INTRODUCCIÓN
1.-CARACTERISTISTICAS FUNDAMENTALES DE LOS SISTEMAS BIOLÓGICOS. NIVELES DE ORGANIZACIÓN BIOLÓGICA.
Un análisis químico de los elementos constituyentes de todos los seres vivos conocidos revelaría que casi todos de ellos están formados cuaporor orororno lo ha sidolitativa y cuantitamente, por los mismos elementos químicos.
Si los elementos químicos de los seres vivos están presentes en el planeta la proporción en que se encuentran es diferente, e inculco diferente a la de la corteza terrestre, que es el medio donde se desarrolla.
DE todos los elementos que se hallan en la corteza sólo 70 son componentes de los seres vivos y de estos sólo 16 son comunes a todos ellos.
Se denomina elementos biogénicos o bioelementos a aquellos elementos químicos que forman parte de los seres vivos. En la actualidad se han identificado unos 70.
Se agrupan en tres categorías:
.Bioelementos principales C, H, O, N.
.Bioelementos secundarios: S, P, Mg, Ca, Na, K, Cl
.Oligoelementos
3.- BIOELEMENTOS Y BIOMOLECULAS.
Un análisis químico de los elementos que constituyen la materia viva conocidos revelaría que casi todos están formados cualitativa y cuantitativamente por lo mismos elementos.
Comparando la proporción en masa de los distintos elementos químicos en la TIERRA, CORTEZA Y SERES VIVOS llegamos a las siguientes conclusiones:
-Si bien los elementos químicos que forman los seres vivos están presentes en el planeta la proporción en la que se encuentra es diferente, incluso diferente a la de la corteza que es el medio en el que se desarrolla la vida esto nos indica que los seres vivos han seleccionado aquello elementos que son mas idóneos para su estructura y sus funciones.
-De todos los elementos que se encuentra en la corteza solo 70 son componentes de los seres vivos y de ellos solo 16 son comunes a todos los seres vivos esto nos confirma la idea de que la vida se ha desarrollado sobre unos elementos concretos no por azar sino porque esos elementos poseen unas propiedades físico-química que los hacen idóneos en los procesos químicos que se desarrollan en los seres vivos.
Los bioelementos o elementos biogénicos son aquellos elementos químicas que forman parte de los seres vivos, en la actualidad se han identificado unos 70.
Se pueden clasificar en dos grupos:
-
Bioelementos primarios: Son indispensables para la formación de biomoleculas orgánicas: Glucidos, Lípidos, Proteínas y Ácidos nucleicos. El 95 % del total de la materia viva C,H,O,N,P,S.
-Indispensables: son Ca, Na, K, Mg, Cl, Fe, Si, Cu, Mn, B, F, I.
-Variables: son Br, Zn, Ti, V, Pb.
Los bioelementos indispensables no pueden faltar en algunos organismos, existe otra clasificación, que esta basada en su importancia y es que divide a los bioelementos en bioelementos plásticos y oligoelementos.
Los oligoelementos: Fe, Cu, Mg se denominan de esta forma al conjunto de elementos químicos que están presentes en la materia viva en proporciones inferiores al 0,5%.
Se han aislado 60 oligoelementos en los cuales 14 son comunes para todos los seres vivos estos son oligoelementos esenciales y son: Mn, Zn, F, I, B, Fe, Cu, Mg, Si, V, Cr, Co, Se,Mo, Sn.
Las razones por las que los bioelementos mayoritarios forman parte prácticamente todas las moléculas son las siguientes:
-los seis elementos C, H, O, N, P, S tienen capas electrónicas externas incompletas de este modo pueden formar fácilmente enlaces covalentes compartiendo pares de electrones dando lugar a todas las biomoleculas: estructuras y funciones vitales.
-Estos elementos poseen un numero atómico bajo por lo que electrones compartidos en la formación de enlaces originadas son muy estables.
-Dado que el O y N son electronegativas muchas biomoleculas son polares y para ello solubles en agua que es el medio que tienen lugar todas las reacciones celulares.
Los bioelementos mayoritarios pueden incompararse fácilmente a los seres vivos desde el medio externo CO2, H2O Nitratos, NO3- esto asegura el intercambio constante de materia entre los organismos vivos y su ambiente
Los bioelementos se combinan entre si formando moléculas mas o menos complejas que reciben el nombre de biomoleculas o principios inmediatos desde el punto de vista químico. Se clasifica en: inorgánicas y orgánicas.
Las biomoleculas inorgánicas pueden encontrarse fuera de los seres vivos, tienen una estructura química sencilla y las orgánicas son exclusivas de los seres vivos.
Agua
Inorgánicas
Sales Minerales
Biomoleculas Glucidos
Lípidos
Orgánicas
Proteínas
AGUA
1.- ESTRUCTURA
la molécula del agua está formada por dos átomos de hidrógeno unidos a un átomo de oxígeno mediante sendos enlaces covalentes polares.
A pesar de ser eléctricamente neutra, la molécula de agua es dipolar, ya que posee una región electropositiva y otra electronegativa, esto es debido a que el átomo de oxígeno, al ser más electronegativo que le átomo de oxígeno, al ser más electronegativo que el de hidrógeno.
Al estructura dipolar de la molécula de agua hace que estas puedan atraerse entre sí, porque el oxígeno deuna molécula puede interaccionar con el hidrógeno de otra estableciendo lo que se denomina enlace o puentes de hidrógeno, que es una interacción debil en comparación con enlace covalente o iónico.
El agua pura posee la capacidad de disociarse en iones, lo que hace que en realidad, sea una mezcla de tres especies.
Como en el agua pura la concentración de hidrógeno y de hidroxilos es la misma, eso significa que la concentración de hidrogeniones es de 1,0 * 10-7.
Cuando el agua contiene cualquier sustancia disuelta, puede alterarse la concentración de hidrogeniones y entonces se utilizan los términos de acidez y alcalinidad.
Para simplificar los cálculos y las notaciones Sörensen ideó expresar dichas concentraciones utilizando logaritmos y así definiciones el Ph como el logaritmo cambiado de signo de la concentración de hidrogeniones según esto:
-Disolución neutra: Ph =7
-Disolución ácida: Ph<7
-Disolución alcalina o básica: Ph >7
Es conveniente que le Ph de sus fluidos no cambie bruscamente pues, eso podría ocasionar el cambio de estructuras de muchas biomoléculas o la alteración de muchas reacciones químicas, para ello en las soluciones acuosas de los seres vivos están presentes los llamados sistemas tampón o amortiguadores de Ph.
El tampón bicarbonato es común en los líquidos intercelulares, mantienen el Ph en valores próximos a 7,4.
El tampón fosfato se encuentra en los líquidos intracelulares y mantiene el Ph en torno a 6,86 debido al equilibrio entre los fosfatos monobásico y dibásico.
2.- PROPIEDADES FISICO-QUIMICAS DEL AGUA Y FUNCIONES BIOLÓGICAS
Propiedades físico-químico entre ellas se pueden citar:
-Elevado calor de vaporización, el agua cuando cambia del estado líquido al gaseoso, ha de romper todos los enlaces de hidrógeno que mantienen unidas sus moléculas y para ellos se necesita una gran cantidad.
-Elevado calor específico: Los puentes de hidrógeno entre las moléculas de agua liberan energía cuando se forman y la absorven cuando se destruyen.
-Elevado momento dipolar: El carácter dipolar de la molécula de agua explica también la propiedad de ser un disolvente casi universal para todo tipo de sustancias iónicas.
-Elevada fuerza de cohesión: Los puentes de hidrógeno, aunque se forman y se rompen constantemente mantienen juntas las moléculas de agua. Ello permite que el agua forme columnas continuas o que su superficie oponga una gran resistencia a romperse ( elevada tensión superficial), convirtiéndose así en un líquido prácticamente incomprensible, lubricante y poco viscoso.
Funciones biológicas
-Función termoreguladora: El elevado calor específico del agua la convierte en un buen amortiguador térmico, impidiendo que los cambios bruscos de temperatura externa afecten a los organismos.
-Función disolventes: La naturaleza dipolar de la molécula del agua la convierte en un disolvente casi universal ya que es capaz de disolver gran cantidad de sustancias polares e incluso no polares.
-Función estructural: La elevada fuerza de cohesión-adhesión que existe entre las moléculas de agua, permite que se mantengan la forma y el volumen de la s células.
-Función mecánica: El agua, al disolver diversas sustancias y a diversas concentraciones, produce líquidos con la viscosidad adecuada para actuar de lubricantes y amortiguadores de movimientos bruscos en articulaciones, músculos....
-Función química: La disociación iónica del agua le permite intervenir en muchas reacciones químicas, aportando hidrogeniones o hidroxilos.
3.-DISOLUCIONES ACUOSAS DE SALES MINERALES
Funciones de las sales en disolución:
Cumplen funciones de tipo general, colaborando en el mantenimiento de la homeostasis o equilibrio del medio interno;
.Mantener el grado de salinidad
.Regular la actividad enzimática
.Regular la presión osmótica y el volumen celular
.Generar potenciales eléctricos
.Regulación del Ph.
La ósmosis es un fenómeno en el que se produce el paso o difusión de disolventes a través de una membrana semipermeables desde una disolución más diluida a otra más concentrada.
Los medios acuoso se denominan:
-Hipertónicos a los que tienen elevada concentración de solutos con respecto a otro.
-Hipotónicos: A los que contienen una concentración de solutos baja hacia los hipertónicos.
HIDRATOS DE CARBONO
1.- DEFINICIÓN Y CLASIFICACION.
Los glucidos son biomoleculas constituidas por átomos de carbono, hidrógeno y oxigeno; CnH2nOn. Pueden contener nitrógeno, azufre o fósforo. Se les conoce también como Hidratos de Carbono.
Los glucidos son aldehídos y cetonas con múltiples grupos hidroxilo, los mas simple se denomina osas o monosacáridos.
La unión de estos monómeros da lugar a moléculas mas complejas llamadas osidos que pueden contener un numero variable de osas e incluso asociarse a otras moléculas.
Clasificación de los glucidos:
-Monosacáridos u osas: Son monómeros de los glucidos, son azucares no hidrolizables, son moléculas muy pequeñas .
-Osidos: Formados por la unión de varios monosacáridos, son polímeros y pueden estar acompañados o no de otras sustancias no glucidicas a su vez se clasifican:
a) Holosidos: Constituidos por dos o mas osas según su numero de osas, que a su vez se dividen en oligosacaridos y polisacáridos. Los polisacáridos se dividen a su vez en Homopolisacaridos (Formados por la repetición muchos moléculas del mismo monosacárido) y Heteropolisacaridos (Formado por la repetición de dos o mas monosacáridos distintos).
b) Heterosidos: Glucidos mas aglicon, sustancia no glucidica.
2.- DEFINICIÓN, TIPOS, PROPIEDADES Y FUNCIONES DE LOS MONOSACARIDOS.
Constituyen las unidades estructurales de los glucidos, son moléculas pequeñas de 3-7 Carbonos, químicamente son polialcoholes con un grupo carbonilo y un grupo cetona, es decir en cada carbono hay un grupo alcohol, excepto en uno de ellos que sostiene el grupo carbonilo.
-Propiedades Físicas: Son sólidos, de color blanco, solubles en agua con sabor dulce.
-Propiedades Químicas: Tiene carácter reductor porque su grupo funcional carbonilo. Tiene tendencia a oxidarse a ácidos.
Los monosacáridos son capaces de reducir al reactivo de FEHLING (sujeto de cobre disuelto en agua), esta propiedad permite detectarlos (Glucosa) mediante análisis cualitativo.
-Nomenclatura: Grupo Funcional + Numero de Carbono + “OSA”. Ejemplo: Cetotetrosa. Nombres propios convencionales: Fructosa, Glucosa, Galactosa...
-Estructura:
Los monosacáridos en estado cristalino tienen una estructura lineal sin ramificar en la que todas los Carbonos presentan una función OH excepto uno Carbono Carbolinico que presenta el grupo carbonilico.
Según la función carbonilo sea aldehído o cetona, los monosacáridos, estos se dividen en aldosas ( aldehído) y cetosas (cetona), ambos grupos según el numero de Carbonos se dividen en: Triosas 3C, Tetrosas 4C, Pentosas 5C, Hesoxas 6C...
Siguiendo estas normas estructurales podemos comprobar la existencia de un aserie de isomeros espaciales que solo se diferencian en la posición del grupo-OH son cuatro monosacáridos distintos con distintas propiedades físico-químicas.
Se dice que:
“Aquellos monosacáridos en cuyo penúltimo Carbono el grupo OH esta a la derecha se dice que son D monosacáridos y si esta a la izquierda el grupo OH son L monosacáridos.”
“Las formas D respecto de las formas L o viceversa son imágenes especulares es decir son estructuras enantiomorfas.”
Epimero son aquellos monosacáridos que se diferencian exclusivamente en la posición de un grupo OH.
Entre los principales monosacáridos destacamos:
Aldosas:
Triosas
Tetrosas
Pentosas
Hexosas
Cetosas:
Triosas
Tetrosas
Pentosas
Hexosa
-Esquema de la polarización de la luz:
La actividad óptica se debe a la presencia en su molécula de Carbonos asimétricos, la glucosa lo mismo que otros muchos monosacáridos cuando están en disolución acuosa se ciclan debido a la formación de un Hemiacetal este se forma al reaccionar el Carbono carbonilo con un Carbono alcohólico mas alejado(penúltimo) de la misma molécula.
De todas las ciclaciones posibles las que habitualmente tienen lugar por ser las mas estables son las que pierde anillos de 5 o 6 vértices estando situados en cada uno de ellos un átomo de Carbono excepto que esta ocupado por un átomo de Oxigeno. Los grupos H, OH, perpendicularmente al plano del anillo(Representación de Hawort). Las moléculas que adquieren anillos perpendiculares se denominan Furanosicas y las hexagonales Piranosicas( Trans y Cis).
Estas dos formas anomericas desvían el plano de la luz polarizada un ángulo distinto, con la formación de la estructura cíclica se produce la formación de un nuevo Carbono asimétrico (C1) lo que provoca la aparición de dos nuevos estereoisomeros cada uno de los cuales desvía la luz polarizada un ángulo distinto.
La molécula cuyo primer Carbono tiene el grupo OH en posición Trans es , en disolución acuosa las formas y están continuamente interconvirtiendose a través de la forma lineal como el paso de una forma anomerica a la otra supone un cambio en los valores de rotación de la luz polarizada a este fenómeno se le conoce como Mutarrotacion.
-Derivados de los monosacáridos:
Existen monosacáridos cuya estructura se aparta de la norma general se originan mediante cambios químicos de los monosacáridos (oxidaciones, reducciones, sustituciones etc...)
Los mas comunes son:
Ácidos Uronicos
En el Carbono terminal presentan un grupo carbonilo, se originan por oxidación del monosacárido. Ejemplo: Ácido Glucoronico
Aminoazucares:
En un Carbono existe una función amino (NH2) en lugar del -OH. Ejemplo Glucosanina
Dexosiazucares:
Algunos de los Carbonos no presentan función OH. Ejemplo: D 2Dexosirribosa(ADN)
3.- ENLACE O-GLUCOSIDICO.
Los monosacáridos pueden unirse entre si para constituir otros glucidos mas complejos (osidos, esta unión se denomina condensación o polimerazion (cuando se unen muchos monosacáridos) y se lleva a cabo al interaccionar dos grupos hidroxilo de dos moléculas distintas. Se produce entonces la liberación de una molécula de agua y la unión de los dos monosacáridos por el oxigeno de uno de os grupos hidroxilo implicados, el enlace así creado se denomina O-glucosidico.
La reacción inversa es una hidrólisis, en la que mediante la adicción de un molécula de agua se rompe el enlace O-Glucosidico y se regeneran los dos grupos hidroxilo, quedando separados ambos monosacáridos.
4.- ESTRUCTURA, PROPIEDADES Y FUNCIONES DE POLISACARIDOS.
Los polisacáridos están formados por largas cadenas de monosacáridos unidos mediante enlace O-glucosidicos, por lo que son moléculas gigantescas o macromoléculas. Estas cadenas pueden ser lineales o ramificadas.
La formación de los polisacáridos a partir de los monosacáridos constituye un ejemplo de polimerización, en la que se libera una molécula de agua por cada enlace O-Glucosidico creado, la rotura de estos enlaces se realiza, por hidrólisis.
-Propiedades:
Al ser macromoléculas, los polisacáridos no se disuelven fácilmente en agua y pueden ser insolubles u originar dispersiones coloidales. Además, no son cristalinos ni tienen sabor dulce, tampoco poseen carácter reductor, ya que no contienen carbonos anomericos con grupos hidroxilo libres.
-Clasificación de los polisacáridos:
Se distinguen dos grupos:
-Homopolisacáridos: Su función depende del tipo de anomero constituyente, si se trata de anomero , el polisacárido desempeña la función de reserva energética, pues pueden hidrolizarse fácilmente liberando los monosacáridos cuando sea necesario.
Si se trata de anomeros confiere una gran resistencia a la hidrólisis del polisacárido (las enzimas correspondientes son poco comunes), por lo que estos polisacáridos realizan funciones estructurales.
-Polisacáridos de reserva:
-Amilosa: Esta formada por -D-glucopiranosas unidas mediante enlaces (1!4) en una cadena sin ramificar. Esta cadena adopta una disposición helicoidal y tiene seis monómeros por cada vuelta de la hélice.
-Amilopectina: También esta constituida por -D-glucopiranosas, aunque forma una cadena ramificada en la que existen uniones (1!4), como en el caso anterior, y enlaces (1!6) que originan lugares de ramificaciones cada doce monómeros.
-
Glucogeno: Constituye el polisacárido de reserva propio de los hongos y de los animales, en los que forma gránulos visibles y abundantes en el hígado y en los músculos estriados. Aparece también en algunos bacterias. El glucogeno es un polímero D- glucopiranosas con una estructura semejante a la amilopectina.
-
Dextranos: Son los polisacáridos de reserva de las levaduras, están compuestos por -D-glucopiranosas que dan lugar a cadenas ramificadas, pero las uniones son variadas: (1!2), (1!3), etc...
-Polisacáridos estructurales:
Este tipo de polisacáridos los enlaces O-Glucosidicos son difíciles de hidrolizar, característica que les permite constituir estructuras biológicas resistencias a la alteración. Destacan entre ellos:
-
Celulosa: Es el componente fundamental de las paredes celulares de los tejidos vegetales, se encuentra en productos de consumo humano, como el papel, la madera o el algodón. Es un polímero lineal de D-glucopiranosas, con enlaces (1!4), formado por largas cadenas. Entre las glucosas de un misma cadena se establecen enlaces de hidrógeno (intercatenarios), las cadenas lineales se disponen en paralelo, y se mantienen estrechamente unidas unas con otras mediante puentes de hidrógeno intercatenarios. La unión de unas 60 o 70 cadenas de celulosa forma la llamada micela de celulosa.
-
Pectina: Es otro componente de la pared de las células vegetales, constituye la matriz en la que se sitúan las microfibrillas de celulosa, esta formada por un monómero derivado de la galactosa (ácido metilgalacturonico)
-
Quitina: Este polisacárido estructural es el componente principal de la cutícula y del esqueleto externo de los artoprodos (insectos, crustáceos etc...) y forma parte de los recubrimientos celulares de los hongos. El monómero es un derivado de la glucosa (N-acetil--D glucosamina), la unión entre ellos se realiza por enlace (1!4), que da lugar a un cadena lineal, similar a la celulosa.
-Hetepolisacaridos: Son función por dos o mas monosacáridos distintos ( o derivados de estos, como ácidos o esteres). Entre los hetepolisacaridos mas conocidos se encuentran los siguientes:
-
Gomas: Forma parte de algunas secreciones vegetales y se considera que desempeña un papel defensivo, presentan una composición diversa, en la que predomina la arabinosa, la ramnosa, la galactosa y el ácido galacturonico.
-
Mucopolisacaridos: son heteropolisacaridos de origen animal, también denominados glucosaminoglucanos, que desempeñan funciones diversas y se caracterizan por su variada composición, los mas importantes son:
-Ácido Hialuronico: compuesto por ácido glucuronico y N-Acetilglucosamina, se encuentra principalmente en los tejidos conectivos, en el liquido sinovial de la articulaciones y en la cubierta de los ovocitos.
-Condroitina: Posee una composición y una función semejante al ácido hialuronico, se localiza en los huesos y en los cartílagos.
-Heparina: Inhibe la coagulación de la sangre y se halla en la sustancia intercelular del hígado y los pulmones, y en la pared delas arterias.
-Peptidoglucanos: Polímeros de N-actilglucosamina y N-acetilmuramico unidos mediante enlaces (1!4), A esta cadena principal se unen cadenas cortas de aminoácidos, forman parte de la pared bacteriana y su función es proteger a las bacterias en condiciones de presión osmótica desfavorable, también reciben el nombre de mureina.
-Heterosidos: Son moléculas de enorme variedad constituidas por un glúcido (monosacárido o pequeño oligosacarido) unido a otra molécula no glucidica denominada aglucón, atendiendo a la naturaleza de la fracción no gludicíca, se distinguen las siguientes clases:
-
Glucolípidos: el aglucón es un lípido denominado ceramida, los más importantes son los cerebrósidos, que contiene galactosa o glucosa y los gangliósidos, que presentan un oligosacárido ramificado.
-
Glucoproteínas: La fracción no gludícica es una molécula de naturaleza proteíca, se diferencian de los peptiglucanos y de los proteoglucanos, porque en las glucoproteínas el porcentaje de proteína es mayor que el de glúcido. En este grupo se encuentran glucoproteínas sanguíneas o séricas como la protrombina , que interviene en el proceso, que interviene en el proceso de coagulación, o las inmuglobulinas, con función defensiva. También son glucoproteínas diversos tipos de hormonas, como la luteinizante (LH, que provoca la ovulación en hembras o la producción de testosterona en machos, o la foliculoestimulante (FSH), que estimula la secreción de los folículos de Graaf en el ovario.
-
Principios activos de plantas medicinales: Son heterósidos en los que el aglucón es una molécula orgánica de naturaleza variada, como el alcohol, fenol etc...Se emplean con frecuencia en la industria farmacéutica, aunque en dosis inadecuadas pueden provocar intoxicaciones o efectos letales. Los cardiotónicos como la digitalina, se aplican en enfermedades cardiovasculares; los cianogenéticos, presentes en las almendras amargas; la glicirrina en la raíz del regaliz; los antracénicos y los tanósidos, astringente.
LÍPIDOS
1.- DEFINICIÓN Y CLASIFICACIÓN
Se reúnen bajo la denominación de lípidos gran cantidad de sustancias con propiedades físicas muy parecidas. Químicamente están constituidos por carbono, hidrógeno y oxígeno, en ocasiones fósforo y azufre.
-Propiedades Físicas
a)Insolubles en agua, solubles en disolventes orgánicos(éter, cloroformo, benceno...)
b)Baja densidad.
c)Brillo graso.
d)Untuosas al tacto.
-Funciones:
1)Estructural, forman parte de las membranas celulares.
2)Reserva, algunos de ellos (Acilglicéridos) almacenan gran cantidad de energía química potencial.
3)Agentes protectores (ceras) muchas superficies limitantes se encuentran revestidas por ceras.
4)Actividad biológicas específica; ejemplo: vitaminas y hormonas
5)Pigmentos vegetales actúan como pigmentos que absorben energía solar en la fotosíntesis.
Según su estructura se clasifican en:
-Saponificables: Están constituidos por esteres. Destacamos Acilglicéridos, lípidos complejos y ceras.
-Insaponificables: No están constituidos por esteres. Destacamos Terpenos, Esteroides y Prostaglandinas.
2.-ESTRUCTURAS, PROPIEDADES Y FUNCIONES DE ACILGLICÉRIDOS, FOSFOLÍPIDOS Y CERAS.
-Acilglicéridos
Alcohol ácido = Ester
-COO- +
H2O
Son esteres formados a partir de un polialcohol (Propanotriol) y ácidos grasos.
Son lípidos eminentemente energéticos se almacenan en células tanto animales como vegetales.
Al ser la glicerina un trialcohol pueden existir tres acliglicéridos diferentes:
1) Monoacilglicéridos: Cuando la glicerina solo se esterifica en un solo grupo alcohol.
2) Diacilgliceridos: Cuando la glicerina es esterificada por dos ácidos grasos.
3) Triacilglicéridos: Son triesteres de la glicerina con ácidos grasos, en los dos últimos casos( triacilglicéridos y diacilglicéridos) si los ácidos grasos son iguales, son simples y si son diferentes son mixtos. Los acilglicéridos son mezcla complejas de acilglicéridos simples y mixtos.
-Ceras
Son esteres de ácidos grasos más alcohol monohidroxilico de cadena larga distinto de la glicerina.
Su naturaleza hidrófoba hace que sean compuestos de protección e impermeabilización recubriendo partes externas que están en contacto con el medio (piel, pelo, plumas. Tallos, hojas...)
-Fosfoglicéridos
Son lípidos saponificables también se denomina fosfolípidos, son los principales componentes de las membranas biológicas, químicamente están constituidos por Glicerina que tiene esterificado en el Carbono 1 y 2 ácidos grasos y en el Carbono 3 grupo fosfato generalmente el ácido que se esterifica en el Carbono 1 es saturado y en el Carbono 2 insaturado.
Dando lugar a un ácido fosfatídico es la base estructural de los fosfolípidos y dependiendo de la naturaleza del sustituyente que se va a esterificar al OH del grupo fosfato vamos a obtener distintos ejemplos de fosfolípidos.
El sustiyente suele ser un aminoalcohol o polialcohol, los fosfolípidos son moléculas antipáticas poseen una zona hidrófila constituida por el grupo fosfato y una zona hidrófoba constituida por los ácidos grasos. Esta estructura antipática los hace idóneos para formar membranas celulares.
-Principales Fosfolípidos:
Son derivados de los ácidos fosfatídicos
-Los fosfolípidos en las membranas biológicas
Los fosfolípidos cuando se encuentran en un medio acuoso. Se asocian formando varios tipos de estructura. Los grupos hidrófilos se orientan hacia las moléculas de agua e interaccionan con ella mediante enlaces de hidrógeno y los hidrófobos se alejan interaccionando entre si mediante fuerzas de Van der Waals y ocultándose dentro de la estructura.
Esto explica que al igual que muchos lípidos, los fosfolípidos formen bicapas y micelas.
-Micelas: Tienen forma más o menos esférica, la superficie está formada por las cabezas polares expuestas e interaccionando con la fase acuosa, mientras que el interior de la micela está ocupado por las cadenas alifáticas.
- Bicapas: Las cadenas hidrofóbicas se orientan hacía el interior, mientras que las cabezas polares están en contacto con el medio acuoso, son estructuras que separan dos medios acuosos.
-En laboratorios se pueden obtener determinadas estructuras denominadas liposomas, que están en formadas por bicapas de fosfolípidos que dejan en su interior un compartimiento conteniendo agua.
La naturaleza antipática de los fosfolípidos les proporciona un papel fundamental en la formación de las membranas biológicas. Los fosfolípidos , las membranas biológicas contienen proteínas y otros lípidos, como colesterol o esfingolípidos denominados en su conjunto lípidos de membrana.
3.- ESTRUCTURA, PROPIEDADES Y FUNCIONES DE TERPENOS Y ESTEROIDES
-Terpenos
Los terpenos son derivados del isopreno que por polimerización va a dar lugar a moléculas lineales, cíclicas. Dependiendo del número de isoprenos, los terpenos se clasifican en:
-Monoterpenos: 2 isoprenos
-Diterpenos: 4 isoprenos
-Triterpenos: 6 isoprenos
-Tetraterpenos: 8 isoprenos
-Politerpenos: múltiples unidades de isopreno
-Monoterpenos: Se encuentran en plantas superiores, son volátiles poseen aromas características, son aceites esenciales.
-Diterpenos: En las plantas destacamos el fitol componente de la molécula de clorofila, Vitamina A oretinol que interviene en los procesos de visión, regenera el pigmento visual. Vitamina E poder antioxidante. Vitamina K coagulación de la sangre.
- Triterpenos: 6 isoprenos, entre otros pertenecen a este grupo el Lanosterol, escualeno que son precursores colesterol.
-Tetraterpenos: 8 isoprenos, destacan; xantofila, carotenos, licopeno estos intervienen en la fotosíntesis absorben energía solar de magnitudes de onda donde no puedo absorber la clorofila.
Politerpenos: Resultan de la polimerización de múltiples unidades del isopreno, forman cadenas lineales, ejemplo: Caucho...
-Esteroides
Derivados del esterano, se diferencian por la posición de los dobles enlaces, grupos funcionales y las posiciones en las que se encuentran.
Entre los esteroides más importantes destacamos:
-Esteroles
-Hormonas esteroideas
-Ácidos biliares
-Esteroles: Derivados del esterano, contienen un OH en el Carbono 3 y una cadena lateral hidrocarbonada en el Carbono 17 y dobles enlaces entre Carbono 5 y Carbono 6.
.Colesterol: Se encuentra en las membranas celulares proporcionándoles estabilidad, fluidez y resistencia.
.Vitamina D: Implicada en la absorción de los procesos de Ca y P su carencia produce raquitismo y en los viejos osteomalacia.
-Hormonas esteroideas: Derivan del colesterol, tienen carácter hidrofóbico lo que les permite cruzar libremente las membranas.
Destacamos:
.Hormonas sexuales: Testosterona (Hombre) y Progesterona (Mujer).
.Hormonas corticoides: Segregadas en las cápsulas suprarenales provoca la liberación de glucosa en sangre(glucógeno).
-Ácidos Biliares: Son compuestos derivados del colesterol de 24 Carbonos se encuentran en la bilis, estas sustancias emulsionan las grasas.
Destacamos; Ácidos cólico, Ácido desoxicólico
PROTEINAS
1.- CONCEPTO Y PROTAGONISMO
El nombre se debe a Berzelius (1830) “Proteios” que significa primero o principal, el 50% del peso seco de las células son proteínas, en la células de un mamífero podemos tener 10.000 proteínas diferentes.
Se trata de biomoléculas que desempeñan funciones:
Función estructural
Acciones biológicas concretas
Químicamente son aminos cuya composición elemental C,H,O,N con frecuencia S, P, raras veces con elementos metálicos (I, Ca, Mg, Fe, Cu, etc...)
Moléculas con elevado peso molecular, constituidas por moléculas más sencillas que reciben el nombre de Aminoácidos (AA) que se unen entre si mediante enlaces peptídico.
Según el número de AA tenemos los siguientes grupos:
-Oligopéptidos = menos de 12 AA
-Polipéptidos = (12-60 AA)
-Proteínas = +60 AA
Oligopéptidos se pueden forman si tienen 2 AA se llaman dipéptido, si tienen 2 AA se llaman tripéptidos y así sucesivamente....
2.- ESTRUCTURA, TIPOS Y PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos son compuestos orgánicos sencillos, químicamente están compuestos por carbono, hidrógeno , oxígeno y nitrógeno. Caracterizados por poseer un grupo carboxilo, un grupo amino y una cadena lateral o grupo R, unidos a un átomo de carbono, carbono Alfa.
Los aminoácidos son eslavones de las cadenas peptídicas son moléculas carbonadas que se caracterizan por poseer un grupo amino y otro ácido respondiendo a la formula general anterior, en la que R es un radical de naturaleza variable. El Carbono es un Carbono asimétrico responsable de la actividad óptica de los aminoácidos igualmente vemos que existen dos esteroisómeros ya que el grupo amino puede estar orientado de forma distinta, si está a la derecha es D y a la izquierda L.
En la naturaleza solo se presentan aminoácidos de configuración L, existen 20 aminoácidos que forman as proteínas: 20 AA proteicos y 150 AA se encuentran libres no proteicos estos intervienen en reacciones metabólicos; Ejemplo no proteicos: citulina, ornitina otros se pueden encontrar en las paredes bacterianas.
Los AA proteicos se clasifican según la naturaleza de su radical R:
Hidrófobos
Polares o hidrofílicos
Básicos
Ácidos
1) Hidrófobos
-R el radical es una cadena hidrocarbonada y por parte apolar, se encuentran en la parte central de las proteínas (ocultos del agua).
2) Hidrófilo
-R el radical son grupos polares sin carga, pueden establecer puentes de -H con el agua favoreciendo la solubilidad.
Básicos
-R los radicales poseen un grupo amino que se ioniza positivamente.
Ácidos
En el -R un grupo - COOH que se ioniza -COO- negativamente.
-Propiedades ácido-básicas de los aminoácidos
1) Cuando las AA se encuentran en disoluciones acuosa a Ph neutro forman iones dipolares, se llaman iones híbridos por tener el igual n° (+) que(-) el PH en el que un AA forma unión híbrido con carga electrica =0 ese Ph se llama punto isoeléctrico, el ión híbrido disuelto se puede comportar como un ácido o un base dependiendo del Ph de la disolución estas sustancias se llaman anfóteras.
2) En medio ácido
Se comporta como base al aceptar hidrogeniones (H+) y queda cargado positivamente.
3) En medio básico
El grupo NH3+ se comporta como ácido liberando H+ queda cargado negativamente.
Esta propiedad se utiliza para separar AA, las técnicas de separación está basada en el conocimiento de su punto isoeléctrico.
3.- ENLACE PEPTÍDICO
Los aminoácidos se unen a otros formando cadenas mediante enlaces peptídicos que consiste en la formación de un enlace amida entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del aminoácido siguiente con el desprendimiento de una molécula de H2O. Esto se descubrió en 1950 por Pauling y Corey descubrieron que este enlace presenta unas características especiales de gran importancia para las estructuras. Descubrieron:
Enlaces más cortos que los demás.
Carácter de enlace doble porque no puede girar.
Los cuatro átomos C-C-N-C se encuentran en un mismo plano manteniendo distancia y ángulos fijos.
Los únicos enlaces que pueden girar son C con CO y C con NH.
4.-ESTRUCTURA DE LOS PROTEINAS
Las proteínas se disponen en el espacio formando una estructura tridimensional definida, que puede tener hasta cuatro niveles de organización: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria.
-Estructura Primaria;
La estructura primaria la poseen todas las proteínas y es la secuencia lineal de aminoácidos que la forman y el orden en que se encuentran unidos. Es la estructura más sencilla y, sin embargo, la más importante, ya que determina el resto de las estructuras proteicas con niveles superiores de organización.
Una característica de esta estructura es su disposición en zig-zag. Se debe a la planaridad del enlace peptídico, lo que provoca la rotación de lo aminoácidos sobre los C para equilibrar las fuerzas de atracción que se pudieran generar.
Con los veinte posibles aminoácidos, el número de polipéptidos que pueden formarse es de 20n, donde n es el número de aminoácidos presentes en la cadena. Como la mayoría de los péptidos contienen más de cien aminoácidos, incluso miles, la variedad de posibles secuencias es prácticamente ilimitada.
La primera proteína de la que se conoció su estructura primaria fue la insulina de ternera, gracias a los trabajos de Sanger y colaboradores (1950). Esta secuencia resultó una auténtica proeza en el campo de la biología molecular. Actualmente se conoce la estructura primaria de varios miles de proteínas diferentes, lo que proporciona una información muy útil acerca de sus estructura, mecanismos de acción y evolución.
-Estructura secundaria;
Es la disposición espacial que adopta la secuencia de aminoácidos o estructura primaria para ser estable y es consecuencia directa de la capacidad de giro que poseen los C de los aminoácidos. Los modelos más frecuentes son la - Hélice y la conformación o lámina plegada.
En este tipo de estructura, la cadena polipeptídica se va enrollando en espiral sobre sí misma debido a los giros que se producen en torno al C de cada aminoácido. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formando entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo C=O del cuarto aminoácido que los sigue. La formación de estos enlaces determina no solo la estabilidad de la estructura, sino también la longitud del paso de rosca (avance por vuelta), que es de 0,54 nm.
La rotación se produce hacia la derecha, de forma que cada aminoácido gira 100° con respecto al anterior. Esto implica la presencia de 3,6 residuos aminoácidos por cada vuelta completa.
Al formarse la - hélice todos los grupos C=O quedan orientados en la misma dirección, mientras que los radicales de los aminoácidos quedan dirigidos hacia el exterior de la - hélice.
La estabilidad de la - hélice depende de la presencia o no de residuos de prolina o hidroxiprolina , ya que estos aminoácidos impiden la formación de enlaces de hidrógeno, dando lugar a variaciones de esta estructura con dimensiones diferentes.
Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zig-zag y se asocian entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios. Todos los enlaces peptídicos participan en este enlace cruzado, confiriendo así gran estabilidad a la estructura.
El plegamiento en algodón en acordeón en la lámina plegada es el resultado de la estructura primaria en zig-zag de las cadenas individuales.
Las cadenas polipeptídicas se pueden unir de dos formas distintas: paralela o antiparalela. En la forma paralela, las cadenas polipeptídicas se disponen en el mismo sentido N-C, mientras que en las antiparalelas se alteran cadenas polipeptídicas en las direcciones N-C y C-N.
En ambos casos, los radicales de los aminoácidos se orientan hacia ambos lados de la hoja, de forma alterna. La disposición antiparalela, y parece con mayor frecuencia en las proteínas. Cuando existe una gran cantidad de cadenas, se produce un empaquetamiento en varias capas, como ocurre con la fibroína de la seda.
-Hélice de colágeno
Una variedad particular de estructura secundaria es la que presenta el colágeno, que forma parte de los tendones y los tejidos conectivos, y posee una estructura particularmente rígida.
Esta proteína está compuesta en su mayoría por el aminoácido prolina. Debido a la continua repetición de este aminoácido, la cadena polipeptídica no puede adoptar ninguna de las estructuras ninguna de las estructuras anteriores. En su lugar, las cadenas individuales se enrollan hacia la izquierda, de forma que se produce una vuelta de hélice por cada tres residuos de aminoácidos.
Debido a esta especial disposición, no existen enlaces de hidrógeno intracatenario, por lo que esta cadena esta más extendida que la - hélice, de forma que entre dos AA hay una distancia de 0,29 nm en lugar de los 0,15 nm de la - hélice. Se asocian tres cadenas trenzadas que originan una triple hélice.
-Estructura terciaria;
El término estructura terciaria se refiere al modo en que la proteína se encuentra plegada en el espacio. Esta estructura es estable gracias a las uniones que se establecen entre los radicales -R de los diferentes aminoácidos que se sitúan en posiciones muy alejadas el uno del otro. Estas uniones pueden ser de distintos tipos:
.Enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos.
.Atracciones electrostáticas entre grupos con carga opuesta.
.Atracciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals entre radicales alifáticos o aromáticos de las cadenas laterales.
.Puente disulfuro entre restos de cisteína. Son enlaces covalentes entre los grupos tilo (-SH) correspondientes a dos cisteínas.
Las características de una proteína, y lo que es más importante, las funciones biológicas que realiza, depende de la estructura terciaria que tenga.
La estructura terciaria de las proteínas, especialmente de aquellas de elevado peso molecular, está constituida por varios dominios, o unidades compactas de entre 50 y 30 aminoácidos, conectadas a través del esqueleto polipeptídico.
La estructura de la cadena polipeptídica dentro de un determinado dominio suele ser independiente de la de otros, ya que otros pueden presentar estructura de -hélice o bien de lámina plegada.
En la mayoría de los casos los dominios se unen entre sí mediante una porción proteica flexible que sirve como bisagra. Frecuentemente representan parte de la proteína que se unen específicamente a factores diferentes, como a una coenzima o a un sustrato.
Los dominios son muy estables, de tal manera que pueden aparecer los mismos en proteínas diferentes; son secuencias de aminoácidos que a lo largo de la evolución han sido especialmente útiles, tanto a lo largo de la evolución han sido especialmente útiles, tanto estructural como funcionalmente, y tienden a repetirse en diferentes proteínas, se piensa que algunos péptidos con más de un dominio se originaron durante la evolución por fusión de genes que codificaban diferentes proteínas ancestrales, y cada dominio representa una parte que alguna vez fue una molécula separada.
Aunque la arquitectura tridimensional de las proteínas parece excesivamente compleja, a medida que se ha profundizado en la estructura terciaria se han descubierto subestructuras repetitivas denominadas motivos.
Proteínas evolutivamente relacionadas que desempeñan funciones similares pueden mostrar motivos comunes, aunque también pueden aparecer en proteínas no relacionadas que tienen funciones muy diferentes.
-Estructura cuaternaria;
Aunque numerosas proteínas están formadas por una sola cadena polipeptídica, otras muchas se encuentran constituidas por más de una subunidad o protómero. La estructura cuaternaria hace referencia a esta asociación de protómero para constituir la proteína biológicamente activa. Los protómeros pueden unirse débilmente entre sí a través de enlaces de hidrógeno o fuerzas de Van der Waals, y en algunos casos aunque no es habitual, esta unión puede establecerse mediante puentes disulfuro establecidos entre los radicales de los aminoácidos de las distintas subunidades.
5.-CLASIFICACIÓN Y ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas se clasifican en holoproteínas (constituidas solo por AA ),estas se dividen en globulares que a su vez se dividen en Albúminas, Globulinas y Histonas y Protaminas, también se dividen en Heteroproteínas ( que además de AA poseen otra molécula de naturaleza no proteica que recibe el nombre de grupo prostético).
HOLOPROTEINAS
-Filamentosas o fibrosas;
Tienen forma alargada, son insodubles en H2O, tienen función estructural o protectora y son: Colágenos, Elastinas y Queratinas.
Están formadas por tres cadenas polipeptídicas diferentes (ricas en prolina y glicina) enrolladas entre si formado la triple hélice, forman parte de los tejidos: conjuntivas, cartílagos y óseos. También está en los tendones. En los tendones las moléculas adyacentes de colágeno están unidos mediante enlaces covalentes formando fibras que presentan una gran resistencia a la tracción; 1mm fibra aguanta 10 Kilogramos de peso.
Están formadas por las cadenas polipeptídicas que se unen mediante enlaces covalentes lo que da lugar a una matriz elástica (RED) extensión, esta propiedad (elasticidad) se debe a la capacidad de las moléculas proteicas para desenrollarse de forma reversible cuando se le aplica una tensión; Arterias y Pulmones.
Se encuentra en la epidermis: uñas, pelos, plumas etc... rico en azufre.
-Globulares;
Estructura terciaria muy plegada dando estructuras esferoidales solubles en H2O biológicamente muy activas, se dividen:
Transporte de sustancias, reserva de AA ovdalbúmina ( clara del huevo), lactoalbúmina (leche), seroalbumina( plasma sanguíneo).
Solubles en soluciones salinas, lactoglobulina (leche), ovoglobulina (huevo), seroglobulina (plasma sanguíneo), globulina (asociada a la hemoglobina) -globulina (anticuerpos).
Proteínas básicas (muchos AA básicos)asociadas al ADN formando nucleoproteínas Histonas+ADN (Cromatina)
Protamina+ADN (Material
Hereditario en espermatozoides)
HETEROPROTEINAS
Dependiendo de La naturaleza del grupo prostético las heteroproteínas pueden ser:
1) Cromoproteínas; El grupo prostético es un pigmento.
2) Glucoproteínas; El grupo prostético es un glúcido.
3) Lipoproteínas; El grupo prostético es un lípido.
4) Fosfoproteínas; El grupo prostético es un ácido fosfórico.
5) Nucleoproteínas; El grupo prostético es un ácido nucleico.
Forman un conjunto de moléculas coloreadas debido al grupo prostético que poseen, el cual presenta una estructura compleja con indusión de un átomo metálico Mg, Fe, Cu. Entre las cromoproteínas más importantes según la naturaleza del grupo prostético: Porfirínicas y no Porfirínicas.
-Cromoproteínas Porfirínias; Tienen como grupo prostético un pigmento orgánico que químicamente es un metalporfirina formado por la asociación de un anillo porfirinico + metal. El anillo de porfirina está formado por cuatro anillos de Pirrol formando un anillo tetrapirrdico en cuyo centro se encuentra un átomo de metal que determinados casos puede oxidarse y reducirse y al revés (citocromos). Entre los más importantes:
.Hemoglobina; es un pigmento en los glóbulos rojos a los que confiere su color, sirve como transportador de O2 desde aparato respiratorio (tejidos).
Está constituida por cuatro cadenas peptídicas cada una de ellas asociadas a un grupo hemos anillo porfíricas unido a un átomo Fe++.
. Mioglobina; Se encuentra en los músculos, transfiere O2 sangre, músculos.
.Citocromos; Se encuentra en las micotondrias; en las cadenas de transporte de e-, en las oxidaciones biológicas mediante el átomo de Fe asociado a la porfirina que pasa Fe++ Fe+++.
.Clorofila (Mg) pigmento fotosintético de los vegetales, color verde, de gran importancia ya que gracias a ella es posible la fotosíntesis, gracias a la energía del Sol. La clorofila es especialista en captar energía solar y desprender 2e-. El grupo prostético posee Mg.
-Cromoproteína no porfínica; su grupo prostético, no es el anillo de porfirina, es de naturaleza variable entre estas destacamos ;
.Hemocianina; Pigmento respiratorio que químicamente es un metal proteico (Gu), el átomo de Cu se une directamente a la cadena peptídica, si está en estado cuprico es azul, puede oxidarse y reducirse, se encuentran en crustáceos y moluscos.
.Rodopixina; Tiene como grupo prostético retinal derivado de la vitamina A es un pigmento presente en la retina intervienen en los procesos químicos de la visión es capaz de absorber la luz.
Proteínas cuyo valor prostético es un glúcido unido covalentemente a una cadena peptídica realizan gran cantidad de funciones:
a)Componentes estructurales de la matriz extracelular.
b)Intervienen en la formación de membranas exterior e interior.
c)Forman parte de las secreciones mucosas.
d)Actúan como hormonas FSH (maduración de óvulos) LH (Hormona luteinizante).
e)Actúan como anticongelante biológicos.
f)Forman parte de la membrana de eritrocitos son responsables de la especifidad de los distintos grupos sanguíneos.
El grupo prostético es un lípido, sirve como vehículo de transporte de lípidos desde el intestino al hígado y desde el hígado a los tejidos de depósito o a la sangre. Forman la membrana celular; Ejemplo
En el plasma sanguíneo las lipoproteínas transportan lípidos, se clasifican según la cantidad de la fracción lipídica, cuanto mayor sea, mayor es la densidad: Quilomicrones, LDL, HDL.
-Quilomicrones: Se producen en las células del intestino a partir de glicina + ácidos grasos + colesterol que absorben a partir de aquí pasan al tenerte sanguíneos y al hígado.
-LDL: Transportan colesterol y fosfolípidos desde el hígado (tejidos) para la entrada de LDL en el interior de las células se produce a través de receptores de membrana. Cuando hay elevada cantidad de colesterol y fosfolípidos se sintetizan menos cantidad de receptores de membrana de tal forma que LDL permanecen en el torrente circulatorio forman “ateromas” en las arterias. EL transporte hasta el hígado de colesterol retirándolo incluso de las paredes arteriales.
Tienen como grupo prostético destacamos: Caseína (leche) y Vitelina (Huevos).
Constituyen el material hereditario de los seres vivos, el grupo prostético es un ácido nucleico se dividen en histonas + ADN y protaminas + ADN (se unen mediante (enlaces iónicos).
Contribuyen a mantener la estructura del ADN, impiden el ataque de las nucleasas.
-Propiedades de las proteínas;
Son solubles en agua.
Son Termolábiles (se altera su estructura con cambios de temperatura).
Son sólidas.
Las proteínas tienen un comportamiento ácido! básico depende del grado de ionización de los radicales de los aminoácidos. Que se encuentran proyectados hacía fuera de la molécula esta ionización depende del PH del medio y hace que las proteínas presente una carga eléctrica determinada. Hay un PH en el que la molécula es eléctricamente neutra se dice que está en su punto isoeléctrico.
A cualquier PH por encima del punto isoeléctrica tendrá carga negativa actúa como ácido. A cualquier Ph por debajo estará cargada positivamente, actúa como base.
Se ha ideado un sistema de separación de proteínas llamado electroforesis, a un Ph fijo se somete a proteínas en disolución a la acción de un campo eléctrico. El cual provoca el desplazamiento de aquellas moléculas que están ionizadas.
Especifidad
Cada especie de ser vivo sintetiza sus propias proteínas diferente a la de otras especies (depende de la información genética del individuo) incluso dentro de la misma especie puede haber diferencias. La hemoglobina de lo vertebrados puede tener notables diferencias en la composición de sus aminoácidos y en su secuencia, la semejanza de hemoglobina entre especies es tanto mayor cuando mayor sea el parentesco.
Pauling estableció que la armonía de tipo falcimorfe se debía a una hemoglobina anormal, posteriormente Ingram descubrió consistía:
Ácido Glutámico que ocupa la posición, lo había sustituido por Valina los demás componentes seguían igual, este cambio produce deformación en los glóbulos rojos y en la formación de los mismos.
Destacamos que si en la síntesis de una proteína, se produce un cambio de AA se altera la secuencia de la nueva proteína, no desempeña la función de la proteína normal.
-Las funciones de las proteínas
Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células además dirigen prácticamente todas las funciones vitales.
Las funciones de las proteínas están relacionadas con múltiples propiedades que son el resultado de su composición en AA, de su secuencia y por su plegamiento en el espacio.
Las funciones de las proteínas son específicas de cada una de ellas y permiten a la célula mantener su integridad, reparar daños, defenderse de ataques exteriores y controlar sus funciones vitales.
a) Alguna proteína constituye estructuras celulares: membranas.
Ejemplo: Glucoproteínas forman de la membrana actúan como receptores o facilitando el paso de sustancias desde exterior al interior.
b) En los tejidos y algunos órganos las proteínas confieren elasticidad y resistencia. Ejemplo: Colágeno, Elastina, Queratinas
c) En los animales; arañas, gusanos de seda tiene una proteína llamada Fibroina
Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas que tienen lugar en el interior de la célula (metabolismo)
Algunas hormonas son de naturaleza peptídica: insulina y glucagón (regulan el nivel de glucosa en sangre) hormona del crecimiento, adreno coricatropina (sisteris de carticosterides) calcitonina.
Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular (ciclina).
Junto a los sistemas amortiguadores controlan el PH debido a que pueden actuar tanto ácido como bases y viceversa.
a)Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos.
b)Trombina y fribinógeno contribuye a la formación de coágulos para evitar las hemorragias.
c)La mucina glucoproteína que está en la secreciones mucosas función geremicida.
d)Algunas toxinas bacterianas butulismo y algunos venenos de serpientes son proteínas con función defensiva.
a) Las proteínas transportadoras de O2 en la sangre de los vertebrados; Hemoglobina y Mioglobina.
b) Transporte O2 en invertebrados hemocianina.
c) Transporte lípidos por la sangre.
d) Proteínas de membrana transporte de sustancias a través de ella.
e) Citocromos transportan e-.
La actina y miosina de las células musculares responsables de la contracción muscular.
Dineína es la responsable del movimiento de cilios y flagelos.
Solo algunas;
a) Ojoalbumina clara de huevo.
b) Gliadina (trigo)
Hordeina (cebada).
d) Lactoarfumina (leche)
Estos son nutrimentos para la emulsión.
ENZIMAS
1.-CONCEPTO Y ESTRUCTURA
las enzimas son proteínas globurales (estructura terciaria) presentan una capacidad llamada centro activo donde ese unen la molécula de su sustrato, destacamos que en el centro se encuentran aminoácidos cuya cadena lateral presenta grupos funcionales que permite su unión con el sustrato.
Los aminoácidos que forman el centro activo que pueden estar alejados en la cadena peptídica, pero la estructura terciaria los acerca. La forma y la carga del centro activo del enzima están relacionados con la forma del sustrato y con el tipo de reacción, de esto depende la especificidad del enzima, el centro activo se une al sustrato mediante interacciones hidrofóbicas, mediante interacciones iónicas, necesitan puentes de hidrógeno, puentes de disulfuro.
Formándose un complejo de unión enzima-sustrato, en la superficie de los enzimas regiones donde se unen moléculas que regulan son proteínas simples y heteroproteínas.
Heteroproteínas =Grupo protéico + Grupo prostético.
Holoenzimas =Apoenzima + Cofactor = Iones Inorgánicos y a Coenzimas moléculas orgánicas (VITAMINAS).
Los iones metálicos actúan como cofactores porque en la unión con el sustrato y actúan como Grupo Catalítico, los coenzimas intervienen como transportadores de electrones o como transportadores de grupo funcionales que se liberan en la reacción enzimática globales.
Si los coenzimas están muy estrechamente ido al apoenzima se le da nombre de grupo prostético, Ejemplo: citocromo, unido mediante enlace covalente.
El coenzima es una molécula orgánica generalmente de naturaleza vitamínica QUE SE TRANSFORMA TRANSITORIAMENTE durante el proceso de transformación del sustrato y se regenera a través de otro sistema enzimático. EL coenzima es un mero transportador entre dos sistemas enzimáticos.
2.- MECANISMO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS
Las reacciones enzimáticas se llevan a cabo a través de dos fases:
1° Fase: El sustrato se une al enzima a través del sitio activo formándose un complejo de unión enzima-sustrato imprescindible para que la reacción química pueda llevarse a cabo.
2° Fase: Es la denominación de este complejo liberándose de enzimas y quedando el sustrato transformándose en sus productos. La relación de un enzima con su sustrato es tal que se ha comparado a la que existe con un llave y sin cerradura, de forma que la eficacia de la unión del sustrato con enzima depende de que encaje perfectamente el sustrato en el centro activo de su enzima, sin embargo esta unión no es rígida, es decir, la unión del propio sustrato induce un cambio conformacional en el sitio activo, lo que permite un acoplamiento perfecto entre esta y su sustrato conocido como modelo de acoplamiento inducido de Koshland.
3.- MODELO CINÉTICO ELEMENTAL: ECUACIÓN DE MICHAELIS -MENTEN
La variación de reacción enzimática varia según la concentración molar del sustrato seguimos con una concentración (-e) de la velocidad es proporcionar a la (s) cuando es baja. Si (s) es alta la velocidad es independiente (s), el enzima se encuentra saturada.
Estas características son consideradas por la ecuación de Michaelis-Menten que dicen que la velocidad de reacción es igual a la velocidadmax por la concentración de sustrato partido por Kilómetro +(s).
Es una medida de afinidad del enzima por su sustrato.
4.-MODIFICACION DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA: T Y PH, ACTIVADORES E INHIBIDORES.
Todos Los enzimas presentan una actividad máxima en condiciones ambientales máximas esta actividad se verá alterada al cambiar cualquiera de las condiciones ambientales como el Ph, T° o la presencia de moléculas llamadas inhibidores.
-Ph: Es el responsable de la ionización de los grupos funcionales de los aminoácidos y por tanto cualquier variación puede provocar desde una alteración en el centro activo hasta la desnaturalización de la proteína enzimática.
La mayoría de los enzimas solo ejercen su acción dentro de una zona determinada de Ph que se denomina Ph óptimo, para la mayoría Ph=7.
-T°: las reacciones catalizadas por las enzimas sigue la regla de Vant´Holf “ Cada 10°C que aumente la temperatura la velocidad de reacción se duplica”, así que sin embargo y debido a que las enzimas son termolábiles esta regla rige dentro de márgenes muy estrechas llegándose rápidamente al límite de velocidad.
.T° óptima: Aquella en que la velocidad enzimática es máxima oscila alrededor de lo s37°C, por encima de los 45°C los enzimas se inactivan irreversiblemente (desnaturalización).
-Inhibidores: La inhibición enzimática puede ser reversible o irreversible, de la cual la reversible puede ser competitiva y no competitiva.
La actividad enzimátia puede verse entorpecida e incluso eliminada por la presencia de determinadas sustancias denominadas inhibidores, existen dos tipos de inhibición:
-Reversible: En este caso el inhibidor se une temporalmente al enzima sin alterar su estructura de forma que cuando se separan el enzima está listo para actuar.
.Inhibidor reversible competitiva: Un inhibidor competitivo es una sustancia que desde el punto de vista químico se parece mucho al sustrato natural del enzima. De esta forma puede formarse un complejo de unión enzima inhibidor a través del centro activo del enzima, impidiéndose de este modo la actividad enzimática porque no puede formar el complejo (E-S).
El grado de inhibición vienen dado por la relación de concentraciones entre sustrato e inhibidor de forma que cuanto mayor sea la concentración del sustrato menor es la posibilidad de inhibición.
Grado de inhibición = (I)/(S)
.Inhibidor reversible no competitiva: Ocurre cuando la sustancia inhibidora se une al enzima en un lugar diferente del centro activo de manera que existen complejos inactivos (IES). Parece ser que este tipo de inhibición es debido a que el anclaje del inhibidor provoca modificaciones en los AA del centro activo alterando los responsables del la transformación química. Destacamos que este tipo de inhibición no se invierte porque se aumente la concentración del soluto.
El tipo más frecuente de inhibición no competitiva es el que presenta aquellas sustancias que pueden combinarse de forma reversible con el grupo SH del AA cisteina AA esenciales porque contribuyen a mantener la estructura terciaria. Los cationes Cu, Ag inhiben estos enzimas porque reaccionan con los grupos SH de la cisteina.
-Irreversible: Cuando la misión es tal que se altera la estructura del enzima. Se produce cuando la unión del inhibidor y el enzima es tal que se altera la estructura del enzima porque se modifica la forma del centro activo es decir, se desnaturaliza y se inactivan de forma irreversible.
.Inhibidor por el producto: En este caso A!E1 B!E2 el inhibido, es el propio producto de la reacción funciona a modo de señal que existe una concentración adecuada para que se detenga la reacción.
Fenómeno importante, frecuente en las rutas metabólicas en la que los productos finales actúan como inhibidores de enzimas intermediarios controlando su producción a este tipo de regulación se la denomina retroactiva o control feel-back.
ACIDOS NUCLEICOS
1.-CONCEPTO Y PROTAGONISMO
Son macromoléculas en las que van impresa la información genética de los organismos. En estas moléculas se reflejan la evolución que ha ido sufriendo una especie dada ya que la información de los progresos obtenidos quedan grabadas en estas moléculas.
Se localizan en el material hereditario celular (nucleoproteínas) que forman: los cromosomas (célula en división) y cromatina (célula en reposo).
2.-ESTRUCTURA, TIPOS Y FUNCIONES DE LOS NUCLEÓTIDOS
Composición química elemental C, H, O, N, P, son polímeros que se forman por el encadenamiento sucesivo de nucleótidos unidos mediante enlaces fosfodiéster.
Un nucleótido por hidrólisis parcial da lugar a un nucleótido +P = H3PO4. Un nucleótido tiene una base que está unida pentosa y ácido fosfórico.
NUCLEOTIDO = BASE NITROGENADA + PENTOSAS + P
-Nucleoproteínas: Ácidos nucleicos (nucleótidos) y a Histonas.
-Nucleótidos: Bases Nitrogenadas que pueden ser Púricas (Adenina A y Guanina G) y Pirimidicas ( Citosina C, Timina T y Uracilo U), luego están las Pentosas que son D2 desoxirribofuranosa y Dribofuranosa.
-Bases orgánicas nitrogenadas
Son compuestos cíclicos de C, N, en los nucleótidos existen dos tipos: Púricas u Pirimidicas.
.Púricas: Son derivadas de la purina (molécula cíclica constituida por un anillo hexagonal de pirimidina y uno pentágona).
.Pirimidinas
-Nucleósidos
son compuestos formados por una base orgánica nitrogenada y una pentosa se une mediante enlace n-glicósido entre el C1 de la pentosa y Nq de la base púricas.
Se nombra añadiendo la terminación-osina, si derivan de una base púrica o idina si esta es pirimidinica.
Adenosina = Adenina + ribosa.
Desoxiadenosina= Adenina + desoxirribosa.
Guanonina= Guanina + ribosa.
Citidina= Citonina + ribosa.
Uridina= Uracilo + ribosa.
-Nucleótidos
Los nucleótidos son esteres fosfóricos de los nucleósidos la estearificación se realizan entre el C5 de la pentosa y el ácido fosfórico.
Se comportan como ácidos porque el resto fosfórico se ioniza desprende H+.
-Nucleótidos de inmeterés biológico
Además de los nucleótidos que forman los ácidos nucleótidos existen otros que tienen una importancia biológica notable. Se encuentran libres en la célula, intervienen en el metabolismo en su regulación, actúan como activadores enzimáticos aportando energía química en los reacciones celulares, actúan como coenzimas e incluso como intermediarios en la síntesis de biomoléculas.
.Fosfatos de adenosina (adenosin fosfatos)
La importancia biológica de estos nucleótidos radica en que los grupos fosfatos se unen entre sí mediante enlaces ricos en energía. Esta energía se acumula al formarse el enlace y se libera cuando se rompen por hidrólisis, son moléculas transportadas de energía.
EL ADP y el ATP son los transportadores de energía más importantes. El ATP actúa como “moneda de cambio energético” cuando se produce una reacción exergónica la energía desprendida es captaba por el ADP que con fosfato inorgánico se transforma en ATP mientras que la energía que se necesita en las reacciones endergónica proceden del ATP que se hidroliza ADP + Pi + Energía.
EL AMP cíclico es una forma de AMP, este nucleótido actúa como segundo mensajero en la recepción de señales por parte de la célula.
EL midín difosfato (VDP) actúa como transportador de moléculas de monosacáridos en los procesos de síntesis de polisacáridos.
-Nucleótidos coenzimáticos
Las coenzimas son moléculas orgánicos no proteicos que intervienen en las reacciones catalizadas enzimáticamente, actuando generalmente transportadoras de e-. Tienen diversa naturaleza química, pero muchas de ellas son nucleótidos .
-Nucleótidos de Flavina
Están formadas por una base nitrogenada la Flavina y como pentosa un derivado de la ribosa, el ribitol. Al unirse forman el nucleósido rigoflavina o vitamina b2.
Los nucleótidos de la Flavina son:
. FMN Flavina mononucleótido (riboflavina + P).
. FAD favin adenindinucleótido formado por una molécula de FMNB unido mediante enlace fosfodiéster a otra de AMP.
-Piridin nucleótidos
Están constituidos por Nicotimamida = B3. La nicotimamida está unida a otros nucleótidos adenosis monofosfato. Los Piridin nucleótidos pueden ser:
NAD nicotinamida + ribosa + P + P + ribosa + adeninaamp.
NADP nicotinamida + ribosa + P + P + P + ribosa + adeninaamp.
Son coenzimas de deshidrogenar, transportan H2 para luego cederlo a otras sustancias.
-Coenzima A
Es un derivado del ADP que contienen ácido panteténico que es una vitamina del grupo B y una sustancia llamada -aminoetanotiol que tiene un grupo tilo terminal (-SH).
Se designa abreviadamente CoA-SH con la que se quiere resaltar la importancia del grupo tilo interviene en el metabolismo como transportador de grupos acilo (R-CO-) procedentes de ácidos orgánicos.
La COA-SH se enlaza con ácido orgánicos mediante la formación de enlaces tio-éster (R-CO-S-COA)quedando dichos ácidos activados para participar en determinadas reacciones del metabolismo aeróbico.
3.-COMPOSICIÓN Y TIPOS DE ÁCIDOS NUCLEICOS.
Los ácidos nucleicos que se unen entre sí a través del grupo fosfato situado en el C´5 de un nucleótido y del OH del C´3 de otro nucleótido.
La unión se realiza mediante enlace fosfodiéster. Se distinguen dos tipos ácidos nucleicos: ADN y ARN.
-ADN: Siglas de ácido desoxirribonucleico, constituyente esencial del material genético, el ADN está formado por desoxinucleótidos, es decir, por subunidades compuestas por un azúcar (2-desoxi-D-ribosa), una molécula de ácido fosfórico y una base nitrogenada (adenina, guanina, citosina y timina), agrupados formando un polinucleótido. Su estructura es la de una doble cadena helicoidal sobre un eje común. Las dos cadenas son complementarias y de direcciones opuestas. EL orden de las bases determina la información genética (los genes son secuencias de ADN). La síntesis o replicación del ADN (duplicación) es un proceso complejo canalizado por el enzima DNA-polimerasa, se denomina ADNc (siglas de ADN complementario) el ADN de una cadena obtenido copiando ARNm con transcriptasa inversa, utilizado a menudo en experimentos de ADN-recombinante e ingeniería genética.
-ARN: Siglas del ácido ribonucléico, formado por un alarga cadena monofibrilar (excepto en algunos virus) de ribonucléicos, que están unidos entre sí por medio de puentes fosfodiéster. Desempeñan un importante papel en los procesos genéticos y se le encuentra en las células de todos los organismos, tanto en el núcleo como en el citoplasma, y en diversos orgánulos, principalmente en los ribosomas. Constituye el material genético de algunos virus, y en los restantes organismos desempeña una función muy importante en la biosíntesis de las proteínas. Cabe distinguir tres tipos principales: el ácido ribonucleico mensajero (ARNm), el ácido ribonucléico de transferencia (ARNt) y el ácido ribonucléico ribosómico (ARNr).
Las diferencias entre el ADN y ARN;
ADN: Tiene de pentosa una desoxirribosa, en las bases nitrogenadas no aparece el uracilo, su longitud de las cadenas es más larga, de tipo de molécula es generalmente cadena doble con las bases nitrogenadas enfrentadas, en la célula se localiza en el núcleo celular componente de los cromosomas, es más estable debido al enrollamiento de la molécula formado la doble hélice.
ARN: Su pentosa es una ribosa, en las bases nitrogenadas no aparece la timina, la longitud de las cadenas es más corta, generalmente molécula de cadena sencilla, se localiza en el núcleo disperso en el núcleo y en el citoplasma, es menos estable pues sus moléculas no alcanzar grados de organización tan compactos como la doble hélice.
5.-ESTRUCTURA, LOCALIZACIÓN Y FUNCIONES DE LOS ÁCIDOS NUCLEICOS.
Estructuras de los ácidos nucleicos; El ADN tiene estructura primaria y secundaria, aunque, cuando se asocia a determinadas proteínas para su empaquetamiento puede alcanzar niveles de gran complejidad estructural.
-Estructura Primaria
Así como en las proteínas se obtenían cadenas polipeptídicas a partir de loa aminoácidos también en este caso la estructura primaria del ADN consiste en la formación de largas cadenas de polinucleótidos por unión de desoxirribonucleicos-5-´monofosfato. El enlace se produce por esterificación; el grupo fosfato que se encuentra en posición 5´del nucleótido esterifica al grupo -OH situado en posición 3´ del nucleótido siguiente; de esta forma se va alargando la cadena por el encadenamiento de nucleótidos en las posiciones 5´!3´... donde cada grupo fosfato forma un puente fosfodiéster entre dos moléculas de desoxirribosa.
En un polinucleótido se pueden diferenciar dos partes:
.El esqueleto de polidesoxirribosa-fosfato ( ...dRi P-dRi-P-dRi-P...) que es común para todas las clases de ADN, es el eje que soporta la estructura de la molécula mediante los enlaces covalentes de tipo fosfodiéster.
En cada cadena aparece un extremo 5´, que posee un grupo fosfato libre unido al carbono 5del nucleótido y un extremo 3´, que posee el -OH alcohol en posición 3´del nucleótido también libre.
.Las diferentes bases A, G, C y T alineadas a lo largo de esqueleto, constituyen el elemento característico y diferenciador entre las distintas clases de ADN. Aparece aquí, al igual que en las proteínas, la noción de secuencia. De la misma manera que los polipéptidos se distinguen unos de otros por la composición y el orden de sucesión de los diferentes aminoácidos, igualmente los polinucleótidos difieren entre sí por la composición y la secuencia de sus bases, es decir, el orden de distribución de los cuatro tipos de bases (A, G, C, T) a lo largo del esqueleto de polidesoxirribosa fosfato.
De modo, cada molécula de ADN está caracterizada por una secuencia definida de sus bases y es en la naturaleza misma de esta secuencia en donde reside la información necesaria para la síntesis de las proteínas.
!Estructura primaria del ADN. En cada polidesoxirribonucleótido se diferencian el esqueleto de polidesoxirribosa fosfato y las distintas bases alineadas en este esqueleto y dispuestas según una secuencia característica.
-Estructura Secundaria
El modelo de la doble hélice de ADN dextrógira (forma B) propuesto por Watson y Crick pone de manifiesto que la molécula de ADN está formada por dos cadenas de polinucleótidos enfrentadas por sus bases y unidas entre sí mediante puentes de hidrógeno.
Las cadenas polinucleotídicas son antiparalela, la estructura secundaria resultante se asemeja a una escalera de mano cuyos pasamanos corresponden a los esqueletos de polidesoxirribosa-fosfato y los peldaños son los pares de bases enfrentadas entre sí aunque, en realidad, el conjunto se pliega sobre sí mismo obligado por los puentes de hidrógeno entre diferentes regiones de la molécula, hasta adoptar la configuración más estable, que es la doble hélice.
En esta estructura destacan las siguientes características:
.El enrollamiento entre las dos hebras de la doble hélice es dextrógiro y de tipo plectonémico, como si estuvieran trenzadas.
.Las secuencias de bases son complementarias, pues existe una correspondencia entre las bases de ambas cadena, de tal forma que la adenina sólo puede estar frente a la timina ( y viceversa) y la guanina frente a la citosina (y viceversa). Es decir, las bases púricas, que son más grandes se encuentran enfrentadas a las bases pirimidínicas, más pequeñas, y la unión se realiza por puentes de hidrógeno entre dos grupos polares de las bases : dos puentes de hidrógeno en los pares A=T y tres en los pares G=C.
Esta correspondencia entre las bases es la causa de que las dos cadenas de la hélice posean secuencias complementarias, esto es , si una posee la secuencia GACT, la otra cadena tendrá la secuencia CTGA.
!Disposición antiparalela de las dos cadenas de ADN en la estructura secundaria.
!Apareamiento entre bases complementarias mediante puentes de hidrógeno: las bases púricas, A,G se aparean con las pirimidínicas , T y C respectivamente.
-Otros modelos de ADN: ADN-A y ADN-Z
El modelo de la doble hélice de Watson y Crick se denomina hélice B y durante casi lo veinticinco años que siguieron a su publicación fue consideración como la única estructura del ADN.
El plegamiento y la estabilidad de la doble hélice se consigue por los numerosos puentes de hidrógeno establecido entre diferentes regiones de las largas cadenas polinucleotídicas, donde también intervienen interacciones hidrofóbicas entre los anillos de las bases. Sin embargo, hay otra fuerzas que se oponen y desestabilizan la estructura, como por ejemplo, las cargas negativas que se repelen entre grupos fosfatos que estén o la agitación térmica de las moléculas por efecto de la temperatura.
Sobre las fibras de ADN, se encontró la forma B, se encontró también la hélice A, ambas son estables( la forma B cuando la húmeda y la forma A cuando es menor ) y se diferencian por la posición de las bases y su inclinación respecto de eje de la hélice: en la hélice B los pares de bases están horizontales (inclinación cero) y el eje los atraviesa prácticamente por su centro mientras que en la hélice A los pares de bases están inclinados y desplazados hacia el exterior, pues el eje no pasa por su centro. En ambas formas (A y B)la hélice es dextrógira.
Los estudios con cristales de ADN sintético han revelado la existencia de otra forma,. Denominada hélice Z porque las cadenas de polidesoxirribosa- fosfato no se enrollan en la doble hélice de manera regular, sino que tienen aspecto de zig-zag ( de ahí el nombre de Z); además presenta otra importante característica diferencial; la hélice Z es levógira.
Se ha sugerido que determinadas secuencias de bases son las responsables del cambio de sentido en el enrollamiento de la hélice, es decir, la secuencia de bases no influiría solamente sobre la expresión de los genes (síntesis de las proteínas), sino también sobre su control.
De este modo, las regiones del ADN con hélice Z podrían ser señales de reconocimiento específicas para los procesos de transcripción y replicación de la información genética.
-Desnaturalización del ADN
Cuando la temperatura alcanza determinado valor (llamado punto de fusión del ADN),la agitación térmica de las moléculas es capaz de separar las dos hebras y producir la desnaturalización del ADN. Éste es un fenómeno reversible, ya que una disolución de ADN calentado ligeramente por encima de su punto de fusión y desnaturalizado, al enfriarse si se mantiene en esta temperatura durante el tiempo suficiente, es capaz de recuperar su forma inicial de doble hélice( renaturalización).
La única condición para que dos cadenas recuperen la estructura de doble hélice es que sean complementarias o, al menos que posean tramos con secuencias complementarias suficientemente largos.
La variaciones bruscas del Ph también provocan desnaturalización del ADN que se renaturaliza cuando los valores de Ph se sitúan dentro de los parámetros biológicos.
-Otros niveles de complejidad: Empaquetamiento del ADN
Tanto en el citoplasma de las células procariotas como en el núcleo eucariotas debe resolverse el mismo problema: como almacenar grandes cantidades de ADN en un volumen reducido y, al mismo tiempo, que la información que contiene resulte accesible.
.En las células procariotas:
EL ADN de las bacterias y, en el general, de todos los procariotas y también de las mitocondrias y de los cloroplastos de las células eucariotas es una doble hélice circular (excepto en algunos grupos bacterianos, que es lineal). En un principio se consideró que el cromosoma era desnudo, actualmente está desempeñan un papel fundamental en el mantenimiento de su estructura y en el empaquetamiento en la región del nucleoide.
Para conseguir el máximo grado de empaquetamiento deben resolverse complicados problemas topológicos, para lo cual las células disponen de un equipo de topoenzimas que, como el ADN girasa, participan en el empaquetamiento del ADN y también en su posterior descondensación durante la transcripción y a replicación.
.En la células eucariotas:
El problema consiste en introducir en cada célula (como, por ejemplo, una célula humana)más de un metro de ADN en el interior de un núcleo cuyo diámetro apenas mide 10µm, evidentemente, el empaquetamiento debe ser aún más compacto, y para ello el ADN se asocia con un tipo particular de proteínas denominadas histonas ( el núcleo de los espermatozoides presenta otra clase proteínas análogas, las protaminas).
La forma compacta que adquiere el ADN unido a las histonas se conoce como cromatina y aunque aparentemente se asemeja a un conjunto de fibras entremezcladas y apelotonadas, en realidad esconde una estructura enormemente compleja y ordenada en la que se distinguen diferentes niveles de organización estructural:
-
Nucleosoma y collar de perlas.
-
Fibra de 30 nanómetros (300 angstroms).
-
Dominios estructurales en forma de bucles radicales.
-
Cromosoma.
-Nucleosoma y collar de perlas
Para conseguir el máximo empaquetamiento la doble hélice de ADN se enrolla periódicamente alrededor de discos proteicos formados por histonas, esta estructura recibe el nombre de nucleosoma y constituye la subunidad fundamental de la cromatina.
Cada nucleosoma consta de un núcleo compuesto por un octámetro de histonas en forma de disco (intervienen dos moléculas de cada una de las histonas H2A, H2B, H3 y H4), alrededor del cual se enrollan dos vueltas de ADN bicatenario, lo que confiere a este nivel de empaquetamiento al aspecto de un collar de perlas, siendo las perlas los nucleosomas y el hilo que las engarza, los segmentos de ADN. (Algunos autores definen otra unidad, el cromatosoma, formado por el nucleosoma más el segmento de ADN, que lo une al nucleosoma siguiente).
-Fibra de 30 nm (300 Å) o fibra cromatínica.
Esta estructura representa un nivel de plegamiento aún más complejo caracterizado por el enrollamiento del collar de perlas sobre sí mismo hasta adoptar la forma de solenoide (aproximadamente seis nucleosomas por vuelta de solenoide), con lo que se logra un aumento de la compactación de 100 veces, respecto del ADN internucleosómicos interaccionan con moléculas de histonas H1 dispuestas en el núcleo de los solenoides, y el resultado de este enrollamiento solenoidal es la formación de una fibra cuyo diámetro observado con el microscopio electrónico es de 30 nanómetros (300 angstroms).
La fibra cromatínica es el nivel de empaquetamiento que presenta el ADN cuando se encuentra en estado de cromatina, es decir, cuando se encuentra empaquetado en el interior del núcleo celular y, al mismo tiempo, sus genes resultan localizables y accesibles por el aparato enzimático encargado de la transcripción y de la replicación.
!Nivel de empaquetamiento de fibra cromatina ( de solenoide o de fibra de 30 nm: 300 Å).
-Bucles radiales, rosetones y cromosomas
Cuando la célula en mitosis, la cromatina se organiza y se empaqueta aún más en forma de enrollamientos, de enrollamientos, de enrollamientos... de manera que la fibra de 30nm se pliega en forma de grandes bucles radiales y éstos se compactan extraordinariamente y se enrollan para formar sucesivamente rosetones, espirales de rosetones y, por fin, las cromatinas de cada cromosoma. Con esto se logra un grado de compactación unas 10.000 veces mayor que la fibra de ADN desnudo.
Los bucles radiales, al parecer, constituyen regiones estables relacionadas con la transcripción: durante la interfase de la mitosis ciertas zonas de estos bucles se descondensan y se convierten en zonas de estos bucles se descondensan y se convierten en zonas activas para la transcripción, pero pueden volver a condensarse de nuevo, sus genes quedan inaccesibles y ya no se pueden transcribir.
El ARN suele tener únicamente estructura secundaria, aunque en algunos casos existen ciertas regiones en una misma cadena que poseen secuencias complementarias capaces de aparearse y formar estructura secundarias (doble hélice) y terciarias.
- Tipos de ARN
.ARN mensajero;
Es una clase de ARN cuyas moléculas están formadas por largas cadenas de polinucleótidos de tamaño variable que sólo presentan estructura primaria.
El nombre del mensajero hace referencia a la función que desempeña, consistente en transportar la información para que se sinteticen las proteínas. Cada ARNm contiene la información para que se sinteticen para la síntesis de una proteína determinada.
En las procariotas como por ejemplo, la bacterias, los ARNm poseen en el extremo 5´ un grupo trifosfato. En los eucariotas por su parte la mayoría de los ARNm poseen en el extremo 5´ una especie de caperuza compuesta por un residuo de metil-guanosina unida al grupo trifosfato, y en el extremo 3´ presenta un acola formada por un fragmento de unos 150 a 200 nucleótidos de adenina, denominada cola de poli A.
Además estos ácidos de eucariotas contienen secuencias de bases que codifican para la síntesis de proteínas (exones) intercaladas con otras secuencias que no contienen información para la síntesis proteica (intrones); es decir, la información genética aparece fragmentada, por lo que requieren un proceso de maduración antes de convertirse en ARNm funcionales. Una característica peculiar de estos ácidos es su corta vida, pues pueden transcurrir tan sólo unos pocos minutos desde el momento de su síntesis hasta que son degradados.
!ARN mensajero de procariotas(1) y de eucariotas (2).
.ARN ribosómico;
Lo constituyen moléculas de diferentes tamaños con estructuras secundaria y terciaria en algunas regiones de la molécula, que participan en la formación de la subunidades ribosómicas al unirse a más de setena proteínas distintas. EL ARNr contribuye a que los ribosomas posean una estructura acanalada con hendiduras o sitios capaces de albergar simultáneamente una molécula de ARNm y los diferentes unidos a los ARNt que participan en la síntesis de una cadena polipeptídica.
!Estructura secundaria de los ARNr
. ARN nucleolar;
En el nucleolo de la células eucariotas se sintetiza un ARN de elevada masa molecular (45 S), que en realidad no es más que el precursor de diferentes tipos de ARNr. En efecto, la larga cadena de ARN nucleolar 45 S se rompe en lugares específicos y da lugar a tres fragmentos de ARNr: ARNr 28 S, ARNr 5,8 S (de la subunidad grande de la ribosoma) y ARNr 18 S ( de la subunidad pequeña del ribosoma ).
.ARN-U;
Se conocen unos diez tipos diferentes de pequeñas moléculas de ARN (entre 100 y 300 nucleótidos),llamados ARN-U por su elevado contenido en uridina (U). Estos se asocian a proteínas del núcleo para formar ribonucleoproteínas pequeñas nucleares (RNPpn), que desempeñan un papel fundamental en los mecanismos de corte y empalme del ARN, y tienen una gran importancia en el proceso de madurado del ARNm eucariota o en la obtención de ARNr a partir del ARN nucleolar 45 S.
.ARN de transferencia;
Esta clase de ARN se compone de molécula pequeña (entre 80 y 100 nucleótidos) con una masa molecular del orden de 25.000 D. Algunas regiones presentan estructura secundaria, ya que contiene secuencias de bases complementarias que permiten el apareamiento y la consiguiente formación de una doble hélice;: la zonas que no se aparean adoptan el aspecto de bucles, como un ahoja de trébol, aunque en realidad, el plegamiento es mucho más complejo y la conformación real de los ARNt ofrece una imagen tortuosa y retorcida, que en nada se parece a una hoja de trébol; más bien, la estructura terciaria que manifiestan tienen forma de L, como un bumerán.
Otra característica de los ARNt es la de contener aproximadamente un 10% de bases que son modificaciones de las cuatro bases normales (A, G, C y U), como el pseudoracilo.
!Estructura terciaria del ARNt
LA CELULA EUCARIOTA
1.-TEORIA CELULAR
La célula es “un organismo en el que las acciones integradas de los genes producen grupos de proteínas que, junto con otras moléculas, constituyen las estructuras que llevan a cabo actividades relacionarse con la vida: crece, reproducirse, responder y comunicarse”.
-Teoría celular. Antecedentes y Desarrollo.
Aportaciones en el Siglo XVII por Antón van Leeuwenhoek y Robert Hooke. Leeuwenhoek construyó el primer microscopio óptico.
Hooke describió, gracias al microscopio, la estructura de la laminilla de corcho, compuesta por celdillas las que llamó cell (célula).
La teoría celular como tal fue elaborada por Scheiden y Schwann, la definen “cada célula es le unidad estructural y funcional de todos los seres vivos”. Virchow completaba la teoría celular con toda célula procede de otra célula preexistente.
-Aceptación de la teoría celular
No todos los científicos dijeron desde el principio validez universal a la teoría celular, los “reticularistas” sostenía que el tejido nervioso no estaba formado por células independientes. La teoría neuronal la inició Santiago Ramón y Cajal. Queda demostrada la individualidad de cada neurona.
-Postulados de la teoría celular
1.- Todos los organismos se encuentran formados por un a o más células.
2.-La célula es la unidad anatómica y fisiológica de los seres vivos.
3.- Toda célula procede por división de otra ya existente.
4.-El material hereditario conteniendo las características genéticas de una célula pasa de la célula madre a la hija.
2.-ORGANIZACIONES PROCARIOTA Y EUCARIOTA
la organización celular determina la existencia de dos grandes grupos celulares: células procariotas y eucariotas. Su nombre está relacionado con la existencia (eu verdadero) o no ( pro, anterior a, primitivo) de un núcleo (Karion, núcleo) diferenciado en el interior de la célula.
-Procariota: Son células cuyo núcleo carece de membrana, por lo que el material nuclear se encuentra disperso por el citoplasma, el reino de los procariotas o moneras, integrado por organismos unicelulares, engloba a todos los organismos carentes de un verdadero núcleo, como por ejemplo las bacterias y las algas verdiazules o cianobacterias.
Se trata de organismos que se caracterizan por poseer un único cromosoma situado en el interior de la célula, pero sin estar separado del citoplasma por una membrana. Algunos poseen flagelos, pero su estructura es distinta a las del flagelo de los eucariotas, la reproducción suele ser asexual y la recombinación genética entre individuos distintos e realiza por transferencia de uno o más genes del donante al receptor.
-Eucariota: Eucariota significa con “verdadero núcleo”, la célula eucariota es aquella que está formada por tres partes principales: membrana celular, citoplasma y núcleo, es decir, aquella que presenta un núcleo, es decir, aquella que presenta un núcleo diferenciado, en cuyo interior se halla la cromatina (o cromosomas, durante la división celular), constituida por el material genético celular, o ADN organizado en nucleoproteínas, y unas proteínas básicas denominadas histonas. En comparación con otro tipo de células más simples, las eucariotas presentan otras particulares, entre las que destacan un citoplasma compartimentado en diversos orgánulos ( mitocondrias, cloroplastos en la células fotosintéticas, etc...), de manera que las diversas capacidades metabólicas y los enzimas correspondientes tienen su asiento en zonas específicas. Los únicos organismos que no son eucarióticos, con célula eucariotas, son los integrados del reino de las moneras ( bacterias, cianobacterias y similares).
Todos los organismos procariotas son unicelulares y se incluyen el reino Monera ( bacterias y lagas verdeazules o cianofíceas). Los organismos eucariotas, unicelulares o pluricelulares están incluidos en los reinos Fungi (Hongos), Protistas, Vegetal y Animal.
Por otro lado, las células pueden ser autótrofas (quimiosintéticas o fotosintéticas), si son capaces de sintetizar materia orgánica a partir de inorgánica, o heterótrofa si sintetizan materia orgánica compleja pero a partir de materia orgánica más simple previamente elaborada.
3.-CARACTERISTICAS GENERALES DE LA CÉLULA EUCARIOTA
Las características generales más importantes son:
-Una membrana celular o plasmática que en algunos (plantas, hongos) está rodeado de una pared celular celulósica.
-El núcleo, donde se encuentra encerrados los cromosomas (nuca uno).
-El citoplasma que presenta abundantes orgánulos con una función metabólica cada uno y cuya presencia, número y distribución varía según el tipo celular.
4.-MEMBRANA PLASMÁTICA
Tiene un espesor que oscila entre 7 y 9 nm solo al microscopio electrónico. Actualmente su estructura y composición se explica mediante el modelo de mosaico fluido de Singer y Nicholson propuesto en 1972. según este modelo, los principios constituyen son lípidos y proteínas.
-Los lípidos son fundamentalmente fosfolípidos que se disponen en forma de bicapa, de manera que las cabezas hidrófilas se sitúan hacia el exterior (interior y exterior de la célula) y las cadenas hidrófobas de ácidos grasos se disponen hacia el interior de la bicapa. Otro lípido muy importante, aunque sólo presente en la células animales, es el colesterol.
-Los proteínas sonde dos tipos según su posición en la membrana:
a) Proteínas periféricas o intrínsecas, si presentan una parte inmersa en la bicapa. Al igual que los fosfolípidos, estas proteínas son anfipáticas por lo que la parte hidrofóbica se sitúa en el interior de la bicapa interaccionando con los ácidos grasos. Si la proteínas atraviesa totalmente la membrana, exponiendo sus extremos a ambos lados, reciben el nombre de proteínas transmembrana.
b) Proteínas periféricas o extrínsecas si se sitúan en el exterior (en cualquier de las caras) de la bicapa, unidas a los extremos de las proteínas transmembrana o a cadenas de ácidos grasos.
Las proteínas y los lípidos pueden estar unidos a cadenas glucidícas, generalmente oligosacáridos, para formar glucoproteínas y glucolípidos de membrana, pero solamente en la cara externa de la bicapa ( osea, exterior de la célula) formando el glucocálix.
El nombre de mosaico fluido se debe, por un lado, a la apariencia de piezas individuales de un puzzle o mosaico que, consideradas en su conjunto, dan forma al todo y, por otro , a que las piezas no están fijas, sino que gozan de cierta movilidad que depende de varios factores: grado de instauración de los ácidos grasos, presencia de colesterol y temperatura. La movilidad desempeña un papel muy importante en las funciones de la membrana, sobre todo en lo referente a la permeabilidad.
-Funciones de las proteínas:
.Confiere a la célula su individualidad al separarla de entorno, la membrana plasmática no es una simple pared, constituye una barrera de permeabilidad selectiva, controla el intercambio de sustancia y regula la composición iónica y molecular del medio interno.
.Controla el flujo de información entre las células y su entorno.
.Proporciona el medio óptimo para el funcionamiento de las proteínas de membranas.
La membrana plasmática tiene las siguientes propiedades:
a) Asimetría: Las dos caras de la bicapa no son iguales debido al glucocálix y a ligeras variaciones en la distribución de los fosfolípidos.
b) Diversidad de funciones: Además de constituir el límite de la célula, la membrana desempeña funciones muy diversas. Permeabilidad selectiva, control y conservación del gradiente electroquímico entre el interior y el exterior de la célula, recepción y trasmisión de mensajes ( glucoproteínas) y contención de moléculas funcionalmente activas (antígenos de los grupos sanguíneos, por ejemplo).
c) Especificidad funcional: Según las diferencias de composición desarrollarán unas u otras funciones con mayor especifidad.
d) Diferenciaciones: Son debidas al desempeño de algunas función concreta y consiste en la alteración morfológica del contorno de la célula, por ejemplo:
-Las microvellosidades de algunas células epiteliales. Son evaginaciones que aumentan la superficie de absorción intestinal.
-Las invaginaciones de la células renales que aumentan la superficie de reabsorción de agua en las nefronas.
-Las uniones intercelulares que posibilitan las interacciones entre células vecinas. Son de tres tipos: estrechas o impermeables , que no dejan espacio intercelular, comunicantes o en hendidura, que dejan un estrecho espacio intercelular, y adherentes o desmosomas, con un espacio intercelular mayor.
-Transporte de sustancias a través de membrana
La membrana realiza un permeabilidad muy selectiva para el paso d sustancias entre el exterior y el interior celular.
En el transporte de sustancias a través de membrana hay que diferenciar: Transporte pasivo y activo de moléculas pequeñas y transporte de macromoléculas mediante vesículas (endocitosis y exocitosis).
Transporte pasivo de moléculas pequeñas
Se denomina pasivo porque no implica consumo de energía por parte de la célula. Por ello se aprovecha el gradiente químico, teniendo en cuenta que la membrana es permeable al agua y a las sustancias polares. Se lleva a cabo por tres mecanismos: ósmosis, difusión simple y difusión facilitada.
-Ósmosis: Es un caso especial de difusión simple.
-Difusión simple: Ha de existir un gradiente de concentración a ambos lados de la membrana y el paso de sustancias se produce siempre a favor del mismo. Es necesario que las sustancias sean hidrófibas (lipófilas) para que se disuelvan en la matriz lipídica de la membrana; así pasan sustancias como el O2, el CO2 ciertos iones etc..También pueden pasar sustancias menos hidrófobas; en este caso actúan las proteínas integrales que crean poros temporales y se les denomina proteínas de canal.
-Difusión facilitada: Se produce a favor de gradiente con la intervención necesaria de proteínas de membrana llamadas permeasas que son muy específicas para las moléculas que transportan de modo que se unen a ella. Tras ka unión sufren un cambio en la conformación que permiten la translocación de la molécula a través de la membrana, soltándola una vez que se encuentra al otro lado y recuperando la estructura original.
Transporte activo de moléculas pequeñas
El transporte activo implica un gasto de energía necesario para vencer el gradiente contra el que se realiza el mismo, este transporte tiene dos características fundamentales: una, la necesitada de proteínas integrales llamadas transportadoras ( carriers), que actúan como bombas de impulsión de sustancias y otra la hidrólisis de ATP a ADP para la obtención de energía mencionada.
El modelo mejor conocido es la bomba de Na-K, este transporte permite que se mantengan las diferencias de potencial químico entre ambos lados de la membrana. La concentración de Na++ es mucho menor en el interior que en el exterior, a pesar de que la entrada de dicho ión está facilitada, ya que el interior celular es eléctricamente negativo, y la concentración de K++ es mucho menor en el exterior que en el interior. Lo más interesante del modelo es que la fosforilación y defosforilación de la proteína llevan consigo cambios conformaciones que permiten el transporte.
Se consideran tres tipos de moléculas transportadoras, distinguiéndose aquellas que transportan una sola molécula cada vez y otras que transportan dos moléculas diferentes; en este caso se habla de sistemas acoplados o cotransportadores:
-Uniporte: Moléculas que conducen una sola molécula y en un solo sentido.
-Simporte: Sistemas acoplado en el que la transportadora mueve dos moléculas y en el mismo sentido.
-Antiporte: Sistema acoplado en el que se produce el transporte de dos moléculas, de forma simultánea o sucesiva, pero en sentido contrario. Este es el caso de la bomba de Na-K.
c) Transporte de macromoléculas mediante vesículas: Endocitosis y exocitosis.
La endocitosis consiste en la ingestión de macromoléculas mediante la formación de vesículas de endocitosis. La membrana celular sufre una invaginación de forma que va rodeando progresivamente a la sustancias hasta que las sustancias hasta que las engloba en una vesícula que se separará por estrangulamiento. Esto requiere un cierto gasto de energía por parte de la célula. Según el tamaño de las partículas existen dos tipos de endocitosis.
-Fagocitosis: Se ingieren moléculas de gran tamaño, es el caso, por ejemplo de la ingestión de bacterias por macrófagos.
-Pinocitosis: Es la ingestión de sustancias líquidas.
Las vesículas pueden progresar de dos formas: lo normal es que se fusionen con lisosomas secundarios. La otra forma se llama micropinocitosis y consiste en que las vesículas atraviesan todo el citoplasma de forma que la sustancias captadas por un lado son vertidas, por exocitosis, por el otro. Esto ocurre en las células endoteliales de los capilares sanguíneos.
Un mecanismo característico es la endocitosis es la endocitosis mediada por receptor: es un proceso muy específico para las moléculas que se van a englobar. Las vesículas que se forman presentan un revestimiento de proteínas por lo que se denominan vesículas revestidas. Este es el mecanismo por el cual la células ingieren el colesterol que se encuentra en la sangre en forma de LDL (lípidos de baja densidad).
-La exocitosis es la expulsión, mediante vesículas, de sustancias, es un proceso contrario a la endocitosis en el que las vesículas que engloban las sustancias que serán expulsadas migran hacia la membrana y se adhieren a ella por aposición, posteriormente, las membranas se funden y se expulsan la sustancias.
-Especializaciones de la membrana plasmática: Uniones intercelulares.
Las células que están en contacto directo suelen unirse entre si mediante regiones especializadas de sus membranas plasmáticas denominadas uniones intercelulares. Hay tres tipos: Uniones Herméticas, Uniones de anclaje y Tipo Gap o comunicación.
1) Uniones Herméticas: Sellan las membranas de la células adyacentes para impedir que las sustancias pasen a través de los espacios intercelulares.
2)Uniones de Anclaje: Son los puntos de contacto intercelulares (modo de remanches) que mantienen firmemente unidas a la células aumentando la resistencia y rigidez del tejido.
3)Uniones de comunicaciones o tipo gap: Son canales intercelulares que permiten el paso de iones y pequeñas moléculas entre células adyacentes.
5.- CITOSOL
Es el medio acuoso del citoplasma en el que se encuentra inmersos todos los orgánulos celulares, posee una consistencia de gel y sus composición es compleja, en él se encuentran disueltos iones inorgánicos (AA monosacáridos y nucleótidos), moléculas de RNA y una gran cantidad de proteínas, la mayoría enzimas que catalizan un gran número de reacciones.
Contiene una gran cantidad de filamentos protéicos que le proporcionan una gran compleja estructura interna, el conjunto de estos filamentos se llama citoesqueleto.
7.-ORGANULOS MEMBRANOSOS ( RE; GOLGI; LISOSOMAS: VACUOLAS; MITOCONDRIAS; PLASTOS; Y NO MEMBRANOSOS ( RIBOSOMAS; CENTRIOLOS)
-Retículo Endolpasmático
Está formado por una compleja red de membranas interconectadas que se que se extiende por todo el citoplasma. La membrana del RE forma cisternas, sáculos y tubos aplanados que definen un único espacio por interno denominado lumen del RE, tienen diversas funciones, las más importantes síntesis de lípidos y de proteínas.
El RE puede ser rugoso o liso. Posee ribosomas adheridos a su membrana y el RE liso no posee ribosomas.
.RE rugoso: Está cubierto exteriormente por ribosomas dedicados a la síntesis de proteínas. Su membrana forma sáculos y cisternas aplanados.
Las funciones del RE rugoso:
-Síntesis de proteínas: Los ribosomas unidos a la membrana del RE se dedican a las síntesis de proteínas qe son simultáneamente translocados al interior del RE, estas proteínas son de dos tipos:
Proteínas transmembranas.
Proteínas Solubles en Agua.
La unión de la síntesis de todas las proteínas, traducidas por los ribosomas del citoplasma, tiene lugar en los ribosomas libres del citosol, la unión del ribosoma a la membrana del RE, solo tiene lugar cuando la cadena polipeptídica naciente que sobresale del ribosoma, contiene un péptido señal para el RE.
-Glicosilación de proteínas: se considera parte del proceso de síntesis de proteínas que da lugar a las glicoproteínas , es la incorporación de cadenas de oligosacáridos a las proteínas.
.RE liso: Su membrana está conectada a las cisternas del RE rugoso y forma una fina red de tubulos, principales función es la síntesis de casi todos los lípidos celulares, la mayoría de la células presentan poca cantidad de Re liso.
-Funciones:
1)Síntesis de fosfolípidos.
2)Síntesis de hormonas esteroideas.
3)Interviene en procesos de destoxificación.
4)Producción de partículas lipoprotéicas.
-Complejo de Golgi
Suele localizarse cerca del núcleo y de la células animales centra del centrosoma o centro celular, el desarrollo del complejo de Golgi varía según el tipo celular y su estado fisiológico, es variable el número de componentes, los dictiosomas (algunas más otras menos).
.Estructura: Formados por uno o más grupos de cisternas aplanados y apiladas, denominadas dictiosomas, cada dictiosoma contiene normalmente entre cuatro y seis cisternas de forma aplanada que están rodeadas de pequeñas vesícula, se distinguen dos caras: una cara trans y cara cis ( la cara cis relacionada con el RE y la cara trans surgen diferentes vesículas de transporte que se dirigen a sus destinos finales: la membrana plasmática y los lisosomas y las vesículas secreción.
.Funciones
*Interviene en los procesos de secreción; Las proteínas destinadas a ser secretadas al exterior son sintetizadas en el RE rugoso y posteriormente al complejo de Golgi donde son empaquetados en las vesículas de secreción.
*Reciclaje de la membrana plasmática; Durante la exocitosis, la membrana de las vesículas secretoras pasa a formar parte de la membrana plasmática, esto hace que los componentes de la membrana se incorporen por endocitosis.
*Glicosilación; El Golgi contiene enzimas glicosil-transferasas que realizan reacciones de Glicosilación, en estas reacciones se eliminan algunos de loa azucares del oligoscárido añadido al RE y se adicionan otros:
.Formación de los lisosomas.
.Formación de las vacuolas (células vegetales).
- Lisosomas
Son vesículas rodeadas de la membrana que contiene enzimas hidrolíticas encargadas de las digestiones intracelulares, son muy heterogéneos en cuanto a su forma y tamaño, contiene 40 enzimas diferentes, Ph próximo a 5.
.Función: Es la digestión intracelular de macromoléculas, dependiendo de la procedencia de l material implicado den la digestión puede haber dos procesos:
a) Heterofagia: Consiste en la digestión de material de origen exógeno, que se incorpora a la célula por endocitosis ya sea Pinocitosis o fagocitosis.
Si la digestión es incompleta, quedan en e l interior de los lisosomas sustancias no digeridas formando los cuerpos residuales, en los protozoos y en muchos invertebrados inferiores, los cuerpos residuales vierten los desechos al exterior por exocitosis, proceso denominado defecación celular. La heterofagia invierte en procesos tales como la nutrición y la defensa de organismos.
b) Autofagia: Es la digestión de material de origen endógeno, es decir, de partes de la propia célula, está relacionada con el recambio de los componentes celulares: destruye los componentes celulares defectuoso o ya que no son necesarios para la célula.
-Vacuolas
Son características de la células vegetales, son unas vesículas muy grandes, llena de líquido y rodeado por una membrana, denominado tonoplasto, el número y tamaño de la vacuolas varían según el tipo de célula, la composición de la vacuolas varía de acuerdo con el tipo de planta y su estado fisiológico. El principal componente del líquido vacuolar es sales, azúcares y proteínas en disolución.
-Función;
a) Almacenan gran cantidad de sustancias: Nutritivas como las proteínas de reservas de muchos semillas, productos de desecho tóxicos, pigmentos antocianicos que dan color a los pétalos de flores.
b) Poseen actividad digestiva: Ya que pueden contener gran variedad de enzimas hidroliticas.
c) Regulan la presión de turgencia: La concentración de materiales disueltos dentro de la vacuola es muy alta superior a la del citosol, la entrada de agua es por osmosis.
d) El aumento de tamaño de las células se debe en gran parte a la acumulación de agua en sus vacuolas, lo que supone un sistema económica para el crecimiento de las células.
-Mitocondrias: Son los centrales energéticos de todas las células, tiene lugar la respiración, proceso que implica la obtención de energía a partir de moléculas orgánicas y su conversión en moléculas de ATP.
.Estructura: Poseen dos membranas, una externa y lisa y otra interna y muy plegada cuyas invaginaciones reciben el nombre de crestas.
Estas membranas definen dos compartimientos diferentes: El espacio intermenbranoso (ambas membranas) y la matriz interna. En la matriz se producen el ciclo de Krebs a ciclo del ciclo crítico y la oxidación de los ácidos grasos y la membrana interna tiene lugar la fosforilación oxidativa.
.Composición;
*Membrana mitocondrial externa: Formada por una bicapa lipídica y numerosas proteínas asociadas, es permeable a la mayor de las moléculas pequeñas e iones.
*Espacio intermembranoso: Posee una composición química equivalente a la del citosol con respecto a las pequeñas moléculas encierra solo unas pocas enzimas a diferencia de la matriz.
*Membrana mitocondrial interna: Se encuentra plegada formando crestas que aumentan notablemente su superficie, es impermeable a las sustancias e iones y permeable al O2, CO2 y H2O. Se pueden distinguir tres tipos de proteínas:
.Proteínas transportadoras específicas /regulan paso metabolitos).
.Proteínas de cadena respiratoria a cadena transportadora de electrones hasta el O2.
.Complejo enzimático denominado ATP sintetasa que cataliza la producción de ATP a partir ADP y Pi.
-Plastos
Orgánulos exclusivos de las células vegetales, se caracteriza por poseer pigmentos y pos su capacidad para sintetizar y acumular sustancias de reserva. Dos grandes grupos:
*Leucoplastos: en la mayoría de los casos almacenan diversas sustancias, como almidón (amiloplastos), grasas (oleoplastos) y proteínas (proetoplastos).
*Cromoplastos: Son plastos que llevan en su interior un pigmento que les da color. Por ejemplo los que tiene clorofila son de color verde y se llaman cloroplastos, mientras que los que tienen ficoeritrina son de color rojo y se denominan rodoplastos.
-Ribosomas
Son pequeñas partículas donde tiene lugar la síntesis de proteínas en todos los seres vivos, está formado por varias moléculas de RNA ribosómico asociados a más de 50 proteínas diferentes.
-Localización: Los ribosomas de 80 s de las células eucariotas pueden encontrarse libres en el citosol o unido a la cara citosólica de las membranas del RE, los dos tipos de ribosomas del citoplasma. Son estructural y funcionalmente iguales, pero según estén libres o unidos al RE.
Sintetizan proteínas cuyos destinos finales son diferentes. En los ribosomas libres se sintetizan las proteínas del citosol, núcleo, peroxisomas. Mitocondrias y cloroplastos ( en plantas).
En los ribosomas de Golgi, lisosomas, membranas plasmática y las destinadas a ser secretadas por la célula. La información para que las proteínas lleguen as u destino en la célula, está contenida en ciertas secuencias de AA de la popia proteínas, estas secuencias se denominan péptido señal y son reconocidas por receptores que hay en el orgánulo al que va destinada la proteína.
En las células eucariotas hay ribosomas 70 s, similares a los bacterianos, en el interior de las mitocondrias y de los cloroplastos (células vegetales).
En estos ribosomas se sintetiza las proteínas codificadas por el ADN mitocondrial o el ADN cloroplasto.
-Origen: la formación de los ribosomas comprende las síntesis y el embalaje de sus dos componentes, las proteínas y el ARNr en el núcleo.
-función: Intervienen en la síntesis de proteínas y que generalmente varios ribosomas traducen simultáneamente la misma molécula de ARNm dando lugar a un polisoma o polirribosoma.
-Núcleo interfásico
Observado por primera vez por R. Brown en 1831,es un corpúsculo relativamente grande que se encuentra en todas las células eucariotas excepto en glóbulos rojos. Generalmente hay un núcleo por célula, aunque existen células binucleadas y multinucleadas.
Su forma es normalmente esférica y suele adoptar una posición central, aunque en células vegetales está lateralizado debido al gran tamaño de la vacuola. En su interior se encuentra la información genética, por lo que debido al gran tamaño de la vacuola. En su interior se encuentra la información genética, por lo que controla la actividad celular.
El núcleo puede presentarse en dos estados: en reposo o núcleo interfásico o en división o núcleo miótico. En el núcleo interfásico se diferencian la siguientes estructuras: membranas nuclear, nucleoplasma, cromatina y nucleolos.
a) Membrana nuclear: Es una doble membrana que se continúa con las del RE. Posee numerosos poros debido a la fusión de las dos membranas en los complejos de poro. La función de los poros es permitir el paso bidirecci
Sistemas biológicos
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