Bioquímica

Biología. Biomoléculas. Proteínas. Enzimas. Aminoácidos y péptidos. Nucleósidos y nucleótidos. Metabolismo

  • Enviado por: Ciro Cabal Ruano
  • Idioma: castellano
  • País: España España
  • 161 páginas

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TEMARIO:

Parte I: PRINCIPALES BIOMOLÉCULAS

I/ Los Aminoácidos y los Péptidos

A/ LOS AMINOÁCIDOS

1 Generalidades

2 Aminoácidos proteicos

3 Propiedades especiales de aa proteicos

4 Reactividad

5 Propiedades ácido/base de los aminoácidos

6 Solución tampón

A/ LOS PÉPTIDOS

1 Generalidades

2 El enlace peptídico

3 Propiedades de los péptidos útiles para valoración

4 Propiedades ácido/base de los péptidos

5 Oligopéptidos con actividad biológica

6 Los Neuropéptidos

II/ Introducción a las Proteínas:

A/ Estructura de las proteínas

1Generalidades de las proteínas

2 Niveles estructurales

3 Principales estructuras secundarias; ððHélice

4 Principales estructuras secundarias; ððLaminar

5 Principales estructuras secundarias; Codos

B/ Proteínas Fibrosas

1 Las Queratinas

2 El Colágeno

B/ Las Proteínas Globulares

1Generalidades

2 Plegamiento de las proteínas globulares

3 Desnaturalización de las proteínas globulares

III/ Técnicas de purificación y análisis de proteínas

A/ Preparación de muestras

1 Homogeneización

2 Técnicas de Purificación de proteínas

B/ La Centrifugación

1 Generalidades

2 La Centrifugación Diferencial

3 Centrifugación en Gradiente de Densidad

4 Ultracentrifugación analítica

C/ Precipitación, Liofilización y Dialisis

1 Precipitación isoeléctrica fraccionada

2 Precipitación fraccionada por eliminación del agua de solvatación

3 Dialisis

4 Liofilización

D/ Cromatografía

1 Generalidades

2 Cromatografía de Reparto

3 Cromatografía de Adsorción, de Intercambio Iónico

4 Cromatografía de Permeabilidad

5 Cromatografía de Afinidad

D/ Electroforesis

1 Generalidades

2 Electroforesis de zona

3 Electroforesis en geles de Poliacrilamida - SDS (PAGE-SDS)

D/ Otros métodos

1 Cálculo del pI de las proteínas

2 Cálculo de resultados de purificación

IV/ Las Proteínas

A/ Clasificación de las proteínas

1Por su composición

2 Por su estructura

3 Por su función

B/ Relaciones estructura - función

1 Generalidades

2 Técnica experimental de cálculo de KD

3 Fracción de ligando unido ð (%)

4 Fracción de ligando unido teniendo en cuenta la interacción

C/ Las Apoproteínas

1 Generalidades, el grupo Hemo

2 La Mioglobina

3 La Hemoglobina

D/ La Hemoglobina

1 Cambios conformacionales

2 Influencia del pH en la conformación de la Hemoglobina

3 Otros Efectores Alostéricos; CO:

4 El 2,3-Bifosfoglicerol

5 Inhibidores No Alostéricos

6 Importancia de la presencia de Inhibidores

7 Patologías de la Hemoglobina

IV/ Las Enzimas

A/ Generalidades en Encimología

1Introducción

2 Nomenclatura y clasificación de las Enzimas

3 Los Cimógenos

4 Las proteasas

B/ Complementaridad Enzima - Sustrato

1 Modelos de complementaridad Enzima - Sustrato

2 Interacciones de complementaridad entre Enzima y Sustrato

3 Factores que afectan a las interacciones Enzima - Sustrato

4 Los Cofactores

5 Parámetros externos que afectan a las interacciones Enzima - Sustrato

C/ Cinética de las Reacciones Encimáticas

1Generalidades de Cinética Encimática

2 Medida de la velocidad de una reacción encimática (V)

3 Ecuación de velocidad de Michaelis - Mentel

4 Ecuación de velocidad de Lineweaver - Burk

5 Deducción de la ecuación por el mecanismo de la reacción

6 Hipótesis de Brigs - Haldane o Estado Estacionario

7 Hipótesis del Equilibrio Rápido

8 Conceptos importantes en cinética encimática

D/ La Inhibición Encimática

1Generalidades

2 Inhibición Irreversible

3 Inhibición Reversible Competitiva

4 Inhibición Reversible No Competitiva

5 Inhibición Reversible Acompetitiva

E/ Regulación de la Actividad Encimática

1Actividad Encimática del Metabolismo

2 Regulación Alostérica

3 Regulación de Equilibrios polimerización/despolimerización

4 Regulación por modificación reversible

5 Regulación por activación proteolítica

F/ Isoenzimas y Agrupaciones de Enzimas

1 Las Isoenzimas

2 Agrupaciones Multienzimáticas

V/ Nucleósidos y Nucleótidos

A/ Introducción

1 Funciones de los Nucleótidos

2 Estructura general de nucleósidos y nucleótidos

3 Nomenclatura

4 Principales tipos de Nucleótidos

B/ Nucleótidos no nucleicos:

1 Nucleótidos Difosfato (NDP) y Trifosfato (NTP)

2 El Coenzima Nicotinamida Adenina Difosfato (NAD+/NADH)

3 El Coenzima Fosfato de Riboflavina (FMN, Flavin Mono Nucleotido)

4 El Coenzima A (CoA)

5 Nucleótidos cíclicos

C/ Los Ácidos Desoxirribonucleicos (DNA)

1Generalidades

2 Estructura 3D del DNA

3 Tipos estructurales del DNA

4 Desnaturalización y Renaturalización del DNA

D/ Los Ácidos Ribonucleicos (RNA)

1 Generalidades

2 Principales tipos de RNA

3 Las Nucleasas

VI/ Procesos Moleculares de la Expresión de la Información Genética

A/ La Replicación del DNA

1 Generalidades

2 Experimento de Meselson & Stahl

3 Generalidades de Replicación del DNA en procariontes

4 Etapas de Replicación del DNA en procariontes

5 La Replicación del DNA en eucariontes

6 Mecanismos de Reparación de la Replicación del DNA

B/ La Transcripción; del DNA al mRNA

1 Generalidades

2 La Transcripción en procariontes

3 Desarrollo de la Transcripción en procariontes

4 La Transcripción en Eucariontes

C/ La Traducción; del mRNA a las Proteínas

1 Generalidades

2 Estructura del tRNA

3 La Activación de Aminoácidos

4 La Unión Anticodón - mRNA

5 La maquinaria esencial para la síntesis de proteínas; Los Ribosomas

6 Funcionalidad de los Ribososmas

7 La Síntesis de Proteínas en Procariontes

7.1La Iniciación

7.2 La Elongación

7.3 La Terminación

7.4 Balance Energético

8 La Síntesis de Proteínas en Eucariontes

9 Las Rutas de Transporte de proteínas en Eucariontes

10 El Plegamiento de las Proteínas en Eucariontes

11 Maduración de las Proteínas

11.1 Modificación de aminoácidos

11.2 Procesamiento Proteolítico

Parte II: EL METABOLISMO

I/ Conceptos básicos

A/ INTRODUCCIÓN

1 Generalidades

2 Control del metabolismo

B/ TERMODINÁMICA

1 Bases de la Termodinámica

2 Clasificación Termodinámica de las Reacciones

C/ COMPUESTOS DE ELEVADA ENERGÍA DE HIDRÓLISIS

1Generalidades

2 El ATP y el GTP

D/ COMPUESTOS DE ELEVADA ENERGÍA DE PODER REDUCTOR

1 Reacciones de Oxido-Reducción (Red-Ox)

2 La Energía en las Reacciones Red-Ox

3 Poder Reductor en el Metabolismo

I/ Metabolismo de Degradación de la Glucosa

A/ DEGRADACIÓN DE LA GLUCOSA A CO2

1 Primera fase de la Glicólisis

2 Segunda fase de la Glicólisis

3 Regulación de la Glicolisis

4 Degradación anaeróbica del Piruvato

5 Descarboxilación aerobia del Piruvato en Acetil-CoA

6 Regulación del Complejo Piruvato dh

7 Descarboxilación de Acetil-CoA en el Ciclo TCA

8 Regulación del ciclo TCA

B/ PARTICULARIDADES DEL CICLO DE LOS ÁCIDOS TRICARBOXÍLICOS

1 Estereoisometría de la Aconitasa

2 Carácter anfibólico del ciclo TCA

3 Reacciones Anapleróticas; Carboxilación del Piruvato

4 Reacciones Anapleróticas; Ciclo del Glioxilato

C/LA CADENA DE TRANSPORTE ELECTRÓNICO DE LA RESPIRACIÓN Y LA FOSFORILACIÓN OXIDATIVA

1 Generalidades

2 Mecanismo de la cadena respiratoria

3 Los Citocromos

4 El transporte de electrones en la Cadena Respiratoria

5 La Fosforilación Oxidativa

D/ VÍAS DE REOXIDACIÓN DEL NADH CITOPLASMÁTICO

1 Generalidades

2 Lanzadera de Glicerol fosfato

3 Lanzadera de Malato

E/ BALANCE DE LA DEGRADACIÓN DE LA GLUCOSA

II/ Metabolismo de Biosíntesis de Glucosa

A/ LA GLUCONEOGÉNESIS

1 Generalidades

2 Gluconeogénesis a partir del Lactato

3 Patologías de inhibición de la Gluconeogénesis

B/ EL GLUCÓGENO Y SU METABOLISMO

1 Introducción al Glucógeno

2 Biosíntesis del Glucógeno

3 La degradación del Glucógeno

4 Generalidades sobre la regulación del metabolismo del Glucógeno

5 Regulación de Glucógeno fosforilasa

6 Control hormonal sobre la regulación de Glucógeno fosforilasa

7 Regulación de Glucógeno sintasa y su control hormonal

8 Ruta de las Pentosas, o del Fosfogluconato

9 Glutatión y Patología de la Ruta de las Pentosas en Eritrocitos

III/ Metabolismo de Lípidos

A/ LOS PRINCIPALES LÍPIDOS

1 Estructura y Nomenclatura

2 Los Ácidos Grasos de las células

3 Los Triglicéridos

4 Los Fosfolípidos

5 Los Esteroides

B/ METABOLISMO DE DEGRADACIÓN DE LÍPIDOS

1 La Digestión de los Triglicéridos en la Luz Intestinal

2 Degradación de los Triglicéridos en la mucosa intestinal

3 Lipoproteínas de la sangre

4 Recorrido de los Quilomicrones en la sangre

5 Destino de los Triglicéridos en células Adiposas y Musculares

6 Función de las Apoproteínas de alta densidad, HDL

7 Enfermedades cardíacas relacionadas

8 Movilización de los Ácidos Grasos del tejido Adiposo

9 La ð-Oxidación de los Ácidos Grasos (ð-Ox)

10 Degradación de los Fosfolípidos

C/ METABOLISMO DE BIOSÍNTESIS DE LÍPIDOS

1 Biosíntesis de Cuerpos Cetónicos

2 Biosíntesis de Ácidos Grasos

3 Vía del Citrato

4 La Biosíntesis de Triglicéridos

5 Biosíntesis de Fosfolípidos a partir de Diglicéridos

6 Biosíntesis de Colesterol a partir de HMG-CoA

7 Regulación de HMG reductasa

IV/ Metabolismo de los Compuestos Nitrogenados

A/ METABOLISMO DE DEGRADACIÓN DE AMINOÁCIDOS

1 Generalidades sobre el metabolismo general de los Aminoácidos

2 Digestión de Proteínas de la dieta

3 Desaminación de los aminoácidos

4 Eliminación del Amoniaco en exceso consumido por los organismos

5 El Ciclo de la Urea

6 Descarboxilación de aminoácidos

7 Metabolismo del Propionil-CoA

B/ METABOLISMO DEL FRAGMENTO MONOCARBONADO

1 Generalidades sobre el metabolismo del Fragmento Monocarbonado

2 Origen del Fragmento Monocarbonado

3 La Metionina como Donador Universal de grupos Metilo

4 Biosíntesis de Aminoácidos

5 Biosíntesis de Nucleósidos Púricos

6 Biosíntesis de Nucleósidos Pirimidínicos

7 Biosíntesis de Desoxirribonucleótidos

8 Catabolismo de Nucleósido

Parte I: PRINCIPALES BIOMOLÉCULAS

I/ Los Aminoácidos y los Péptidos:

A/ LOS AMINOÁCIDOS:

1 Generalidades:

- Los aminoácidos, aislados por primera vez en el siglo XIX, forman las proteínas al asociarse linealmente.

- Poseen un carbono central, con H, NH2 (amino), COOH (carboxilo) y una cadena lateral R variable.

- La región cte de los aa es siempre polar: presenta un grupo ácido con carga negativa, y uno básico con carga positiva: NH3+ - CH - COO-

- Los aminoácidos se diferencian por su cadena R.

- Sólo 20 aminoácidos conforman las proteínas recién sintetizadas y son codificados por el ADN. Después de maduración, las proteínas pueden presentar más de 100 aa distintos, todos derivados de los 20 iniciales (EJ; Prolina > Hydroxiprolina).

- Los 20 aa iniciales se clasifican, entre otros, como ð-aminoácidos: Ambos grupos, amino y carboxilo, se encuentran en posición ð. Reciben el nombre de aa proteicos.

- Muchos aa no proteicos son también vitales. Por ejemplo la ð-Alanina es un importante neuroransmisor.

2 Aminoácidos proteicos:

- Por las propiedades de su radical R podemos clasificarlos en 4 grupos:

- Los aa NO POLARES son aquellos cuyo R no es polar, ni tiene carga:

  • Alanina (Ala; A)

  • Valina (Val; V)

  • Leucina (Leu; L)

  • Isoleucina (Ile; I)

  • Prolina (Pro; P)

  • Fenilalanina (Phe; F)

  • Triptófano (Trp; W)

  • Metionina (Met; M)

- Los Aa POLARES pueden ser de tres tipos en función de su carga.

- SIN CARGA, pueden ser básicos con grupos alcohol (OH) o tiol (SH):

  • Glicina, Glicocola (Gly; G)

  • Serina (Ser; S)

  • Treonina (Thr; T)

  • Cisteína (Cys; C)

  • Tirosina (Tyr; Y)

  • Asparagina (Asm; N)

  • Glutamina (Gln; Q)

- CON CARGA NEGATIVA, son ácidos:

  • Aspartato (Asp; D)

  • Glutamato (Glu; E)

- CON CARGA POSITIVA, son básicos:

  • Lisina (Lys; K)

  • Arginina (Arg; R)

  • Histidina (Hys; H)

3 Propiedades especiales de aa proteicos:

- Gly es el aa más pequeño; Su R es un átomo de H. Se duda de su naturaleza; ¿polar, o no polar?

- Pro es el único aa que no tiene su grupo amino libre: se encuentra unido a R por una estructura de ciclo pentagonal. Otros aa tienen ciclos aromáticos en R.

- Solamente dos aa contienen un átomo de azufre: Met (tioeter) y Cys (tiol).

- Todos los aminoácidos, salvo Gly, presentan en el C central del grupo constante un centro quiral, produciendo efectos ópticos de polarización de la luz.

- A diferencia de los glúcidos naturales todos de la serie D, los ðaa proteicos son siempre de la serie L (L-aa), polarizando la luz en un ángulo positivo.

- Todos los aa tienen propiedades espectroscópicas: absorven luz UV. Se puede obtener con un colorímetro su absorvancia. ðMAX=220nm; para aa con cilos aromáticos ðMAX=260nm.

4 Reactividad:

Carboxilo + Alcohol > Ester

+ Amina > Amida

+ Reductor > Alcohol

+ descarboxilación > Amina

Amina + Aldehído > Imina R - C = N - R'

+ Ninhidrina > Fuerte oxidación

- Esta última reacción es utilizada para confirmar la presencia de aa en laboratorio, gracias a la aparición de un compuesto coloreado. No aparece en el caso de Pro, puede aparecer una mancha amarillenta.

- Todos los aa presentan propiedades acido - base. En función del pH fisiológico, los grupos ððamino, ððcarboxilo y otros grupos polares pueden encontrarse o no ionizados. Por ello los aa se comportan como ácidos o bases, respondiendo a las leyes de Bronsted y Lowry.

5 Propiedades ácido/base de los aminoácidos:

- Cada ácido tiene su base conjugada y viceversa. Por ello se determina Ka, cte de disociación del ácido en el punto en el que se alcanza el equilibrio entre acido y base.

Ka = [Base] [H+] / [Ácido]

pKa = -log Ka

pH = -log [H+]

ECUACIÓN DE HENDERSON - HASSELBACH:

pH = pKa + log ([Base] / [Ácido])

- Los grupos se disocian por orden decreciente de acidez. Un aminoácido presenta siempre por lo menos dos grupos con actividad ac/base (ððamino y ððcarboxilo), con Ka propia para cada grupo.

- A pH muy bajo, todos los grupos están protonados al máximo: COOH, NH3+.

- A medida que lo hacemos aumentar los grupos se disocian: El 50% de un grupo se ha disociado ya cuando pH = pKa. Los estados de ionización se prosiguen ordenadamente.

- A pH elevado todos los grupos de han disociado: COO-, NH2.

- EJEMPLO: Alanina.

COOH - CH - NH3+ COO- - CH - NH3+ COO- - CH - NH2

CH3 CH3 CH3

[Ala +] [Ala 0] [Ala -]

pH = pKa1 pH = pKa2

50% [Ala +] 50% [Ala 0]

50% [Ala 0] 50% [Ala -]

- Podemos visualizarlo en un gráfico de las concentraciones en función del pH:

  • En los puntos donde la curva es vertical, sólo se encuentra una especie (Ala +, Ala 0 o Ala -)

  • En los valles, pH = pKa, y las concentraciones entre las dos especies son iguales (pKa1, pKa2).

- Conociendo el pH, podemos calcular en cada punto el estado de equilibrio de las especies gracias a la ecuación de Henderson - Hasselbach.

- El punto isoeléctrico pI es la media de los pK de equilibrio de [aa 0].

  • Si pH = pI, se encuentra la especie con carga neta nula.

  • Si pH < pI, carga neta +.

  • Si pH > pI, carga neta -.

- EJEMPLO: Alanina; pI= (pKa1 + pKa2) / 2 = 6,61

- Los aminoácidos ácidos y los básicos presentan una curva con cuatro regiones verticales y tres mesetas, pues tienen cuatro formas y tres pKa.

- Los aa ácidos tienen dos mesetas (pK) con pH < 7. Las especies presentes son: [aa +], [aa 0], [aa -], [aa 2-].

- Los aa basicos tienen dos mesetas (pK) con pH > 7. Las especies presentes son: [aa 2+], [aa +], [aa 0], [aa -].

- Hys presenta una meseta central casi neutra (pH = 6).

6 Solución tampón:

- Se trata de soluciones capaces de captar H+ y OH- neutralizando cambios de pH.

- Se forma por una alta concentración de ácido débil en sus dos formas (acido + base conjugada), al 50%.

- Para obtener un tampón con aa debe seleccionarse el aa cuyo pKa sea más próximo al pH dado para la solución. (Caso ideal: pKa = pH).

A/ LOS PÉPTIDOS:

1 Generalidades:

- Cortas cadenas de aminoácidos unidos linealmente. Algunos, no codificados por el ADN, suelen derivar de la hidrólisis de proteínas y de otros péptidos, por la acción de enzimas Proteasas.

- Los dipéptidos se forman por dos aa. Por ejemplo, la insulina es un dipéptido no derivado de proteína.

- Los oligopéptidos se forman de menos de 20 aa.

- Los polipéptidos son los péptidos más grandes. Incluyen a las proteínas.

- Las uniones entre los aa son uniones covalentes que se producen entre el grupo ððcarboxilo del primer aa y el grupo ððamino del siguiente.

- El péptido presenta por lo tanto polaridad: El primer aa presenta solo un grupo ððamino libre: el amino terminal a-t. El último aa tiene sin embargo un único grupo ððcarboxilo libre: el carboxilo terminal c-t.

2 El enlace peptídico:

- Se trata de un enlace covalente y rígido. Al producirse por ataque nucleófilo, se desprende una molécula de agua.

NH2 - CH - COOH + NHH - CH - COOH

R' R''

NH2 - CH - CO - NH - CH - COOH

R' R''

+ H2O

- El CO que queda del grupo COOH presenta un doble enlace. Al unirse con el grupo amino del siguiente, el carbono reparte el doble enlace con la siguiente proporción: 60 % C=O; 40 % C=N.

- Este enlace doble entre C y N hace del enlace una unión rígida sin propiedad de giro, a diferencia de los otros enlaces N - C y C - C.

- Este enlace no es termodinámicamente favorable, y no suele darse espontáneamente.

3 Propiedades de los péptidos útiles para valoración:

- Los péptidos presentan propiedades ópticas, desplazando como los aa proteicos el angulo de la luz polarizada.

- También presentan propiedades químicas que permiten poner en evidencia su presencia: la reacción de Binnet, exclusiva para proteínas y peptidos. En presencia de los ððamino terminal, las sales de cobre producen color. La intensidad del color es proporcional a la cantidad de péptidos.

- Al igual que los aa que los conforman, los péptidos se comportan como ácidos y bases.

4 Propiedades ácido/base de los péptidos:

- Solo mantienen sus propiedades ac/base los grupo a-t, c-t, y aquellos grupos de R ionizables.

- Ala no tiene grupos ionizables en R, por lo tanto AlaAlaAla tiene los mismos grupos ionizables que Ala, y su curva tendrá el mismo numero de mesetas y pKs.

Ala: NH2 - CH - COOH

R

AlaAlaAla: NH2 - CH - CO - NH - CH - CO - NH - CH - COOH

R R R

- Sin embargo, los valores de esos pK cambian: Cuantos más aa hay de por medio, más separados se encuentran los grupos ð ionizables. En el caso de Ala, pKa1 = 2,35; para AlaAla, pKa1 = 3,12; y en el caso de AlaAlaAla, pKa1 = 3,39. La fuerza del grupo ácido carboxílico disminuye visiblemente.

- Según aparecen en R más grupos ionizables, se añaden más mesetas a las dos básicas (a-t y c-t).

AlaAlaLysAla:

NH2 - CH - CO - NH - CH - CO - NH - CH - CO - NH - CH - COOH

R R R R

NH2

- En el caso de varios aa iguales con grupos ionizables en R, todos ellos se desprotonarían de golpe con el mismo pH. Ejemplo: LysLysLysLys tendría, al igual que Lys, tres mesetas. Sin embargo, en la meseta correspondiente a NH2 de R, se desprotonarían los grupos de 4 en 4, no de 1 en 1.

- Para calcular el pI de un péptido tenemos que tener en cuenta esto último como coeficiente.

Glu Ala Lys Lys

NH2 COOH

COOH R NH2 NH2

pH BAJO

P 3+: NH3+ COOH

COOH R NH3+ NH3+

pKa1

P 2+: NH3+ COO-

COOH R NH3+ NH3+

pKa2

P +: NH3+ COO-

COO- R NH3+ NH3+

pKa3

P 0: NH2 COO-

COO- R NH3+ NH3+

pKa4

P 2-: NH2 COO-

COO- R NH2 NH2

pH ALTO

- En este caso encontramos cuatro pKs y cuatro mesetas en la curva (y no cinco), pues los dos NH2 de R de Lys se desprotonan de un mismo paso.

- Para el calculo de pI, es decir, el valor de pH para el cual hay 100% de [P 0], debemos utilizar pKa3 y pKa4, sin olvidar que [P +] ha de ser el doble de [P 2-]:

(P +) = 2(P 2-)

pI = (pKa3 + pKa4 - (log 2)) / 2

5 Oligopéptidos con actividad biológica:

- No suelen ser de origen proteico.

- ðAla libre es de por sí un neurotransmisor:

ðAla: NH3+ - CH2 - CH2 - COOH (Grupo carboxilo en ð).

- Carnosina: ðAla_Hys.

- Anserina: ðAla_N-3-metil-His. Se encuentra como tampón ac/base en el músculo.

- Glutatión: γGlu_Cys_Gly. Muy abundante en todos los seres vivos. Unión Glu-Cys especial, mediada por el carboxilo del R de Glu, no por el ð-carboxilo.

NH3+ - CH - CH2 - CH2 - CO - NH - CH - CO - NH - CH2 - COO-

COO- R'

SH

- El grupo tiol puede reaccionar reduciendo otra proteína. En ese caso queda oxidado y pierde su protón. Dos moléculas de glutatión oxidadas pueden quedar unidas por un puente disulfuro. Esta forma está presente en eritrocitos: mantiene el hierro en forma ferrosa evitando que se oxide. Evita también la oxidación en otros tipos celulares, por ejemplo, evitando enfermedades neurodegenerativas. R'1 - S - S - R'2

- Muchos Antibióticos son oligopéptidos o derivados de aa con uniones particulares, como la Penicilina, Gramicidina S o Bacitracina A.

Gramicidina S:

Leu - D-Phe - Pro - Val - Orn

Orn - Val - Pro - D-Phe - Leu

Penicilina: