Proteinas

Aminoácidos. Enlace peptídico. Estructura. Hélice Alfa. Conformación Beta. Colágeno. Hemoglobina. Saturación. Oxigenación. Dióxido de Carbono. Difosfoglicerato

  • Enviado por: Mikel Mechanix
  • Idioma: castellano
  • País: España España
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PROTEINAS

Las proteinas son macromoléculas compuestas por una o más cadenas polipeptídicas. Son las macromoléculas mas abundantes en las células.

AMINOACIDOS: Biomoléculas formadas por C,O,H y N. Son la unidad de las proteínas, están unidos entre si por enlace peptídico.

PROTEICOS Son 20 alfa-aminoácidos. Salvo la Glicina todos tienen C asimétrico.(4 sustituyentes = COOH, NH2, R Y H) Tienen dos enantiómeros, la forma L es la mas común.

Propiedades: Son Anfóteros actúan como ácido o base según el PH en el que se encuentren. El PH en el que las cargas + son = a las - se llama Punto isoeléctrico, sirve para separar Aa en un campo electrico.

ENLACE PEPTIDICO: Reacción de condensación entre dos aminoácidos. Enlace covalente tipo amida. Enlace plano, rígido con cierto carácter de doble enlace por resonancia -C=O-NH - <--> -C-OH = N- que impide la rotación (C=O y N-H en posición trans) esta rigidez limita el nº de conformaciones que un polipéptido puede adoptar..

Peptidos de gran tamaño=proteínas

Oligopeptidos cadenas pequeñas de Aa con un extremo NH2 y otro COOH libres. Algunos presentan gran actividad biológica: Hormonas (Insulina, Glucagon) Antibióticos (Granmicidina), Cofactores (Glutatión) y estructurales de la pared bacteriana

ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

Las proteínas varían unas a otras según:

1.- la longitud de la cadena. 2.- la proporción de Aa que la forman 3.- la secuencia de esos Aa.

Cada proteína tiene una función química única lo que sugiere una estructura tridimensional única

1.-La ET viene determinada por la secuencia de Aa.2.- la función depende de la ET. 3.- la ET es única

4.- las fuerzas que estabilizan la ET son interacciones no covalentes.

La conformación mas estable (menor energía) es la funcional, las proteínas en su conformación funcional se denominan proteínas nativas.

ESTRUCTURA PRIMARIA Secuencia de aminoácidos unidos por enlace peptídico: Ser-Tir-Ala-Val -Iso

ESTRUCTURA SECUNDARIA Ordenación en el espacio de la cadena de Aa debido a los Aa adyacentes.de la cadena. Intervienen los enlaces que se dan gracias a las cargas parciales de los átomos próximos al enlace peptídico y a la disposición espacial de los Radicales R de los Aa. La estructura secundaria da lugar a proteínas globulares o fibrosas: 4 tipos de estructuras secundarias:

1.-HELICE ALFA

Esqueleto peptídico enrollado alrededor de un eje longitudinal con los R que sobresalen del esqueleto helicoidal. La cadena polipep forma un cilindro. Plegamiento helicoidal dextrogiro. 3,6 Aa por vuelta. Estabilizada por Puentes-H entre -C=O (Aa n) y H-N- (Aa n+4)

Desestabilizada

  • por repulsión electrostática

  • interacciones entre las cadenas laterales separadas 3 o 4 residuos,

  • tamaño y forma de los R

  • la presencia de prolina imposible rotación enlace N-C alfa

  • Estructura predominante en las alfa-queratinas (cabello, plumas, escamas, cuernos…). Hélice dextrogira.

    Enrrollamiento varias cadenas. Formadas por un nº bajo de aminoácidos (Phe-iso-Val-Met-Ala) No contiene Glutamico, Prolina ni Glycina, en las mas duras hay cisternas que forman puentes disulfuro..La elastina es similar a la queratina.

    2.- CONFORMACION BETA

    Cadena polipeptídica casi extendida plegándose en zig-zag por el C alfa, con los R al exterior. Los Puentes de H son inter o intracatenarios. Las cadenas de una hoja plegada beta pueden ser paralelas o antiparalelas.

    Ejemplos: Fibroina de la seda y la proteína de las telas de araña.

    3.- HELICE DEL COLAGENO

    La cadena polipeptídica adopta una hélice levogira, mas alargada con 3 Aa por vuelta. Secuencia repetida de Gly - X - Y - Abunda Gly, Ala y Pro para que no se forme a hélice. Tres cadenas enrolladas en espiral formando una superhélice. Cada tres cadenas se asocian de forma dextrogira formando puentes de H, constituyendo una fibra de tropocolágeno. Las unidades de tropocolágeno están ordenadas de modo escalonado en las fibras del tendon. Se encuentan en el tejido conjuntivo de tendones y cartílagos. Es la mas abundante de las proteínas en los vertebrados.

    ESTRUCTURA TERCIARIA

    Conformacion que resulta del plegamiento de las estructuras secundarias. EJ. MIoglobina y Grupo HEMO. Estructura tridimensional completa. Es el resultado de interacciones entre Aa que están alejados en la cadena, se pueden encontrar en estructuras secundarias diferentes, interaccionan cuando la molécula esta plegada. Depende de la secuencia de Aa.. Las interacciones pueden ser fuertes (puentes S-S) o débiles (electrostáticas).

    Tipos de uniones entre los radicales:

    Covalentes: puentes S_S

    Electrostáticas: Cadenas laterales ionizadas

    Hidrofóbico: Cadenas polares

    Interacciones dipolo-dipolo: Cadenas polares

    Puentes de hidrogeno.

    Determina la FUNCION de cada proteina. Si se pierde esta estructura--> DESNATURALIZACION--> Perdida de la funcion

    ESTRUCTURA CUATERNARIA: HEMOGLOBINA y oxigenacion

    Propia de las proteínas formadas por varias cadenas polipeptídicas (protómeros). La disposición de las prot y las subunidades proteicas en complejos tridimensionales constituye la estructura cuaternaria. Las fuerzas que los mantienen unidos son débiles salvo en las inmunoglobulinas que son S-S.

    ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LA HEMOGLOBINA

    Hemoglobina

    La hemoglobina consta de dos partes diferentes: la globina y cuatro grupos hemo.

    La globina es una proteína con estructura cuaternaria, formada por cuatro monómeros que conforman un tetrámero formado por dos cadenas peptídicas alfa y dos beta,.

    Cada grupo hemo está compuesto por dos componentes: porfirina y el grupo ferroso. La porfirina consta de un anillo de cuatro unidades que se repiten y que poseen un átomo de nitrógeno en un extremo llamado pirrol. La unión del ión ferroso con protoporfirina se realiza por enlaces coordinados donde los átomos de nitrógeno sustituyen los enlaces del ión ferroso con el agua.

    Cada hemoglobina transporta cuatro moléculas de oxígeno, por tanto a mayor concentración de hemoglobina mayor capacidad del pigmento para transportar oxígeno.

    La mioglobina sólo transporta una molécula de oxígeno por lo que se satura muy rápidamente y no puede transportar porque está permanentemente saturada, aunque, captura más rápidamente el oxígeno porque tiene más afinidad. ( en tejidos)

    Al hablar de estos pigmentos el concepto más importante es hablar de SATURACIÓN que es la relación entre el contenido en oxígeno y capacidad (%saturación = contenido O2/capacidad total x 100).

    Representando Y para la mioglobina y la hemoglobina la asíntota está en 1. Se ve que la hemoglobina es menos afín porque está desplazada a la derecha. El P50 de la mioglobina es mucho mayor que el de la hemoglobina (26 mm Hg). La hemoglobina como tiene 4 subunidades tiene menos afinidad por el O2 que la mioglobina. La hemoglobina transporta el O2 desde los pulmones o las branquias donde la pO2 es muy alta. Si la pO2 es alta las dos proteínas se saturan. Como la pO2 es baja en los tejidos (20 - 30 mm Hg) al llegar la hemoglobina como está en torno a su P50 libera el 50% del O2. Si la mioglobina estuviera en los eritrocitos no liberaría el O2 porque a esa pO2 tiene mucha afinidad. Por eso la hemoglobina es más adecuada para el transporte. Cuando la hemoglobina suelta el O2 lo capta la mioglobina porque a esa pO2 es favorable. Cuando la pO2 en los tejidos baja lo libera la mioglobina

    protoporfirina

    Hemoglobina

    Factores que influyen EN OXIGENACION

    PRESIÓN DE DIÓXIDO DE CARBONO (CO2)

    Existe un doble efecto:

    • En primer lugar, el efecto de competencia con el oxígeno, la hemoglobina es más afín con el dióxido de carbono pero la presión de CO2 es menor que la presión de O2, así cuando aumenta la presión de CO2, el CO2 tiende a desplazar al oxígeno.

    • En segundo lugar, cuando la hemoglobina llega a un tejido con una alta concentración de CO2 baja la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno y se libera éste.

    DIÓXIDO DE CARBONO

    Se transporta en la hemoglobina y disuelto en el plasma en forma de bicarbonato. La reacción que provoca la generación de bicarbonato se da en el plasma de forma natural y muy lentamente, y en el eritrocito (glóbulo rojo).

    CO2 --> CO3H- + H+ en medio acuoso LA Unión del CO2 a la Hb:

    Hb-NH3 + +HCO3 --> - Hb-NH-COO- + H+ +H2O

    La concentración de bicarbonato es mayor en el eritrocito que en el plasma, sin embargo, el anión bicarbonato está cargado negativamente, lo que supone un inconveniente para la salida del bicarbonato del eritrocito.

    El dióxido de carbono interfiere en el transporte de oxígeno. La producción de bicarbonato genera iones H+, que disminuyen el pH, facilitando que la hemoglobina desprenda el oxígeno ( efecto Bohr) , del mismo modo, la elevada concentración de dióxido de carbono en los tejidos favorece que la hemoglobina libere las moléculas de oxígeno.

    A la hemoglobina oxigenada se le llama oxihemoglobina y la la desoxigenada desoxihemoglobina, cuando la hemoglobina contiene CO2 se le llama carboxihemoglobina.

    pH

    La hemoglobina puede unir H+ donde une el oxígeno, así cuando el pH es muy bajo y por tanto la concentración de H+ es alta, el oxígeno es desplazado, modificándose también la afinidad de la hemoglobina. Esto es lo que se llama efecto Bohr. De este modo, el pH vuelve a subir, esto se produce en vertebrados: al oxigenarse la hemoglobina aumenta la acidez.

    2,3-DIFOSFOGLICERATO

    Es una molécula equimolar con la hemoglobina. Tiene el mismo efecto que el pH, el CO2 y la temperatura: disminuyen la capacidad de retener el oxígeno en la molécula de hemoglobina. Sirve de tampón a la hemoglobina transportando oxígeno,.

    En situaciones de hipoxia (buceo , grandes alturas) que se producen cuando la presión parcial de oxígeno es baja, la concentración de 2,3-difosfoglicerato aumenta para facilitar la liberación de oxígeno.

    El 2,3-difosfoglicerato se produce durante la glucólisis, lo cual favorece que en situaciones de ejercicio físico (donde la glucólisis proporciona energía) el oxígeno se libere más fácilmente de la hemoglobina.

    RESUMEN: CONCEPTOS CLAVE

    -Estructura Primaria: Secuencia de AA en la cadena. De N-ter a C-ter

    -Estructura Secundaria: Conformación que adquiere la cadena de AA al ir creciendo. Se repite a lo largo de la cadena.

    • Alfa-hélice: disposición helicoidal, dextrógira. Los O carbonilos del enlace peptídico se unen por P de H a los H de los g aminos que están alejados 4 residuos. No contiene muchos residuos de Glut, Pro ni Gly.

    • Lámina beta: las cadenas de AA se disponen paralelas y se unen entre sí por P de H entre los g amino y carboxilo de distintas cadenas. Muchos restos de Gly y pocas Cys, por tanto pocos puentes S-S.

    -Estructura Terciaria: Conformación que resulta del plegamiento de las estructuras secundarias.

    Mioglobina. Grupo hemo.

    -Estructura Cuaternaria: Presencia de subunidades. Hemoglobina.

    • La unión del O2 es cooperativa.

    • Afinidad: oxiHb, desoxi-Hb

    • pH, CO2, DPG disminuyen la afinidad por el O2.

    PROTEINAS PLASMATICAS