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PRINCIPIOS DE ENZIMOLOGÍA Examen final. Febrero 2000
1.- Con objeto de determinar los requerimientos estructurales que deben poseer los sustratos de la elastasa pancreática humana, se ha llevado a cabo la hidrólisis de p-nitroanilidas de distintos péptidos. La reacción se ha seguido midiendo la absorbancia a 410 nm debida a la p-nitroanilina. Los resultados obtenidos se recogen en la siguiente Tabla. A la vista de estos resultados, ¿qué se puede decir acerca de la especificidad de dicha enzima?. (2 puntos)
SUSTRATO
Km (mM)
Kcat (s-1)
Kcat/Km (s-1M-1)
Y-Gly-X
7.3
0.1
1
Y-Ala-X
2.4
0.34
142
Y-Abu-X
2.4
1.40
583
Y-Nva-X
1.6
4.30
2688
Y-Met-X
1.3
6.40
4923
Y-Leu-X
1.4
5.10
3643
Y-Phe-X
2.5
5.10
2040
Y-Tyr-X
1.0
2.80
2800
Y-Val-X
3.5
0.01
3
Y-Ile-X
6.0
0.01
2
Y=Suc-Ala-Ala-Pro; Suc=succinil; X=pNa=p-nitroanilida; Abu=ácido -aminobutírico; Nva=norvalina
2.- Un mecanismo secuencial ordenado bi-bi se puede distinguir de un mecanismo ping-pong bi-bi mediante experimentos de velocidad inicial, inhibición por los productos de la reacción e intercambio isotópico en el equilibrio. Explique cómo se llevan a cabo dichos experimentos y por qué se pueden distinguir ambos mecanismos. (3 puntos)
3.- Justificar si son correctas las siguientes afirmaciones (5 puntos):
Conociendo el pH óptimo de actuación de una enzima se sabe inequívocamente el tipo de aminoácidos que participan en la catálisis.
Tanto el modelo secuencial como el concertado explican la cooperatividad negativa.
Cuando se trata una enzima con un inhibidor irreversible análogo del sustrato, la presencia del sustrato impide la modificación de las cadenas laterales de los aminoácidos del centro activo.
Un mecanismo ping-pong se puede demostrar inequívocamente mediante experimentos de intercambio isotópico parcial.
La existencia de análogos del estado de transición constituye una prueba a favor del mecanismo de ajuste inducido.
Un inhibidor competitivo disminuye la constante de efectividad de una enzima porque disminuye el valor de kcat.
Una cadena lateral con un pKa de 8.5 puede actuar a pH 7.0 como catalizador básico general.
Las técnicas de mezcla rápida permiten aislar los estados intermedios de una reacción enzimática.
Si la estabilidad de una enzima varía con el pH no se pueden obtener los valor de pKa de las cadenas laterales de los aminoácidos del centro activo.
Un sustrato que se une débilmente a una enzima posee un valor alto de la Km.
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Enviado por: Juan Francisco Fernandez García Idioma: castellanoPaís: España