Biología
Bioquímica
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Nota:
Prueba conjunta de Bioquímica. 3U.Carrera de Ingeniería en Biotecnología. ESPE
Todas las preguntas valen 1 P. excepto 47 y 48 valen 2p
- La función biológica de los aminoácidos es
- únicamente formar parte de las proteínas
- formar parte de los ácidos nucleicos
- formar parte de las proteínas y otras funciones biológicas
- ninguna de las anteriores
- En la estructura de los aminoácidos hay
- un grupo alfa-amino y un grupo alfa-carbonilo
- un grupo alfa-amino y un grupo beta-carboxilo
- un grupo alfa-amido y un grupo alfa- carboxilo
- un grupo alfa-amino y un grupo alfa- carboxilo
- Los aminoácidos no pueden tener nada más que un:
- carbono-alfa
- grupo amino
- grupo carboxilo
- átomo de nitrógeno
- Los aminoácidos se clasifican en cuatro grupos en función de su:
- tamaño
- grupo R
- grupo amino
- grupo carboxilo
- Todos los aminoácidos con grupo R de naturaleza apolar se caracterizan por tener un grupo R capaz de formar:
- enlaces iónicos
- interacciones hidrofóbicas
- puentes de hidrógeno
- puentes disulfuro
- Todos los aminoácidos con grupo R de naturaleza polar sin carga se caracterizan por tener un grupo R capaz de formar:
- enlaces iónicos
- interacciones hidrofóbicas
- puentes de hidrógeno
- puentes disulfuro
- Todos los aminoácidos con grupo R de naturaleza polar con carga se caracterizan por tener un grupo R capaz de formar:
- enlaces iónicos
- interacciones hidrofóbicas
- puentes disulfuro
- ninguna de las anteriores
- La mayoría de los aminoácidos presentan estereoisómeros por:
- tener el grupo α-carboxilo a la derecha
- tener un carbono alfa asimétrico
- tener el grupo α-amino a la izquierda
- tener un carbono alfa simétrico
- Cuál de los siguientes aminoácidos es un aminoácido aquiral:
- Alanina
- Ac. Aspártico
- Glutamina
- Glicina
- ¿En qué forma iónica se encuentran los grupos alfa-amino y alfa-carboxilo de los aminoácidos a pH neutro?:
- alfa-NH4+ y alfa-COOH
- alfa-NH3 y alfa-COO-
- alfa-NH3 y alfa-COOH
- alfa-NH3+ y alfa-COO-
- Cuando un aminoácido monoamino monocarboxílico tiene sus grupos α ionizados con una carga positiva y otra negativa forma un ión bipolar que se denomina:
- contraión
- ión híbrido
- dipolo
- ión neutro
- La curva de valoración de un aminoácido consiste en:
- una gráfica que representa el protocolo usado para calcular la concentración de un aminoácido en una disolución
- una gráfica que representa la cantidad de aminoácido necesaria para una determinada actividad
- una gráfica que representa el pH de una disolución del aminoácido en función de los equivalentes de ácido o base fuertes añadidos
- una gráfica que representa la variación de la concentración de un aminoácido en una proteína
- El estado de ionización de un aminoácido varía con:
- el pH
- la concentración
- el pKa
- la presión
- El efecto hidrofóbico consiste en que:
- El interior de las células es predominantemente no polar
- Las membranas no pueden ser atravesadas por el agua
- grupos apolares tienden a organizarse excluyendo al agua
- Los aminoácidos con cadena lateral apolar forman puentes de hidrógeno con facilidad
- Las interacciones entre cadenas laterales de aminoácidos apolares son más fuertes que las interacciones iónicas
- La frase correcta sobre el enlace peptídico ...
- es resistente a la hidrólisis ácida
- no impide que desaparezcan las propiedades ácido-base de los grupos amino y carboxilo que lo forman
- no impide la posibilidad de que los grupos -CO y -NH puedan formar enlaces débiles
- No interfiere con los grupos R
- En relación con la cadena lateral de los aminoácidos:
- La His tiene un grupo amino
- La Cys es apolar
- La Phe es aromática
- La Ser tiene un grupo carboxílico
- La Met contiene un grupo tiol
- Con respecto a la desnaturalización de las proteínas:
- La elevación de la temperatura la favorece porque se rompen los puentes disulfuro
- La estructura de la proteína desnaturalizada es menos ordenada que la nativa
- Siempre es un proceso irreversible
- Siempre se produce cuando el pH es menor que 7
- Señala la frase correcta en relación con la estructura de las proteínas:
- La estructura cuaternaria se estabiliza normalmente por el mismo tipo de interacciones que la terciaria
- Todas las proteínas poseen estructura cuaternaria
- Los grupos CO y NH del esqueleto peptídico participan en la estabilización de la estructura secundaria, pero no de la terciaria
- Los aminoácidos con cadena lateral más voluminosa quedan hacia el exterior en las proteínas globulares
- La estructura beta no se encuentra en las proteínas globulares
- Señala la frase correcta
- La hélice alfa puede estar formada por más de una cadena polipeptídica
- La hoja beta se estabiliza principalmente por interacciones iónicas entre las cadenas laterales de los residuos de aminoácido
- El efecto hidrofóbico es importante en el mantenimiento de la estructura terciaria de una proteína en medio acuoso
- Los puentes disulfuro constituyen el componente principal para el mantenimiento de la estructura terciaria de las proteínas
- La hélice alfa se encuentra mantenida por enlaces de hidrógeno entre las cadenas laterales de residuos de aminoácido
- Señala la frase correcta. Dado el pentapéptido Glu-Met-Arg-Thr-Gly:
- El residuo C terminal es Glu
- A pH 7,0 presenta dos grupos cargados
- Su nombre correcto es glicil treonil arginil metionil glutámico
- Tiene 5 enlaces peptídicos
- Su carga a pH 7,0 es 0
- Señala la frase correcta. En relación con la desnaturalización de una proteína:
- Se rompen los enlaces peptídicos
- La estructura de la proteína desnaturalizada es más ordenada que la de la proteína nativa
- Afecta a la estructura, pero no la actividad de la proteína
- En algunos casos es reversible, pero no siempre
- Las proteínas se desnaturalizan a temperaturas ligeramente superiores a 37 ºC
- Podemos encontrar aminoácidos de la serie IV
- en casi todas las proteínas
- formando parte de antibióticos como la gramicidina
- en todas las proteínas con puentes disulfuro
- Podemos encontrar D-aminoácidos en
- enzimas del metabolismo de los hidratos de carbono
- la pared bacteriana
- antibióticos
- glicoproteínas
- Los aminoácidos proteicos se caracterizan porque
- pertenecen a la serie L
- no pueden ser sintetizados por el hombre
- pueden sufrir modificaciones una vez que se han incorporado a las proteínas
- son esenciales
- Es cierto que todos los aminoácidos (aa) proteicos
- Son ópticamente activos
- pertenecen a la serie IV
- pueden ser sintetizados por el hombre
- nada de lo anterior es cierto
- El aa Prolina se caracteriza porque
- no tiene carbonos asimétricos
- no tiene actividad óptica
- su cadena lateral está unida al grupo amino
- nada de lo anterior es cierto
- Las proteínas son macromoléculas biológicas constituidas básicamente por:
- C, H, O, P.
- C, H, O, N.
- C, H, O, Fe
- Los -L-aminoácidos se caracterizan por:
- la disposición del grupo carboxilo (-COOH) a la izquierda del carbono .
- la disposición del grupo amino (-NH2) a la derecha del carbono .
- la disposición del grupo amino (-NH2) a la izquierda del carbono .
- El comportamiento anfótero de los aminoácidos se refiere a que:
- El pH que exista en una disolución acuosa determina su ionización.
- El pH que exista en una disolución acuosa determina su actividad óptica.
- El pH impide que se solubilicen en una disolución acuosa.
- Un ejemplo de polipéptido es la unión de:
- Ala - Glu - Tyr - Met – Pro
- Cys - Pro - His - Ala - Ile - Phe – Gly
- ninguna respuesta es correcta.
- En cuanto al enlace peptídico, es cierto que:
- se establece entre los grupos amino (-NH2) de dos aminoácidos contiguos.
- se establece entre los grupos carboxilo (-COOH) de dos aminoácidos contiguos.
- se establece entre los grupos amino (-NH2) y carboxilo (-COOH) de dos aminoácidos
- La configuración o de lámina plegada de una proteína, se refiere a:
- su estructura primaria.
- su estructura secundaria.
- su estructura terciaria.
- Si la mioglobina es una proteína formada por un único polipéptido, ¿puede tener estructura cuaternaria?
- nunca
- si
- a veces
- Cuando una proteína se desnaturaliza, ¿quedan libres sus aminoácidos?
- si
- nunca
- a veces
- El colágeno es una proteína con función:
- estructural.
- enzimática.
- hormonal
- La anemia falciforme es una enfermedad que se produce por alteración de la estructura
- Primaria
- Secundaria
- Terciaria
- Cuaternaria
- El polyaspartato puede formar hélice alfa
- a pH neutro
- a pH 3
- nunca
- siempre
- La poliproplina pude formar hélice alfa
- a pH neutro
- a pH 9
- nunca
- siempre
- Si un tripéptido la reaccionar con fenilisocianato y luego ácido da el derivado feniltiohidantoinico de la glicina, la estructura primaria sería:
- Gly-X-Y
- X-Gly-Y
- X-Y-Gly
- Glu-X-Y
- Si al tratar un tetrapéptido con Tripsina se producen 2 fragmentos, la estructura primaria sería:
- Lys-X-Y-Z
- Arg-X-Y-Z
- X-Lys-Arg-Y
- X-Lys-Y-Z
- X-Arg-Y-Z
- En una cromatografía de intercambio iónico con resina catiónica (-) se quiere separar Gly de Asp, su variación de pH sería:
- De 2 a 7
- De 7 a 2
- De 11 a 7
- De 7 a 11
- Ninguno de los anteriores
- Un péptido tiene la siguiente composición: Asp3, Ala, Glu, His, Leu2, Pro, Gly4, Lys2. Su carga a pH 12 será:
- +4
- -5
- -15
- +5
- -4
- En un enzima, el centro activo
- es el lugar al que se une el sustrato
- es el lugar al que se une un cofactor
- no participa en el mecanismo de la reacción
- participa tanto en la unión al sustrato como en el mecanismo de la reacción
- El sitio catalítico del centro activo de un enzima
- participa en la unión al sustrato
- participa en el mecanismo de la reacción
- es el lugar al que se unen los cofactores
- nada de lo anterior es cierto
- La actividad de un enzima es sensible a factores como
- el pH
- la temperatura
- la presencia o ausencia de cofactores
- la cantidad de enzima que se va consumiendo a lo largo de la reacción
- Un enzima en ausencia de su cofactor
- se llama holoenzima
- se llama apoenzima
- se llama coenzima
- tiene mayor actividad específica
- Es cierto que
- hay enzimas cuyo pH óptimo es 2
- la actividad enzimática aumenta siempre con la temperatura
- los enzimas necesitan siempre un grupo prostético
- hay enzimas que pueden reaccionar con varios sustratos
- Entre los factores que pueden modificar la actividad de un enzima se encuentran
- pH
- temperatura
- su contenido en aminoácidos no polares
- su peso molecular
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