Tema 6 .- Enzimas y vitaminas

1.- Enzimas

Introducción

• Aceleran reacciones químicas del organismo biocatalizadores (esenciales)

• Proteínas globulares capaces de catalizar reacciones metabólicas

• Solubles en H2O y se difunden bien en líquidos orgánicos.

• Durante la reacción no se alteran y no desplazan la cte. de equilibrio para más producto.

• Aumentan velocidad de reacción entre un millón y un trillón de veces.

• " catalizadores no biológicos: actúan a tª ambiente, gran especifidad

• Descubrimiento de ribozima catalizar corte y empalme de segmentos ARN.

• De reactivos a productos / Se necesita activar el reactivo energía de activación (calor)

• Pueden actuar de dos formas

• Enlaces covalentes debilitan sus enlaces no hace falta tanta E para romperlos

• Atraen sustancias reaccionantes a superficie aumenta posibilidad de encuentro

• Una vez realizada la reacción; enzimas se liberan rápidamente a otra reacción química

• Complejos multienzimáticos: el producto de una enzima es el sustrato de la siguiente

• No hace falta una elevada concentración del sustrato

• Zimógenos o proenzimas: precisan otras enzimas o iones para que estén activadas

• Ej: Pepsinógeno HCl pepsina.

• Enzimas que realizan la misma función variantes moleculares " secuencia aminoác.

• Suelen presentar diferencias de velocidad de reacción.

• Generalmente en diferentes tejidos o compartimentos celulares...

• Llamadas ISOENZIMAS

1.2 Estructura de las enzimas

• Se pueden diferenciar dos tipos de enzima:

• Enzimas estrictamente proteicas: holoproteínas

• Holoenzimas asociación fracción polipeptídica (apoenzima) y no (cofactor)

• Cofactor: puede ser activadores inorgánicos Mg (quinasas)

• Puede ser activador orgánico :

• Grupo prostético : grupo hemo (citocromos);

• Coenzimas: molécula asociada a enzima: ATP, ADP, vitaminas...

• En la cadena polipeptídica de una enzima 3 tipos de aminoácidos:

• Aminoácidos estructurales sin función dinámica.

• Aminoácidos de fijación enlaces débiles con el sustrato centro de fijación.

• Aminoácidos catalizadores enlaces covalentes con sustrato ctr. Catalítico

• Enlaces Debilitan la estructura molecular sustrato favorece ruptura.

• Centro catalítico y de fijación centro activo de la enzima.

1.3 Las coenzimas

• Se suelen alterar durante la reacción se regenerar rápidamente otra vez funcionales

• Algunas no se fijan a la enzima actúan conjuntamente en transformación del sustrato.

• Otras se fijan a la apoenzima formando parte del centro activo.

• Unión coenzima - apoenzima holoenzima

• No suelen ser específicas de un solo tipo de apoenzima algunos casos se pueden unir a más de 100 tipos de apoenzimas diferentes

• Coenzimas más importantes:

• NAD, NADP, FMN, FAD (enzimas desidrogenasas)

• Coenzima A transferir grupos acilo

• ATP transferir grupos fosfato.

1.4 Regulación de la actividad enzimática.

• La actividad de una enzima depende de un cierto nº de factores:

• Temperatura

• Reacción enzimática energía calorífica a energía cinética.

• Aumenta la movilidad de las moléculas encuentros intermoleculares.

• Temperatura excesiva desnaturalización pierde sus propiedades.

• Se paraliza la actividad enzimática.

• Temperatura óptima actividad enzimática máxima.

• pH

• Todas las enzimas tienen dos valores límite de pH efectivas.

• Traspasados estos valores desnaturalización

• pH óptimo máxima eficacia (depende del tipo de enzima)

• Influye en el grado de ionización de los radicales (hemoglob: 2,2)

• Concentración del sustrato

• Incremento concentración sustrato aumento velocidad reacción..

• Aumento de moléculas sustrato aumento posibilidad encuentro E y S.

• Concentración excesiva velocidad reacción no aumentará (saturado)

• Michaelis-Menten: fórmula para velocidad - concentración.

• Activadores

• Algunos iones favorecen la unión de la enzima con el sustrato

• Ej: Enzima fosfotilasa formación del ATP a partir ADP y H3PO4.

• Se ve activada por la presencia de iones magnesio Mg2+

• Inhibidores

• Sustancias que disminuyen o impiden la actuación de la enzima.

• Inhibición de dos tipos:

• Irreversible o envenenamiento de la enzima:

• El inhibidor se fija permanentemente a la enzima inutilizada.

• Reversible no se inutiliza el centro activo (temporal)

• Competitiva molécula inhibidor similar al sustrato.

• Puede competir con este en la fijación al centro activo.

• No se fija a centro activo no se inutiliza

• No puede actuar hasta que no se libere del inhibidor.

• No competitiva puede actuar de dos formas

• Se une al complejo enzima- sustrato haciéndolo fijo.

• Se une a la enzima (en aminoácidos fijación) impide acceso de sustrato al centro activo.

1.5 Especifidad de las enzimas

• Aminoácidos de fijación se disponen en el espacio establecen enlaces con R sustrato

• Esto origina una especifidad entre la enzima y el sustrato

• Se producirá actividad enzimática cuando coincidan especialmente radicales y aminoácidos de fijación.

• Tres tipos de especifidad

• Absoluta enzima sólo reconoce un tipo de sustrato. Ej: D-fructosa 6-fosfotransferasa sólo reconoce la D-fructosa.

• De grupo reconoce sólo un grupo se moléculas similares que poseen un determinado enlace químico. Ej: -glucodidasa sobre glúcidos O-glucosídico.

• De clase no dependen del tipo de molécula sino sobre un tipo de enlace. Ej: las fosfatasas separan los grupos fosfato de cualquier tipo de molécula.

1.6 Enzimas alostéricas

• Suelen estar constituidas por varias subunidades o protómeros.

• Cada protómer: dos centros: centro regulador y centro catalítico o activo

• Al unirse una molécula al centro catalítico conformación protómero varía hace funcional al centro catalítico.

• Enzima alostérica pasa del estado inhibido (T) al estado activo(R).

• Variación de un protómero se transmite a otros hace protómeros activos.

• Se denomina transmisión alostérica.

• Algunas enzimas se hallan en estado inhibido precisan activador (sustrato)

• Algunas enzimas alostéricas se encuentran en estado catalítico unión del producto de reacción enzimática con centro regulador pasa a estado inhibido

• Esto permite que las enzimas alostéricas actúan como reguladores en sist. enzimáticos

1.7 Nomenclatura y clasificación de las enzimas

Nomenclatura:

• Nombre del sustrato + nombre coenzima (si la hay) + función enzima.

• Nombre acabado en -asa. Otras conservan su antigua denominación.

• Maltasa, sacarasa, fosfatasa... // Pepsina, Tripsina...

Clasificación:

• Oxidorreductasas

• Catalizan reacciones donde tiene lugar una oxidación o una reducción.

• Son propias de la cadena respiratoria.

• Existen 14 clases destacan deshidrogenasas y oxidasas

• Deshidrogenasas separan el hidrógeno del sustrato (oxidantes)

• Oxidasas captan electrones del sustrato y los transfieren a un aceptor.

• Primero se reducen y luego se oxidan

• Transferasas

• Transfieren radicales de un sustrato a otro sin que estos queden libres

• Según el radical se dividen en ocho subclases

• Hidrolasas

• Enzimas que actúan mediante reacciones de hidrólisis rompiendo enlaces con radicales -OH y -H procedentes de la ruptura de una molécula de H2O.

• Según el enlace que rompen se dividen en 9 subclases. abundan digestivas.

• Hidrolasas esterasas (rompen enlaces éster), peptidasas, amidasas...

• Liasas

• Catalizan reacciones en las que se rompen enlaces C-C, C-N o C-O con pérdida de grupos y con la aparición de enlaces dobles. Ej: desaminasas ( radic. Amino)

• Isomerasas

• Regulan reacciones isomerización sustrato se transforma otra forma isómera.

• Ligasas o sintetasas

• Unen moléculas o radicales mediante la energía proporcionada por la desfosforilación de una molécula de ATP.

2.- Vitaminas

• Compuestos relativamente sencillos imprescindibles para la vida (poca cantidad).

• Se obtiene a través de alimentos (provitaminas) metabolismo animal pasa a vitaminas

• Excepción vitamina C sintetizada a partir de la glucosa.

• Nombre vitamina aminas de la vida (grupos amina esenciales)

• Avitaminosis (carencia total); hipovitaminosis (carencia parcial); hipervitaminosis.

• Son lábiles resisten mal los cambios de Tª y almacenamientos prolongados.

• Se clasifican en dos grupos : liposolubles e hidrosolubles.

2.1 Vitaminas liposolubles

• Vitaminas lipídicas, con propiedades características de lípidos

• Pertenecen a este tipo de vitaminas: A, D, E, K.

Vitamina A. Diterpeno, se presenta de dos formas : A , A2.

Fuentes

• En vegetales que contengan carótenos pigmentos de color rojo y amarillo

• En intestino: da lugar a dos moléculas de vitamina A.

• Se almacena en el hígado.

• Se encuentra en aceite de hígado de bacalao, huevos y leche de vaca.

Acción

• Acción protectora de tejidos epiteliales. (mucosas, piel)

• Necesaria para percepción de luz de esta molécula deriva el retinal. (ciclo visual)

Déficit

• Debilitamiento de tejidos epiteliales sensibles a las infecciones.

• Xeroftalmia engrosamiento y opacidad de la córnea.

• Empobrecimiento de cantidad de retinal pérdida agudeza visual y ceguera nocturna

Vitamina D

• Conjunto esteroles (D2 calciferol; D3colecalciferol.) Síntesis inducida rayos UVA.

Fuentes 3 vías de obtención

• Ingestión de ergosterol transformación en D2 a nivel de la piel

• A partir 7-deshidrocolesterol (derivado colesterol) vitamina D3 en piel

• Ingestión directa de alimentos ricos de vitamina D. (Arenque, salmón, sardina...)

Acción

• Regula la absorción del calcio a través de pared intestinal

• Concentración sanguínea de calcio

• Estabilidad y formación ósea

Déficit

• Raquitismo (niños) y osteomalacia (adultos)

• Es una defectuosa calcificación de huesos se ablandan y deforman.

Exceso trastornos digestivos (vómitos, dirreas); calcificación de órganos diversos.

Vitamina E tocoferol o restauradora de la fertilidad.

Fuentes hojas verdes, semillas, aceites vegetales y yema de huevo.

Acción no comprobada en el hombre; cierta acción protectora en moléculas lipídicas.

Déficit (en los roedores) problemas fertilidad, parálisis y diastrofia muscular.

Vitamina K filoquinona. Pertenecen: (K1 , K2 , K3 , K4 )

Fuentes K1 hoja verde, K2 pescados, K3 flora intestinal

Acción síntesis de protrombina (en hígado). Precursora de trombina (fibrinógeno fibrina)

Déficit rara; aparición de hemorragias.

2.2 Vitaminas hidrosolubles

• Vitaminas solubles en agua, móviles y de gran capacidad de difusión

• Su exceso no provoca trastornos disuelven en sangre riñón orina

• Pertenecen a este tipo de vitaminas: C, complejo vitamínico B (B1, B2, ác. fólico, B12, H, ác. pantoténico)

Vitamina C ácido ascórbico

Fuentes a partir de la glucosa. Abundan cítricos, hortalizas, leche de vaca.

Acción síntesis colágeno (proteínas tejidos reticulares). Regula hormonas antiestrés.

Déficit escorbuto.(hemorragia por mucosas intestinales) infecciones muerte.

Vitamina B1 tiamina (antiberiberi)

Fuentes bacterias, levaduras, vegetales y envolturas cereales y legumbre.

Acción metabolismo glúcidos y lípidos. Forma activa (pirofosfato de tiamina) coenzima que transfiere grupos aldehído.

Déficit beriberi (neuritis) debilidad muscular, hipersensibilidad, insuf. cardiaca ...muerte

Vitamina B2 rivoflamina o lactoflavina.

Fuentes Muchos alimentos (bacterias, levaduras, vegetales, huevos, leche, hígado...)

Acción forma parte de coenzima FAD y FMN. Con deshidrogenasas en respiración celular.

Déficit dermatitis, enrojecimiento de cara, fotofobia.

Ácido nicotínico vitamina PP (preventiva pelagra), niacina. de ella deriva nicotinamida

Fuentes hongos, leche, carne. Animales la sintetizan a partir del triptófano.

Acción forma parte de NAD, NAPD (enzi. deshidrogenasas en oxidación glúcidos y prótidos

Déficit pelagra (enrojecimiento boca y trastornos ap. digestivo, color oscuro exp. sol (RIP)

Exceso única hidrosoluble que produce trastornos en piel

Vitamina B6 piridoxina

Fuentes hojas verdes, levadura, hígado.

Acción formación de niacina a partir triptófano por lo que sus síntomas son igual que ella. El fosfato de piridoxina coenzima transferasa en metabolismo de aminoácidos.

Déficit anemia y trastornos nerviosos.

Ácido fólico Vitamina B9

Fuentes hígado, riñón, fermentación levaduras, huevos, leches, semillas, partes verdes

Acción coenzima trasnferasa de grps monocarbonados. Formación de purinas y pirimidinas. Crecimiento y eritropoyesis

Déficit anemia (adultos), niños (detención crecimiento)

Vitamina B12 cobalamina. Derivados activos: ciano- (B12A), hidroxi- (B12B) nitro (B12C) W-

Fuentes bacterias sinbiontes del tubo digestivo.

Acción coenzima transferasa de metilo en síntesis de prótidos y ác. nucleicos. Eritropoyesis

Déficit anemina perniciosa (alteración en glóbulos rojos)

Biotina vitamina H

Fuentes vegetales y bacterias. Animales la producen en flora intestinal.

Accióncoenzima transferasa de grupo carboxilo. Metabolismo de grasas, prótidos y glúcidos

Déficit dermatitis, dolores musculares, anemia, depresión ...

Ácido pantoténico vitamina W

Fuentes hongos, bacterias y hojas verdes. Se almacena en tejidos de animales.

Acción forma parte coenzima A que transporta grupos acilo en oxidación ác.grasos y pirúv.

Déficit dermatitis, despigmentación, anemia, retraso del crecimiento.

3/5