Tarea: descripción de el modelo de una proteina

Estructura

Características generales:

La proteína en estudio es una 2ompf porina la cual posee la forma de un barril hueco el cual forma el poro compuesto en su gran mayoría a hojas beta, en segundo lugar por aminoácidos dispuestos al azar, hélices alfa y giros beta Esta proteína es trimerica, la cual las 3 subunidades son idénticas y se observan como 4 poros 3 de un tamaño homogéneo y uno central mas pequeño el cual se forma por la unión de los tres monómeros.

Su estructura secundaria se caracteriza por:

Esta es una proteína que consta de 340 aminoácidos no hay presencia de cisteina los aminoácidos menos frecuente es la prolina, su estructura es de beta barril, posee 18 hojas beta las cuales comprende en promedio 10 aminoácidos por hoja plegada, también poseen 3 hélices alfa y el resto de la estructura son aminoácidos dispuestos al azar, la hojas beta están dispuestas de forma antiparalela formando así el enrejado que corresponde al poro, este tipo de proteínas son generalmente integrales de membrana como es el caso de la proteína en estudio, se observan restos de membrana en el diagrama de su estructura.

Como lo dicho anteriormente los hojas plegadas beta se encuentra dispuesta de forma antiparalela, formando una especie de cilindro el cual aloja en su centro una hélice alfa, estas hojas beta poseen en promedio una cantidad de 10 aminoácidos por cada una y se disponen espacialmente de la siguiente manera, los residuos hodrofóbicos están hacia fuera de el cilindro dejando los polares hacia el centro, en la imagen desarrollada por computador se puede apreciar hubiese como una doble capa de hojas beta las que están hacia fuera (apolares) y las que están hacia adentro (polares), entre cada hoja beta hay un giro beta los que corresponden aproximadamente a 10, estos ayudan a dar la forma de barril característico de la proteína.

La presencia de hélices alfa es posiblemente para dar el dominio de la proteína y la unión entre los tres monómeros para formar un trímero. La hélice alfa que se encuentra al centro de la porina esta compuesta por los aminoácidos ácidos (aspartato), alifáticos (glicina, leucina), aromático (tyrosina) la que posiblemente este relacionada con la selección de las moléculas que pasaran por este poro. Y las que se encuentran en las puntas del cilindro de hojas beta unidos por aminoácidos dispuestos de forma aleatoria. Estos dan la unión entro los toros dos monómeros al trímero.

Relación función estructura

Como toda porina esta es una proteína que permite el paso de sustancia a través de la membrana externe que rodea la membrana plasmática, la cual esta formada por varias porinas formadoras de canales es de carácter selectivo permite solo el paso de solutos hidrofilitos de hasta 600 Da. Esto se ve reflejado por el recubrimiento de hojas beta ricas en aminoácidos polares en el interior de la porina lo que le da un medio adecuado para el paso de solutos hidrofilitos. La presencia de la hélice alfa en el centro de la porina da la selectividad para dichos solutos ya que las interacciones a mi parecer se dan por los aminoácidos aspartato 107 y 2 tyrosina (106 y 111) las cuales podrían interactuar con los solutos permitiéndole el paso a estos. El recubrimiento externo esta dado por hojas beta ricas en aminoácidos alifáticos e hidrofobitos en gran proporción esto permite que la porina tenga afinidad por la capa lipídica.

Figura 1: Vista tridimensional del trimero con sus respectivas estructuras

Figura 2: Vista del monómero en tres dimensiones

Figura 3: vista con acercamiento del sitio activo y los aminoácidos que la componen