Dinámica de proteínas

Función de saturación. Efecto homotrópico y heterotrópico. Cooperatividad y el alosterismo. Modelos moleculares. Mioglobina. Hemoglobina

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TEMA 3. DINÁMICA DE PROTEÍNAS.

Función dinámica.

Las proteínas globulares tienen en común el unirse a otra molécula más pequeña llamada ligando para ser funcionales. Hay un sitio de unión perfectamente definido donde se une el ligando de manera específica y selectiva. Es una parte pequeña de la proteína pero esencial. Este sitio tendrá grupos funcionales que establezcan uniones de tipo débil con el ligando y deberá ser accesible desde fuera. Normalmente el sitio de unión y el ligando son complementarios, sólo cabe ése y no otro. Se forma un complejo proteína - ligando que es reversible excepto en el caso de antígenos y anticuerpos . Si la proteína es un enzima catalizará la reacción en que el ligando es el sustrato, la proteína se une al ligando que se transforma en producto y luego se disocia y el enzima queda libre. La función se ejerce sobre el ligando.

Consideraciones generales sobre la interacción proteína - ligando.

Función de saturación.

1 sitio de unión por proteína.

P + L PL