ENZIMAS

CONCEPTO

Son catalizadores biológicos, que aceleran la velocidad de las reacciones químicas.

Las enzimas no se alteran, la misma molécula puede actuar varias veces.

Cada enzima es muy selectiva en relación con la reacción que cataliza, solo puede reconocer, unirse y modificar a una molécula determinad (especifidad)

REACCION ENZIMATICA

Las moléculas reciben una cantidad de energía, energía de activación, con la que reaccionan. Las enzimas disminuyen la energía de activación y así necesitan menos energía. Las enzimas se unen con las moléculas que reaccionan formando un complejo enzima/sustrato (E/S). Los sustratos sufren reacciones que los transforman en contenido energético de moléculas.

MODELOS DE INTERACION ESPECIFICA

MODELO LLAVE CERRADURA:

La enzima y el sustrato deben de encajar.

MODELO DE AJUSTE INDUCIDO:

La enzima cambia para encajar con el sustrato

FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

La temperatura y el PH pueden alterar la estructura de la enzima. Existe un valor óptimo para la enzima, medio natural neutro.

COENZIMAS

Muchas enzimas para ser activas necesitan una parte proteica que le ayude a catalizar la reacción: Los cofactores:

Algunos cofactores son iones inorgánicos: Ej: K+, Mg2+

Otros cofactores son moléculas orgánicos:

• Grupos prosteticos: Moléculas unidas a enzimas, que son heteroprteinas, ejemplo: grupo hemo.

• Coenzimas: Hay dos tipos: las que se unen a la enzima fuertemente y débilmente, pero de forma temporal. Funcionan como transportadores. Ejemplos: nucleótidos (NAD Y NADP), nucleótidos (FAD) y nucleótidos (ATP,GTP).

• Vitaminas: Funcionan junto con encimas, son coenzimas.

CLASIFICACION Y NOMENCLATURA

• Oxidoreductasas: Catalizan las reacciones de oxidación y reducción.

• Transferasas: Catalizan la transferencia del grupo funcional.

• Hidrolasas: Rompen enlaces por reacción con moléculas de agua.

• Liasas: Catalizan adiciones de grupos a dobles enlaces o alreves.

• Isomerasas: Catalizan la formación de enlaces entre dos moléculas.

CINETICA DE MICHAELIS

La velocidad de la reacción enzimática aumenta al incrementarse la concentración de sustrato, hasta alcanzar el valor máximo. A partir de ese momento la adición de nuevas moléculas al sustrato no aumenta la velocidad de la reacción.

INHIBICION ENZIMATICA

La inhibición constituye un mecanismo de control.

Hay 2 tipos:

• Inhibición irreversible: El inhibidor queda unido a la enzima, pero luego aunque reduzcamos la concentración del inhibidor no lograremos que desaparezca. Se produce por gases tóxicos.

• Inhibición reversible: Se inhibe a la enzima cuando se necesita, y cuando ya no se necesite mas la concentración de inhibidor desaparecerá. Hay 3 tipos:

• Inhibición competitiva: Solo se puede unir uno a la enzima, el sustrato o el inhibidor, asi que ambos compiten por el centro activo.

• Inhibición no competitiva: El inhibidor y el sustrato pueden unirse ala vez a la enzima, por lo que no compiten. Una vez que el inhibidor se ha unido a la enzima da igual que se aumente la concentración de sustrato porque el inhibidor tiene su propio centro de unión independiente del centro activo.

• Inhibición mixta: Mezcla de una y otra.

REGULACIÓN CELULAR DE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

• Regulación de la síntesis de enzimas: La célula controla cuántas moléculas de cada enzima fabrica en cada momento.

• Modificación de la estructura enzimatica: Muchas enzimas tienen dos formaciones con nivel de catálisis diferente, de manera que la transición de una a otra altera su actividad.

LAS ENZIMAS ALOSTERICAS

Son no competitivas. Están formadas por varias subunidades, en las que la unión del sustrato al centro activo favorece la unión del sustrato a otros centros activos de la molécula.

Moléculas reguladoras: Típicas de vías metabólicas.

Retroalimentación negativa: Una enzima alosterica es inhibida por uno de los productos, cuando alcanza una concentración elevada, para que se limite la entrada de sustratos a esta vía.

Retroalimentación positiva: Se activan por una molécula reguladora diferente del sustrato.

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