LAS PROTEINAS

- Son biomoléculas formadas por C, H,O y N, su unidad máxima es el aminoácido.

1. Los Aminoácidos

- Su estructura es: NH2-CH-COOH

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R

1.1. Propiedades

- Presentan isomería óptica pudiendo ser L o D.

- Tienen carácter anfótero lo k quiere decir k actúan como ácido o como base por esto son buenos reguladores del pH.

- Forman enlaces peptídicos que tienen un comportamiento similar al de un enlace doble y presenta cierta rigidez k inmoviliza en un mismo plano a los átomos k participan por ello el enlace es plano.

NH2-CH-COOH + NH2-CH-COOH ! NH2 -CH-CO-NH-CH-COOH

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R1 R2 R1 R2

- Punto isoelectrico: Es aquel en el que le aminoácido tiende a adoptar forma bipolar neutra.

2. Estructura de las proteínas

+ Primaria: Está determinada por una secuencia línea de aminoácidos.

+ Secundaria: Puede ser de tres tipos:

 - Hélice: Se origina por los puentes de hidrogeno entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino del otro.

Hélice de colágeno: No forma puentes de hidrogeno por lo k la estructura no es cerrada.

Conformación : Se originan puentes de hidrogeno si hay plegamiento de la cadena.

+Terciaria: Formada por plegamiento de la secundaria, solo aparece en proteínas globulares. Se origina como consecuencia de 3 enlaces:

- Puentes disulfuro

- Fuerzas de Van der Waals

- Puentes de hidrogeno

+Cuaternaria: Formada por la unión de varias proteínas con estructura terciaria, cada una de las proteínas se llama protomero. (Hemoglobina)

3. Propiedades de las proteínas.

- Peso molecular elevado.

- Solubilidad: Solo las globulares

- Desnaturalización: Es la perdida de la estructura terciaria, se rompen los puentes de hidrogeno, a causa de los cambios de pH y de temperatura.

- Son específicas de cada especie.

4. Tipos de proteínas.

-Holoproteínas: Solo tienen aminoácidos

- Globulares: Elastina, colágeno, queratina.

- Filamentosas: Histonas, globulinas.

-Heteroproteínas: Tienen parte no proteica denominada prostética

- Cromoproteínas: Sustancia coloreada (hemoglobina, hemocianina)

- Glucoproteínas: Un glúcido (hormonas: FSH, TSH, LH, insulina)

5. Funciones de las proteínas.

- Estructural: Elastina, queratina, colágeno

- Defensa: Inmunoglobulinas

- Hormonal: Insulina

- Transporte: Hemoglobina, hemocianina

ENZIMAS

- Son proteínas globulares que catalizan las reacciones biológicas disminuyendo la energía de activación.

1. Propiedades

- Elevado peso molecular

- Son muy específicas

- Aceleran las reacciones biológicas

- No se consumen durante la reacción.

- Actúan a la temperatura del ser vivo en el k se encuentran.

- Tienen carácter anfótero (pueden actuar como ácido o como base)

2. Tipos de enzimas

2.1. Enzimas con aminoácidos

- Estructurales: Dan forma a la enzima

- Catalizadores: Forman enlaces con el sustrato

- De fijación: Unen enlaces débiles, es donde se une el sustrato.

2.2. Holoenzimas (Presentan una parte prostética)

- Apoenzima: Parte proteica (parte activa de la enzima)

- Cofactor: Parte no proteica

- Sust. Inorgánica: Iones (K, Hg)

- Sust. Orgánica: Coenzimas: Actúan como transportadores d grupos químicos y puede ser d dos tipos

- Oxidación-reducción (NAD+, NADP+)

- Transferencia de grupos (grupos fosfatos)

Las coenzimas se modifican en la reacción química

3. Actividad enzimatica

- Es la unión entre la enzima y el sustrato que tiene lugar en el centro activo de la enzima. Sus características son:

- Constituye una parte pequeña de la enzima

- Tiene estructura tridimensional formando un hueco donde encaja el sustrato

- La unión se efectúa por dos modelos:

- Llave cerradura: El sustrato encaja en el centro activo

- Ajuste inducido: El centro activo se adapta al sustrato

- La reacción puede llevarse acabo:

- Un solo sustrato: S + E ! SE! PE! P + E

- Dos sustratos:

- Entran a la vez: S1 + S2 + E!S1S2E!P1P2E!P1 + P2 + E

- Primero entra uno y después el otro:

S1 + E! S1E'!P1E'!P1 + E'

S2 + E'!S2E'!P2E!P2 + E

*Proenzima: Son enzimas que necesitan que actúen sobre ellas otras enzimas o iones

*Isoenzima: Son enzimas con distinta formula molecular pero que actúan realizando la misma función.

4. Factores que condicionan la actividad enzimatica

4.1. Temperatura: Si la temperatura aumenta la actividad enzimatica aumenta.

4.2. pH: Existe un valor en el que la temperatura es máxima.

4.3. Inhibidores: Dos tipos:

- Reversibles: Dos tipos de reversión:

- Competitiva: El inhibidor es parecido al sustrato y compite con este por el centro activo de la enzima.

- No competitiva: El inhibidor se une en un lugar diferente del centro activo y modifica la estructura de la enzima lo que dificulta la unión enzima-sustrato.

4.4. Activadores: Pueden ser iones (Mg y Ca) u otras enzimas.

4.5. Concentración de sustrato: Cuando mayor sea esta, mayor será la actividad enzimatica.

4.6. Alosterismo: Las enzimas alostericas presentan estructura cuaternaria pudiendo adoptar dos formas diferentes: Activas® e inactiva (T)

- Transmisión alosterica: Cada protomero presenta un centro regulador en el cual se une un ligando que puede ser activador o inhibidor. Cuando el ligando se une a uno de los protomeros este transmite la actividad al resto.

Los enzimas se autorregulan de dos formas:

- Retroinhibición: El producto final se une en el centro regulador provocando la inhibición de la enzima.

- Regulación por inducción enzimatica: Se une un activador en el centro regulador y la enzima pasa a forma activa.

*Vía metabólica: Es una sucesión de reacciones que conducen desde el sustrato, a través de distintos compuestos intermedios hasta el producto.

5. Clasificación de las enzimas

- Oxídoreductasas: Participan en las reacciones de oxidación-reducción

- Transferasas: Transfieren grupos funcionales

- Hidrolasas: Rompen enlaces introduciendo una molécula de agua.

- Liasas: Separan grupos sin introducir una molécula de agua e introducen grupos donde hay dobles enlaces.

- Isomerasas: Transforman una molécula en su isómero.

- Ligasas o sintetasas: Unen moléculas o grupos funcionales a moléculas y utilizando la energía del ATP.

VITAMINAS

B2: Riboflavina. Función: Originan los coenzimas FAD, FHN y participan en los procesos de oxidación reducción (ciclo de krebs)

B3: Nicotinamida. Función: Forma parte del NAD+, participa en los procesos de oxidación-reducción.

B5: Ac.Pantotenico. Función: Forma parte del Co-A, participa en los procesos de -oxidación de los ácidos grasos y en el sistema piruvatodeshidrogenasadescarboxilasa.

B6: Piridoxina. Función: Participa como coenzima de las transaminasas.