ENZIMAS Y SUS EFECTOS

• Concepto de Enzima

• Concepto de catalizador

• Características de la acción enzimática

• de sustrato

• de acción

• Acción enzimática

• Cofactor

• Coenzima

• Vitaminas

• Efecto del pH y de la temperatura

• Clasificacisn internacional de las enzimas

Indice de Biología

CONCEPTO DE ENZIMA

Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, químicamente

son proteínas Como catalizadores, los enzimas actúan en pequeña

cantidad y se recuperan indefinidamente. No llevan a cabo reacciones

que sean energéticamente desfavorables, no modifican el sentido de los

equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución.

Principio de enzimas

CATALIZADOR

Un catalizador es una sustancia que acelera una reacción química,

hasta hacerla instantánea o casi instantánea. Un catalizador acelera

la reacción al disminuir la energía de activación.

En una transformación dada de "A" a "P" , "A" representa las moléculas

reaccionantes, que constituyen el estado inicial. "P" representa los

productos o estado final. La reacción química de A a P es un proceso

posible si la energía de P es menor que la de A. Pero hay una barrera

de energía que los separa; si no es por ella, A no existiría, puesto

que no sería estable y se habría transformado en P. Este escollo es

una barrera energética, la energía de activación (Ea), que corresponde

al estado de transición.

Proteínas

CARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA

La característica más sobresaliente de los enzimas es su elevada

especificidad. Esta es doble y explica que no se formen subproductos:

1.Especificidad de sustrato: El sustrato (S) es la molécula sobre la

que el enzima ejerce su acción catalítica.

2.Especificidad de acción: Cada reacción está catalizada por un enzima

específico.

La acción enzimática se caracteriza por la formación de un complejo que representa el estado de transición.

E + S ES E + P

El sustrato se une al enzima a través de numerosas interacciones débiles

como son: puentes de hidrógeno, electrostáticas, hidrófobas, etc, en un

lugar específico , el centro activo. Este centro es una pequeña porción

del enzima, constituído por una serie de aminoácidos que interaccionan

con el sustrato.

Algunas enzimas actúan con la ayuda de estructuras no proteícas. En

función de su naturaleza se denominan:

1.Cofactor: Cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas.

2.Coenzima: Cuando es una molécula orgánica. Aquí se puede señalar, que

muchas vitaminas funcionan como coenzimas; y realmente las deficiencias

producidas por la falta de vitaminas responde más bien a que no se puede

sintetizar un determinado enzima en el que la vitamina es el coenzima.

Principio de enzimas

VITAMINAS

Algunas vitaminas son necesarias para la actuacisn de determinados

enzimas, ya que funcionan como coenzimas que intervienen en distintas

rutas metabslicas y , por ello, una deficiencia en una vitamina puede

originar importantes defectos metabslicos, como puede verse en la tabla

adjunta:

VITAMINAS FUNCIONES Enfermedades carenciales

1. C (acido ascsrbico) Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en la

sintesis de colageno Escorbuto

2. B1 (tiamina) Coenzima de las descarboxilasas y de las enzima que

transfieren grupos aldehidos Beriberi

3. B2 (riboflavina) Constituyente de los coenzimas FAD y FMN Dermatitis

y lesiones en las mucosas

4. B3 (acido pantotinico) Constituyente de la CoA Fatiga y trastornos

del sueqo

5. B5 (niacina) Constituyente de las coenzimas NAD y NADP Pelagra

6. B6 ( piridoxina) Interviene en las reacciones de transferencia de

grupos aminos. Depresisn, anemia

7. B12 (cobalamina) Coenzima en la transferencia de grupos metilo. Anemia perniciosa

Biotina Coenzima de las enzimas que transfieren grupos carboxilo, en metabolismo de aminoacidos. Fatiga, dermatitis...

EFECTO DEL pH Y TEMPERATURA

Efecto del pH. Al comprobar experimentalmente la influencia del pH en la

velocidad de las reacciones enzimáticas se obtienen curvas que indican

que los enzimas presentan un pH óptimo de actividad. El pH puede afectar

de varias maneras:

1.El centro activo puede contener aminoácidos con grupos ionizados que

pueden variar con el pH.

2.La ionización de aminoácidos que no están en el centro activo puede

provocar modiicaciones en la conformación de la enzima.

3.El sustrato puede verse afectado por las variaciones del pH.

4.Algunos enzimas presentan variaciones peculiares. La pepsina del estómago, presenta un óptimo a pH=2, y la fosfatasa alcalina del intestino un pH= 12

5.La temperatura. Influye en la actividad. El punto óptimo representa el máximo de actividad. A temperaturas bajas, los enzimas se hallan "muy rígidos" y cuando se supera un valor considerable (mayor de 50:) la actividad cae bruscamente porque, como proteína, el enzima se desnaturaliza.

Principio de enzimas

CLASIFICACISN DE ENZIMAS

1. Sxido-reductasas

( Reacciones de oxido-reduccisn).

Si una molicula se reduce, tiene que haber otra que se oxide

2. Transferasas

(Transferencia de grupos funcionales)

- grupos aldehidos

- gupos acilos

- grupos glucosilos

- grupos fosfatos (kinasas)

3. Hidrolasas

(Reacciones de hidrolisis)

Transforman polimeros en monsmeros.

Actuan sobre:

- enlace ister

- enlace glucosmdico

- enlace peptmdico

- enlace C-N

4. Liasas

(Adicisn a los dobles enlaces)

- Entre C y C

- Entre C y O

- Entre C y N

5. Isomerasas

(Reacciones de isomerizacisn)

6. Ligasas

(Formacisn de enlaces, con aporte de ATP)

- Entre C y O

- Entre C y S

- Entre C y N

- Entre C y C