Dióxido de carbono y oxígeno compiten por la hemoglobina.

La hemoglobina es cooperativa ya que en pulmones toma oxígeno y en tejidos lo suelta.

El BPG aumenta la afinidad del oxígeno por la hemoglobina.

La mioglobina tiene mayor KM por el oxígeno, por tanto mayor afinidad que la hemoglobina.

El estado T de la hemoglobina tiene mayor afinidad por el oxígeno.

A pH ácido aumenta la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno.

La hemoglobina no tiene subunidad b (beta).

La hemoglobina y mioglobina tienen la misma afinidad por el oxígeno.

El O2 y CO2 compiten por el centro activo del grupo hemo.

La hemoglobina A y F son iguales excepto en la afinidad por el oxígeno.

Mioglobina y hemoglobina siguen cinéticas alostéricas.

La hemoglobina transporta CO2 unido al amino de la subunidad b(beta).

El pH ácido favorece la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno.

El CO2 no puede unirse al grupo hemo, el CO si.

El CO es beneficioso porque puede unirse al grupo hemo de la hemoglobina.

Concentraciones elevadas de CO2 y pH ácido dificultan la unión del oxígeno por la mioglobina.

La hemoglobina fetal tiene baja afinidad por BPG.

Un pH ácido de la Hemoglobina tiene mayor afinidad por el oxígeno.

CO2 y O2 no compiten por la unión al grupo hemo de la hemoglobina.

A pH ácido aumenta la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno.

Podemos separar proteínas en función del tamaño, carga y solubilidad.

La electroforesis bidimensional es igual al isoelectroenfoque más HPLC.

El inmunoblot utiliza anticuerpos específicos para reconocer proteínas.

La estructura secundaria es la ordenación regular y repetitiva de los aminoácidos adyacentes en la cadena polipeptídica.

Las chaperonas necesitan más proteínas para su función.

Las chaperoninas ayudan al plegamiento correcto de proteínas.

Las proteínas G son proteínas fijadoras de GTP que actúan en rutas de señalización intracelular.

El pH ácido mantiene las proteínas sin desnaturalizar, por eso la pepsina es resistente al pH del estómago.

Una columna de intercambio catiónico tiene cargas positivas y capta negativas.

La técnica ELISA nos da información sobre la estructura de las proteínas.

La estructura de la proteína es la que determina su función.

Una proteína solo tiene dos grupos ionizables.

Los puentes disulfuro son débiles debido a los residuos de la cisteina.

La estructura terciaria viene determinada por la primaria.

Electroforesis bidimensional es HPLC mas isoelectroenfoque.

La electroforesis bidimensional no tiene nada que ver con el análisis de proteínas.

La estructura de la proteína es la que determina la función.

Las proteasas eliminan puentes disulfuro.

Una reacción endergónica es espontánea.

Las curvas de titulación revelan la capacidad tamponadora de un sistema ácido-base conjugado pero no determinan el pKa de un ácido débil.

Todos los aminoácidos forman parte de las proteínas.

Para sintetizar fosfoproteínas se utilizan aminoácidos fosforilados.

La glicina tiene pK1=4 y pK2=7,58, tiene carga neta 0 a pH=2,92.

Lisina, arginina y histidina son básicos a pH neutro.

En la proteína Glu-Ala-Met-Arg-Val-Leu, la arginina es el único aminoácido con el grupo -amino libre.

Aspartato y glutamato tienen interacciones electrostáticas.

Los puentes disulfuro son débiles debido a los residuos de la cisteina.

Un aminoácido básico tiene valores de pK1=1,82, pK2=9,17, pK=6, tiene un pI=5,5.

Un aminoácido tiene varios pI.

Todos los aminoácidos conocidos se utilizan para la síntesis de proteínas.

El pI es el pH al cual la carga vale 0.

Aspartato tiene un grupo amino y dos carboxilo.

La carga del aminoácido depende del pH y de la cadena lateral del aminoácido.

Todos los aminoácidos tienen tres grupos ionizables.