soluble (Globular)

Pueden sufrir desnaturalización: Proceso por el que se rompen todos los enlaces que unen a los aminoácidos, excepto el enlace peptídico. Pierde la estructura, cuaternaria, terciaria y secundaria y se queda como estructura primaria. Las causas: Temperaturas extremas, pH extremos y sustancias químicas, a veces pueden ser reversibles. Las consecuencias son la pérdida de la función biológica y la pérdida de la solubilidad.

Especificidad:

• Especificidad de función: Para realizar una función biológica concreta se necesita una estructura concreta

• Especificidad de especie: Hay proteínas que están unicamente en una especie.

Capacidad amortiguadora: Los aminoácidos son sustancias anfóteras.

clasificación de las proteínas

HOLOPROTEÍNAS: Formadas unicamente por aminoácidos

Proteínas fibrosas: Cadena de aminoácidos que se enrollan paralelamente. Son insolubles en agua

• Colágeno: Principal componente del tejido conjuntivo

• Miosina: Contracción de los musculos

• Queratina: Principal componente del tejido epidérmico

• Fibrosina: Coagulación de la sangre

• Elastina: Proteína elástica por su forma de red

Proteínas globulares:Forma esférica. Son solubles en agua

• Actina: Contracción de los músculos

• Albumina: Tiene dos funciones, almacena y transporta aminoácidos.

  • Ovoalbumina (huevo)

  • Lactoalbumina (leche)

  • Seroalmbumina (sangre)

• Globulina: Función de defensa

  • Ovoglobulina

  • Lactoglobulina

  • Seroglobulina

• Histonas: Se asocian con el ADN-Cromosomas

HETEROPROTEÍNAS: Formadas por una parte protéica y otra no proteica o grupo prostético.

Cromoproteínas: G. ProstéticoPigmento

• Cromoproteínas porfirínicas: Cuando el grupo prostético es un anillo tetrapirrólico y en medio hay un catión. Ej: hemoglobina

• Cromoproteínas no porfirínicas: Hay anillos con dobles enlaces y un catión en medio. Ej: hemocianina

Nucleoproteínas: G. ProstéticoAc Nucleico. Ej: Histomas + ADN

Glucoproteínas: G. ProstéticoGlúcido Ej: Inmunoglobulinas

Fosfoproteínas: G. ProstéticoH3PO4 Ej: Caseína (leche) Vitelina (huevo)

Lipoproteínas: G. ProstéticoLípido

Se encuentra en la membrana celular

Se encuentra en la sangre para transportar colesterol. Dos tipos:

• LDL (baja densidad): Transporta colesterol y triglicéridos del hígado a los tejidos para formar membranas. Cuando hay demasiado colesterol se acumula en la sangre

• HDL (alta densidad): Se guarda colesterol y triglicéridos en el hígado. Baja el colesterol en sangre.

función de las proteínas

1. Función de reserva de aminoácidos.

Ej: Leche (caseína) Huevo (ovoalbumina)

2. Función de transporte

Pigmentos respiratorios (transportan O2)

Lipoproteínas: Transportan colesterol y triglicéridos

Transportan e-: Forman parte de los citocromos

3. Función de movimiento

Actina y Miosina: Contracción muscular

Flagelina: Proteína que forma los flagelos

4. Función de defensa

Inmunoglobulinas: Son anticuerpos que detectan vírus, bacterias, etc.

5. Función hormonal

Insulina y Glucagón: Son hormonas antagónicas creadas por el páncreas:

6. Función estructural

En las células

En el organismo

7. Función homeostática

Amortiguan los cambios del pHAminoácidos anfóteros

8. Función de reconocimiento celular

Las glucoproteínas de la membrana reconocen sustancias, células, etc

9. Función encimática