Bioquímica

Química. Macromoléculas. Estructura de macromoléculas. Código genético. Aminoácidos. Proteínas. Ribosomas. Cromosomas

  • Enviado por: Langedelsur
  • Idioma: castellano
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Examen Evaluación Continua Bioquímica UCH-CEU

  • El código genético es universal y no está degenerado.

  • Un triplete puede codificar a varios aminoácidos.

  • Un codón codifica a una proteína.

  • El primer aminoácido en el ADN es la f-Met en procariotas y Met en eucariotas.

  • La polimerasa transversa es capaz de sintetizar ADN a partir de ARN.

  • Todos los ARNm tienen cola poli A.

  • La velocidad de trascripción es igual a la de replicación.

  • El RNAt puede reconocer varios codones.

  • Los telomeros se dividen///Los telomeros no se replican.

  • El factor EF-Tu va asociado a la translocación.

  • La RNApol en procariotas se une a la secuencia Shine Delgado en la unidad 16S.

  • La RNApol avanza en dirección 5' 3'.

  • La RNApol tiene corrección de pruebas como la ADNpol.

  • Los errores en las proteínas son transcendentales.

  • El primer RNAt se une al sitio P de la RNApol.

  • Un gen codifica una sola proteína.

  • La caperuza estabiliza el ARNm.

  • La poli A modifica el ARNm.

  • Mediante el procesado alternativo de un mismo gen podemos obtener distintas proteínas.

  • Los ribosomas en eucariotas recorren al ARNm desde su extremo fosfato.

  • La región promotor es esencial en el inicio de la transcripción.

  • En eucariotas la cofia (caping) une IF en traducción.

  • La fosforilación del extremo carboxilo de la pol II es esencial para su actividad.

  • La amantadina es un inhibidor de la RNApol de eucariotas.

  • El factor Tu es necesario para la transcripción.

  • La peptidil transferasa rompe el enlace covalente.

  • La telomerasa realiza la transcripción inversa.

  • La degeneración del código genético está relacionada con el codón y anticodon.

  • El genoma es más rico que el proteoma.

  • La burbuja de replicación y transcripción son bidireccionales.

  • La hebra molde en la transcripción es la codificante.

  • La poli A polimerasa es una enzima importante en la modificación del ARNm.

  • La ARNpol II necesita factores de transcripción llamados TF II.

  • La subunidad ç de la RNApol de procariotas dirige al enzima al principio de la traducción y luego se suelta.

  • En la transcripción se leen las dos cadenas de ADN.

  • La RNApol tiene corrección de pruebas.

  • El factor p (rho) aparece en la terminación de la transcripción.

  • La caja TATA en procariotas está en la región -10 y se llama caja Pribnow y en eucariotas en -35.

  • El factor TFII-D se une a la caja TATA en el inicio de la transcripción a través de la subunidad TBP.

  • La actividad peptidil transferasa se encuentra en la subunidad ribosómica grande (r23S).

  • Los análogos de los nucleótidos que tienen H en lugar de -OH en el carbono 3',sirven para sintetizar ADN.

  • El nucleosoma está formado por ADN rodeano de histonas en procariotas.

  • La secuencia ADN ARN Proteínas es correcta.

  • Las dos hebras de ADN son antiparalelas.

  • En la naturaleza el ADN está es forma circular.

  • En la síntesis de proteínas bacterianas el primer aminoácido es f-Met.

  • El ARN tiene Uracilo y el ADN Timina.

  • La DNApol necesita un promotor para comenzar la transcripción.

  • Un híbrido de ADN y ARN forma cadenas de doble hélice.

  • La hélice B es la más común de ADN.

  • Las girasas son enzimas encargadas del superenrollamiento de la hélice.

  • Los Topoisomeros tienen el mismo grado de superenrollamiento.

  • Podemos separar los Topoisomeros por su movimiento electroforético.

  • La polimerasa III tiene gran procesividad (progresividad).

  • Lys y Arg son necesarias en la estructura de histonas.

  • Los dimeros de Timina se producen entre bases de una misma cadena.

  • La polimerasa y repara ADN.

  • La polimerasa sintetiza el primer.

  • A pH ácido y elevada temperatura el ADN se hibrida.

  • El 5-bromouracilo es un agente mutagénico.

  • Las DNA B desenrollan las cadenas de ADN.

  • Los fragmentos de Okazaki se sintetizan 5' 3'

  • La replicación es semiconservativa, bidireccional, 3' 5' y discontinua.

  • La DNA fotoliasa y la metilguanina DNA metiltransferasa participan en la reparación directa.

  • La AP endonucleasa y la DNA glucosidasa participan en la reparación por escisión de bases.

  • Las histonas son proteínas ricas en Histidina, por tanto tiene carga positiva.

  • ­La Tm es la temperatura de fusión del ADN y es igual para todas las especies.

  • El fragmento Klenow tiene la actividad corrección de pruebas y polimerización de la polimerasa I.

  • En el test de Ames, se siembran bacterias con una mutación que inactiva un enzima de la ruta biosintética de la histidina en un medio de cultivo sin histidina.

  • La AP exonucleasa participa en la reparación por escisión de bases.

  • El NADPH cuando se oxida pasa a NADH.

  • Enzima alostérico es aquel que además de tener un centro activo tiene un sitio de unión para un inhibidor competitivo.

  • La actividad enzimática de un enzima deshidrogenasa puede medirse con el NADH en un espectrofotómetro.

  • Un enzima competitivo es irreversible.

  • El enzima alostérico tiene dos sitios de unión y a uno se une un inhibidor competitivo.

  • La inhibición competitiva es irreversible.

  • La energía de activación es la energía necesaria para que el sustrato pase al estado de transición.

  • La Km es la concentración de sustrato para alcanzar la velocidad semimaxima.

  • Isoenzimas son enzimas distintas que catalizan la misma reacción.

  • Las enzimas alteran el equilibrio de las reacciones que catalizan.

  • El complejo ES puede formar complejos ternarios con el inhibidor.

  • FADH2 transfiere un electrón y el NADH2 dos.

  • La actividad de la tripsina queda regulada por el corte proteolítico.

  • Las enzimas alostéricas poseen un centro alostérico donde se mete el sustrato y se transforma en producto y un centro alostérico.

  • Los enzimas alostéricos siguen una cinética de Michaelis-Menten.

  • Los enzimas refuerzan la reacción en una dirección.

  • Todos los enzimas se desnaturalizan a pH 3 y pierden su función.

  • En redox el NADH oxida y el NADPH reduce.

  • Actividad específica es lo mismo que actividad total.

  • Los enzimas que utilizan ATP, como las kinasas utilizan Mg +2

  • El pH afecta a la actividad enzimática.

  • El centro activo de un enzima es donde tiene lugar la reacción enzimática.

  • Todas las enzimas siguen Michaelis-Menten.

  • Cada enzima tiene un pH óptimo que depende del número de aminoácidos que forman el centro activo.

  • Los enzimas tienen todos naturaleza proteica.

  • La inhibición competitiva se revierte aumentando la concentración de sustrato.

  • La inhibición acompetitiva se revierte aumentando la concentración de sustrato.

  • La actividad específica de un enzima depende de la cantidad total de proteína.

  • La inhibición acompetitiva es irreversible.