PROTEÍNAS

1-Explica el significado de la siguiente afirmación: la secuencia de aminoácidos determina la estructura y función de la proteína.

La secuencia de aà determina la estructura y función de la proteína y es que las proteínas son polímeros, denominados polipéptidos, constituidos por la unión de unas moléculas llamadas aà, por eso al ser ellas las que constituyen las proteínas determinan su estructura y función.

2-Si el punto isoeléctrico de la alanina es 6 ¿Qué carga tendrá a un pH más alto? ¿Por qué?

(-) porque será un pH básico por lo que hay pocos protones y la alanina cede protones al medio para neutralizar el medio.

3-¿Qué significa que los aà tienen carácter anfótero?¿Cómo influye dicho carácter en las proteínas?

El carácter anfótero, significa que 1 aà puede actuar tanto como base como ácido dependiendo del pH del medio donde se encuentre.

En el caso de las proteínas los extremos tanto el ácido (COOH) como el amino (NH2 ) de cada aà no pueden actuar ya que forman parte del enlace peptídico por lo que en las proteínas la función tamponadora depende del Radical que tenga cada aá (básico, neutro o ácido).

4-¿Qué diferencia existe entre desnaturalización e hidrólisis de una proteína? ¿Qué tipos de enlaces se rompen en ambos casos?

En la hidrólisis se rompen los enlaces peptídicos y deja de ser proteína dando lugar a los distintos aà que formaban la proteína y en la desnaturalización sigue siendo proteína solo pierde la estructura cuaternaria, terciaria… y los enlaces que se rompen son los intracelulares

6-Cita con ejemplos las funciones que desempeñan las proteínas.

Función biológica como:

• Estructural: Las que forman parte de las membranas celulares

• Reserva: ovo albúmina

• Transporte: Hemoglobina( oxígeno,CO2 )

• Inmunológica: los anticuerpos

• Hormonal: insulina

• Enzimática: cualquier enzima (amilasa)

7-¿Qué tipos de enlaces mantienen la estructura terciaria de las proteínas? ¿Como explicas que proteínas de diferentes organismos, presenten “dominios” similares?

Puentes de disulfuro Puentes de hidrogeno

(Enlace covalente) (Grupos polares no iónicos)

Fuerzas electroestáticas F. Van der Waals

(ácidos y bases) (Entre aà apolares + débiles)

Dominios: Son porciones de secuencias secundarias que aparece en numerosas proteínas, esto se debe a que las confiere una especial eficacia en algo, con lo que acaba siendo seleccionado naturalmente

8-Características y estructura del enlace peptídico. ¿Por qué decimos que las cadenas polipeptídicas presentan un esqueleto covalente común?

-El grupo carboxilo de un aà puede interaccionar con el grupo amino de otro, quedando unidos ambos aà y liberándose una molécula de H2O por cada unión. Esta unión es lo que se llama enlace peptídico. Así el compuesto obtenido se llama dipéptido, tripéptido…. Este enlace es de tipo amida.

-Porque todos mantienen una estructura covalente común excepto en los radicales

9-¿Por qué las proteínas con estructura secundaria son insolubles en agua ¿ ¿Por qué las que presentan estructura terciaria son solubles en agua y que de disolución forman?

Porque las proteínas con estructura secundaria tienen todos sus radicales orientados hacia el exterior, de tal manera que los radicales apolares que tienen mucha fobia por el agua se unen a otras proteínas y solo salen al exterior los radicales polares(A) (A) (B)

Porque tienen sus radicales apolares hacia el interior

poniendo hacia fuera los polares formando disoluciones

coloidales debido a su elevada masa molecular(B)

10-Solubilidad de las proteínas

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12-¿En qué consiste la especificidad de una proteína? Relación entre la estructura de una proteína y su función.

La especificidad consiste en que las proteínas de cada ser vivo basan su funcionamiento en la interacción específica con otras sustancias.

ENZIMAS

1-¿Por que las que se encuentran únicamente con su estructura secundaria no pueden desempeñar funciones enzimáticas?

Todos los enzimas tienen estructura globular, porque esta estructura puede replegarse y dejar huecos (centro activo) para reaccionar con el sustrato.En cambio la estructura 1ª y 2ª no pueden replegarse en si mismas por su conformacion espacial

2-Explica las funciones que desempeñan los distintos aà de una enzima

Aminoácidos estructurales (d): determinan la forma, parecida a un globo

“ de fijación (a y c): fijan al sustrato para que luego el catalizador le catalice

“ catalizadores (b): llevan a cabo la catálisis, interaccionando con el sustrato, disminuyen la . energía de activación.

3-¿Qué relación existe entre punto isoeléctrico y pH óptimo de una enzima.

EL punto isoeléctrico de un enzima, es cuando el número de cargas (-) y cargas (+) de los aminoácidos que forman el enzima son el mismo numero y permite que el enzima no se desplace en un campo eléctrico.

pH optimo es el valor del Ph para el cuál la el enzima presenta la mayor actividad enzimática.

5-¿Qué se entiende por especificidad enzimática? ¿Qué condiciona molecularmente dicha especificidad?

Hay dos tipos; de Acción que un enzima solamente cataliza un tipo de reacción química y por otro lado hay De sustrato que significa que además de catalizar la reacción lo hacen sobre un determinado sustrato. Hay enzimas en las que el grado de especificidad es muy alto y solo actúan sobre un determinado sustrato y otras en las que la especificidad no es tan elevada por lo que pueden actuar sobre sustratos que entre ellos son análogos.

6-¿Por qué la actividad enzimática está restringida únicamente a las proteínas?

Porque las proteínas presentan la característica de la plasticidad, esto quiere decir que al estar organizadas en niveles (estructura 1ª, 2ª, 3ª, 4ª) pueden adoptar las configuraciones necesarias para interaccionar con un sustrato.

7-¿Por qué son indispensables los coenzimas en las reacciones enzimáticas? Cita ejemplos y reacciones en las que intervienen

Porque si no el enzima estaría incompleto y el centro activo no tendría la conformación espacial adecuada para actuar con el sustrato

8-En una reacción enzimática, el centro enzima y el coenzima tienen comportamientos diferentes. ¿En qué radica dicha diferencia?

Radica en el hecho que el centro activo es la región del enzima que interacciona que actúa con el sustrato mientras que el coenzima aporta grupos funcionales que antes el enzima no tenía. Además el grupo prostético esta unido al enzima mediante un enlace fuerte (covalente) y siempre esta con el enzima , mientras que el coenzima esta unido al enzima mediante un enlace débil de tal manera que solo esta con el enzima cuando es necesario.

9-¿Qué es un grupo prostético? Indica algún ejemplo que ponga de manifiesto su importancia biológica.

La parte no proteica de una heteroproteina. // La hemoglobina

10-Establece una comparación entre la actividad enzimática de las enzimas alostericas y no alostéricas. Indica el significado biológico de las mismas

Las alostéricas tienen: Inhibidor T => poco activa

- centros reguladores: Activador A => muy activa

-cinética sigmoidea:

- actúan al comiendo de las rutas o en sus ramificaciones

- Estructura 4ª que permite la colaboración entre protómeros

11-¿Qué ventaja presentan las enzimas alostéricas frente a las no alostericas?

Que a aumentos o disminuciones de sustrato muy pequeños se producen grandes cambios en la velocidad

12-¿Qué diferencia existe entre INHIBICION COMPETITIVA Y NO COMPETITIVA de una enzima?¿La inhibición representa alguna ventaja para las células?

Que en la I. competitiva el inhibidor se mete en el lugar de la enzima donde iría el sustrato de tal modo que al estar él, el sustrato no puede encajar, y en la I. no competitiva el inhibidor se mete en otro hueco de tal modo que cuando entra el inhibidor, el centro activo de la enzima cambia y así el sustrato no puede entrar.

• Si presentan alguna ventaja para las células ya que estan necesitan regular las reacciones del metabolismo

ÁCIDOS NUCLEICOS

1-A)Representa la hélice de ADN indicando la disposición espacial, respecto al eje central de la hélice, de los distintos grupos moleculares presentes en los nucleótidos que la forman

B) Representa las dimensiones de la molécula de ADN a nivel de estructura 2ª

2-¿Por qué decimos que ambas hebras son antiparalelas?

Porque las dos hebras coinciden, el extremo 3' de una cadena con el 5' de la otra. Son complementarias y no idénticas porque cada una de ellas posee las bases nitrogenadas complementarias de la otra

4-Representa simbólicamente la molécula de ATP, indicando el nombre de cada componente

El ATP es una molécula especializada en la retención de E, es decir, en los procesos químicos cuando se desprendo E, es recogida por el ADP que con el aumento de E pasa a formar ATP

9- ¿Qué razón justifica la extremada complejidad de la estructura cuaternaria del ADN?

Es la que le proporciona el aspecto específico del ADN, la secuencia polinucleótida se enrolla en el espacio en forma de Doble hélice y tiene una serie de características:

• Es una secuencia de polinucleótidos en forma de doble hélice

• Las cadenas son antiparalelas

• Las cadenas se unen mediante puentes de hidrogeno

• Son complementarias

• El giro es dextrógiro

• Las bases nitrogenadas quedan en el interior de la doble hélice, mientras que el esqueleto pectina-fosfato hace las parte externa

• El enrollamiento es plectonémico, las cadenas no se pueden separar sin desenrollarlas