Bioquímica
Bioquímica
Examen Evaluación Continua Bioquímica UCH-CEU
El código genético es universal y no está degenerado.
Un triplete puede codificar a varios aminoácidos.
Un codón codifica a una proteína.
El primer aminoácido en el ADN es la f-Met en procariotas y Met en eucariotas.
La polimerasa transversa es capaz de sintetizar ADN a partir de ARN.
Todos los ARNm tienen cola poli A.
La velocidad de trascripción es igual a la de replicación.
El RNAt puede reconocer varios codones.
Los telomeros se dividen///Los telomeros no se replican.
El factor EF-Tu va asociado a la translocación.
La RNApol en procariotas se une a la secuencia Shine Delgado en la unidad 16S.
La RNApol avanza en dirección 5' 3'.
La RNApol tiene corrección de pruebas como la ADNpol.
Los errores en las proteínas son transcendentales.
El primer RNAt se une al sitio P de la RNApol.
Un gen codifica una sola proteína.
La caperuza estabiliza el ARNm.
La poli A modifica el ARNm.
Mediante el procesado alternativo de un mismo gen podemos obtener distintas proteínas.
Los ribosomas en eucariotas recorren al ARNm desde su extremo fosfato.
La región promotor es esencial en el inicio de la transcripción.
En eucariotas la cofia (caping) une IF en traducción.
La fosforilación del extremo carboxilo de la pol II es esencial para su actividad.
La amantadina es un inhibidor de la RNApol de eucariotas.
El factor Tu es necesario para la transcripción.
La peptidil transferasa rompe el enlace covalente.
La telomerasa realiza la transcripción inversa.
La degeneración del código genético está relacionada con el codón y anticodon.
El genoma es más rico que el proteoma.
La burbuja de replicación y transcripción son bidireccionales.
La hebra molde en la transcripción es la codificante.
La poli A polimerasa es una enzima importante en la modificación del ARNm.
La ARNpol II necesita factores de transcripción llamados TF II.
La subunidad ç de la RNApol de procariotas dirige al enzima al principio de la traducción y luego se suelta.
En la transcripción se leen las dos cadenas de ADN.
La RNApol tiene corrección de pruebas.
El factor p (rho) aparece en la terminación de la transcripción.
La caja TATA en procariotas está en la región -10 y se llama caja Pribnow y en eucariotas en -35.
El factor TFII-D se une a la caja TATA en el inicio de la transcripción a través de la subunidad TBP.
La actividad peptidil transferasa se encuentra en la subunidad ribosómica grande (r23S).
Los análogos de los nucleótidos que tienen H en lugar de -OH en el carbono 3',sirven para sintetizar ADN.
El nucleosoma está formado por ADN rodeano de histonas en procariotas.
La secuencia ADN ARN Proteínas es correcta.
Las dos hebras de ADN son antiparalelas.
En la naturaleza el ADN está es forma circular.
En la síntesis de proteínas bacterianas el primer aminoácido es f-Met.
El ARN tiene Uracilo y el ADN Timina.
La DNApol necesita un promotor para comenzar la transcripción.
Un híbrido de ADN y ARN forma cadenas de doble hélice.
La hélice B es la más común de ADN.
Las girasas son enzimas encargadas del superenrollamiento de la hélice.
Los Topoisomeros tienen el mismo grado de superenrollamiento.
Podemos separar los Topoisomeros por su movimiento electroforético.
La polimerasa III tiene gran procesividad (progresividad).
Lys y Arg son necesarias en la estructura de histonas.
Los dimeros de Timina se producen entre bases de una misma cadena.
La polimerasa y repara ADN.
La polimerasa sintetiza el primer.
A pH ácido y elevada temperatura el ADN se hibrida.
El 5-bromouracilo es un agente mutagénico.
Las DNA B desenrollan las cadenas de ADN.
Los fragmentos de Okazaki se sintetizan 5' 3'
La replicación es semiconservativa, bidireccional, 3' 5' y discontinua.
La DNA fotoliasa y la metilguanina DNA metiltransferasa participan en la reparación directa.
La AP endonucleasa y la DNA glucosidasa participan en la reparación por escisión de bases.
Las histonas son proteínas ricas en Histidina, por tanto tiene carga positiva.
La Tm es la temperatura de fusión del ADN y es igual para todas las especies.
El fragmento Klenow tiene la actividad corrección de pruebas y polimerización de la polimerasa I.
En el test de Ames, se siembran bacterias con una mutación que inactiva un enzima de la ruta biosintética de la histidina en un medio de cultivo sin histidina.
La AP exonucleasa participa en la reparación por escisión de bases.
El NADPH cuando se oxida pasa a NADH.
Enzima alostérico es aquel que además de tener un centro activo tiene un sitio de unión para un inhibidor competitivo.
La actividad enzimática de un enzima deshidrogenasa puede medirse con el NADH en un espectrofotómetro.
Un enzima competitivo es irreversible.
El enzima alostérico tiene dos sitios de unión y a uno se une un inhibidor competitivo.
La inhibición competitiva es irreversible.
La energía de activación es la energía necesaria para que el sustrato pase al estado de transición.
La Km es la concentración de sustrato para alcanzar la velocidad semimaxima.
Isoenzimas son enzimas distintas que catalizan la misma reacción.
Las enzimas alteran el equilibrio de las reacciones que catalizan.
El complejo ES puede formar complejos ternarios con el inhibidor.
FADH2 transfiere un electrón y el NADH2 dos.
La actividad de la tripsina queda regulada por el corte proteolítico.
Las enzimas alostéricas poseen un centro alostérico donde se mete el sustrato y se transforma en producto y un centro alostérico.
Los enzimas alostéricos siguen una cinética de Michaelis-Menten.
Los enzimas refuerzan la reacción en una dirección.
Todos los enzimas se desnaturalizan a pH 3 y pierden su función.
En redox el NADH oxida y el NADPH reduce.
Actividad específica es lo mismo que actividad total.
Los enzimas que utilizan ATP, como las kinasas utilizan Mg +2
El pH afecta a la actividad enzimática.
El centro activo de un enzima es donde tiene lugar la reacción enzimática.
Todas las enzimas siguen Michaelis-Menten.
Cada enzima tiene un pH óptimo que depende del número de aminoácidos que forman el centro activo.
Los enzimas tienen todos naturaleza proteica.
La inhibición competitiva se revierte aumentando la concentración de sustrato.
La inhibición acompetitiva se revierte aumentando la concentración de sustrato.
La actividad específica de un enzima depende de la cantidad total de proteína.
La inhibición acompetitiva es irreversible.
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| Enviado por: | Langedelsur |
| Idioma: | castellano |
| País: | España |
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