Proteínas y enzimas

Biología. Composición química. Macromoléculas. Biomoléculas. Aminoácidos. Enlace peptídico. Estructura de las proteínas. Solubilidad. Especificidad. Desnaturalización. Acción enzimática. Cinética enzimática

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Tema 4: Proteínas y enzimas.

4.1 Composición química

Son macromoléculas (peso molecular mayor de un millón de umas)

Son las biomoléculas que mayor número de funciones desempeñan en los seres vivos.

Todas las proteínas contienen C, H, O y N. A veces contienen S y P. En baja proporción algunos contienen también Mg, Fe, Ca, Cu…

Constituyen más del 50% en seco del organismo humano.

Las proteínas son polímeros de aa (sólo existen 20 aa distintos)

COOH

CH - CH - CH - CH

NH

aa Son aquellos que tienen sustituido el grupo ácido y el grupo amino en el último carbono radical o el penúltimo si se contabilizan los grupos ácido y amino.

4.2 Aminoácidos

ESTRUCTURA:

NH COOH

H

C

R

Existen 20 aa distintos. En los seres vivos se han encontrado más de 200 aa que no forman parte de las proteínas. Se llaman aa no proteicos, desempeñan otras funciones. Como por ejemplo neurotransmisores. Éstos últimos no son utilizados para fabricar proteínas.

Todos los aa que no somos capaces de fabricar debemos tomarlos mediante la dieta de origen animal, ya que somos seres heterótrofos)

CLASIFICACIÓN

Su radical es hidrocarbonato.

Aa sin carga radical

El radical es hidrófobo

Son llamados neutros

Algunos neutros tienen cierta capacidad para permanecer en el agua, son llamados neutros hidrofílicos.

Ejemplos de neutros: alanina, valina, leucina, isoleucina…

Aa neutro hidrófobo ej: leucina.

NH COOH

H

C

CH

CH

CH CH

Aa neutro hidrofílico ej: serina (grupos OH, SH…)

NH COOH

H

C

CH

OH

Aa con carga en el radical

Carga (-) ácidos

Carga (+) básicos

Ej: Aa doblemente ácido ej: ácido aspártico.

NH COOH

H

C

CH

COO

Ej: Aa básico ej: lisina

NH COOH

H

C

CH

CH

CH

CH

NH

PROPIEDADES

  • Son sólidos y cristalinos

  • Son solubles en agua (bipolaridad semejante a la del agua)

  • Punto de fusión muy elevado debido a que las atracciones iónicas que se dan entre ellos son más fuertes que los enlaces de Van der Waalls, por lo tanto, para poder romperlos hace falta mucha energía.

  • Tienen actividad óptica, excepto la glucina o glicocola (ya que no contiene carbonos asimétricos)

NH COOH glicocola

H

C

H

Existen aa dextrógiros (+) y levógiros (-). Como consecuencia de los carbonos asimétricos también poseen estereoisomería. Tienen dos configuraciones espaciales.

  • De la serie D (NH a la derecha) aparecen en las paredes bacterianas.

  • De la serie L (NH a la izquierda)

  • Comportamiento químico anfótero: en un medio acuoso y a pH = 7 se pueden ionizar doblemente y adquiere la forma dipolar.

NH COOH NH COOH

H H

C C

R R Forma bipolar

o switterion

Se comporta como un ácido y una base al mismo tiempo.

Tenderá a actuar de forma ácida en un medio básico y de forma básica en un medio ácido.

NH COOH NH COO NH COO

H H H

C C C

R R R

Forma protonada Forma dipolar Forma desprotonada

Carga neta = +1 Carga neta = 0 Carga neta = -1

Funciona como base funciona como ácido

(gana H en medio ácido) (suelta H en medio básico)

  • Todos los aminoácidos y proteínas tienen un punto isoeléctrico (pI) es el pH al cual el aa tiende a adoptar una carga neta promedio de 0 (forma neutra)

Todos los aa tienden a equilibrar sus cargas + y - de forma que su carga neta promedio sea 0. esto ocurre a un pH determinado para cada aa por lo que cada uno tiene un pI distinto.

Ej: Si un aa se encuentra en un 60% de la forma protonada y un 40% de la forma desprotonada y la forma bipolar es despreciable ¿ cuál será la carga neta promedio del aa?

Carga neta = + 0.2

La forma desprotonada es despreciable, y se encuentra en un 60% de la forma protonada y un 40% de la bipolar.

Carga neta = + 0.6 (aquí el 40% no influye porque la carga neta de la forma bipolar es 0)

4.3 Enlace peptídico

Es el enlace que se establece para formar proteínas.

Enlace que se establece entre el grupo ácido de un aa y el grupo amino del siguiente. De esta manera se forman los bipéptidos, tripéptidos, tetrapéptidos… polipéptidos y proteínas.

NH COOH R

H C

C H

R NH COOH

O

NH C R

OH

H H O C

C H H

N COOH

R H

O R

NH C C

H N COOH + H2O

C H

R Enlace peptídico Dipéptido

Se llaman péptidos a todos los compuestos formados por aa, de 0 a 12 oligopéptidos, de 12 a 60 polipéptidos y más de 60 proteínas.

En el espacio, los enlaces peptídicos se disponen en zigzag, de forma que los átomos que forman el enlace peptídico son C e H y se sitúan en el mismo plano con ángulos y distancias fijos.

O R2 H O R4 H

NH C C N C C N COOH

H H H H H

C N C C N C C

R1 H O R3 H O R5

Pentapéptido aa1 + aa2 + aa3 + aa4 + aa5

El enlace peptídico es un enlace más corto que un enlace C - N normal.

Tiene un cierto carácter de doble enlace que le impide girar libremente. Los enlaces entre el resto de C sí pueden girar.

En la estructura de los pépticos aparecen una serie de planos (enlaces peptídicos) relativamente rígidos separados por grupos metilo sustituidos.

Los enlaces peptídicos se rompen por hidrólisis, gracias a enzimas específicos.

Estas características determinan la estructura de las proteínas.

4.4 Estructura de las proteínas.

Las proteínas funcionan cuando adquieren una estructura tridimensional.

Las proteínas poseen distintas estructuras que indican su disposición en el espacio (de menos a mayor), estructuras que van adquiriendo antes de ser funcionales.

4.4.1 Estructura primaria

Secuencia de aa que nos indican qué aa componen la proteína, el número de ellos, el orden en que se encuentran y si se repiten o no algunos de ellos.

Cualquier variación de la estructura primaria daría lugar a otra proteína distinta.

Se mantiene gracias a los enlaces peptídicos, son enlaces covalentes muy rígidos, que se rompen por hidrólisis.

Es la responsable de la estructura en el espacio y la función de las proteínas.

Aparecen una serie de polaridades (C=O, N-H) que se influyen entre si

Los enlaces peptídicos que lo forman no tienen capacidad de giro, el resto sí.

4.4.2 Estructura secundaria

Es la disposición en el espacio de los aa que constituyen la proteína, es decir, la disposición de la estructura primaria.

Es la disposición en el espacio de la estructura primaria en función de las variables y (ángulos de los enlaces)

Estructura - hélice es una estructura periódica, es una estructura que se adapta en el espacio, es en forma de espiral, donde cada vuelta se forma cada cuatro aa, donde los valores de y giran el mismo ángulo cada cuatro aa.

Estructura - laminar (o en lámina plegada) es una disposición en zigzag. También es periódica, ya que repite la misma forma cada X aa.

Ambas estructuras aparecen juntas en la estructura de las proteínas.

Las estructuras secundarias se establecen debido a los puentes de hidrógeno entre los grupos CO de un enlace peptídico y los NH del grupo amino.

En la estructura secundaria, todos los C=O se encuentran en la parte de abajo y los N-H hacia arriba.

Todas las proteínas tienen la misma estructura secundaria aunque estén formadas por otros aa ya que los radicales no intervienen en el plegamiento de la cadena (se quedan hacia el exterior)

Los trozos que tienen - hélice se representan mediante un cilindro rojo, y las - laminar como una flecha verde.

Dominio de una proteína: es un trozo de una proteína formado por - hélice y - laminar, que se repite en proteínas distintas.

En la estructura laminar nos podemos encontrar proteínas que cuando llegan al final dan un giro de 180º (es la vuelta que dan para colocarse hacia abajo) Es un tipo de estructura secundaria que comprende aproximadamente cuatro aa y que permite la formación de la horquilla.

Existe una proteína que no tiene la estructura secundaria igual que las demás: el colágeno. Es una proteína rica en prolina y hidroxiprlina.

Debido a la composición de los aa no forman puentes de hidrógeno. Para que se mantenga la estructura, debe asociarse con otras dos hélices de colágeno, pudiéndose unir ya entre ellas para mantener la estructura, formando así la triple hélice de colágeno.

4.4.3 Estructura terciaria

Para que la proteína pueda funcionar debe formarse otra estructura que le de una nueva forma.

La estructura terciaria es la conformación de la estructura secundaria en el espacio.

Es específica de cada proteína porque dependiendo de los radicales se sitúan en el espacio.

Una vez alcanzada esta forma, la proteína ya es funcional.

Puede ser:

1.De configuración globular: son solubles en agua y en disoluciones salinas. Se mueven fácilmente en estos medios. De este tipo son casi todas las proteínas no estructurales.

Tiene todos los aa polares hacia el exterior, y los apolares hacia el interior.

Los codos están formados por enlaces - laminar, y la parte recta por - hélice.

Tipos de enlaces:

Puentes disulfuro: se establece entre la cisterna. Es un enlace covalente

Puentes de hidrógeno: se establece entre los H del grupo amino y los O. Entre grupos polares no iónicos en los que existen cargas parciales en su cadena lateral.

Fuerzas electrostáticas: enlaces de tipo iónico entre grupos con cargas opuestas, entre los grupos R de los aa ácidos y aa básicos.

Fuerzas de Van der Waals e interacciones hidrofóbicas: uniones más débiles entre aa apolares.

2. De configuración filamentosa: es alargado, sólo se retuerce un poco. El plegamiento es menor. Está formado por tramos de estructura - hélice y - laminar. Se encuentra en muchas proteínas estructurales y en escleroproteínas.

Para que una proteína funcione debe moverse. Por tanto, es importante que los enlaces que forman la estructura terciaria

Se considera a los dominios de las proteínas como fósiles, ya que antiguamente funcionaban por sí solos. El descubridor fue Rosman.

4.4.4 Estructura cuaternaria

Es la estructura que nos informa de la unión por enlaces débiles de varias cadenas polipeptídicas con una estructura terciaria que pueden ser iguale so no. A estas subunidades se les llama monómeros y originan un complejo proteico.

Es una estructura que se mantiene gracias a los enlaces entre los radicales.

Ej:

+ - queratina se encuentra en el pelo y las uñas. En ella se descubrió la estructura - laminar, ya que sólo esta formada por ella.

+ Hemoglobina: pigmento respiratorio en los vertebrados. Transportan oxígeno. Tiene una parte que es proteica y otra que es un grupo hemo (con Fe) Son capaces de funcionar solas.

+ Citocromos: enzimas que se encuentran en las mitocondrias. Son responsables de su color rojizo.

La estructura terciaria y cuaternaria (el que las posee) son las responsables de su actividad y por tanto de la función biológica de la proteína.

Los enlaces débiles que mantienen estas estructuras pueden abrirse y cerrarse permitiendo pequeñas deformaciones necesarias para su actividad biológica.

Las proteínas no son estructuras inmutables sino que son capaces de modificar su estructura en respuesta a sus condiciones ambientales y a la función que desempeña.

4.5 Propiedades de las proteínas.

Dependen sobre todo de los radicales libres y de que éstos sobresalgan de la molécula y puedan reaccionar con su entorno.

Las funciones biológicas de las proteínas dependen de sus propiedades.

4.5.1 Solubilidad

Se debe a los radicales R que sobresalen de la molécula y que al ionizarse forman puentes de hidrógeno junto a las moléculas de agua del exterior. Por lo que se rodea de una capa de agua llamada capa de solvatación que evita que se peguen y precipiten.

En las proteínas globulares la solubilidad es máxima.

Su solubilidad depende de la cantidad de aa polares que contengan.

Está afectada por tres factores:

1. Por el pH: las variaciones de pH (sobretodo los ácidos) quitan la solubilidad a la molécula, ya que éste le roba la capa de agua. La solubilidad será mínima cuando coincida con el pI.

2. Por la temperatura: ésta provoca la evaporación del agua.

3. Por las concentraciones salinas: las proteínas son más solubles en concentraciones salinas porque además de sus cargas están las del agua. Pero cuando hay mucha sal, ésta le quita el agua a la proteína y deja de ser soluble.

4.5.2 Especificidad

Todas las especies poseen proteínas distintas típicas y especiales de cada una de las especies diferentes a las demás.

Esta diferencia se encuentra en la secuencia de aa que forman la proteína.

Está relacionada con la especificidad espacial, es decir, de su estructura espacial (distinta en cada proteína)

Es muy importante ya que el reconocimiento de las propias proteínas es la base de la defensa del organismo y la causante de los rechazos.

Es la causante de que se una a un ligando y no a otro.

4.5.3 Desnaturalización

Consiste en la pérdida de la estructura cuaternaria (si la tiene), la terciaria y la alteración grave de la secundaria. Se rompen los enlaces, afectando así a la función biológica de la proteína.

Las proteínas desnaturalizadas se convierten en unos filamentos que se separan del agua, se pegan…

Este proceso es irreversible, o reversible si los factores que lo causan han actuado con escasa intensidad y durante poco tiempo, si es reversible el proceso recibe el nombre de renaturalización (adquisición de la estructura terciaria y cuaternaria)

La desnaturalización se produce por:

-Factores físicos: calor, radiación UV, presión…

-Factores químicos: alteración en la concentración, cambios en el pH…

-Los detergentes

-La acción de determinados iones y compuestos químicos: urea y el ión guanidio (estos productos aparecen tras la degradación de los aa)

NH NH

urea = C = O guanidio = NH C = NH

NH

LECHE pH (acidez) leche cuajada

Proteína Yogur caseína

Caseína soluble Queso insoluble

Kefir (desnat)

Lactosa ác. Láctico

4.6 Clasificación de las proteínas.

Se tiende a clasificar las proteínas en tres grupos:

-Estructurales: su papel es mantener la rigidez, forma o flexibilidad del tejido, célula u orgánulo.

Queratina: está presente en las células de la epidermis de la piel y en estructuras cutáneas, es una proteína rica en el aa cisteína.

Elastina: posee una gran elasticidad que le permite recuperar su forma tras la aplicación de una fuerza. Se encuentra en órganos sometidos a deformaciones reversibles.

Colágeno: su resistencia al estiramiento justifica su presencia en los tejidos conjuntivo, cartilaginoso y óseo. Posee una estructura secundaria característica compuesta por tres cadenas trenzadas.

Miosina: participa activamente en la contracción de los músculos.

- de reserva: su función es almacenar aa en espera de que sean necesitados por la célula. Se hidrolizan dando lugar a aa libres para sintetizar otras proteínas.

Albúminas: constituyen un grupo de proteínas grandes que desempeñan funciones de transporte de otras moléculas o de reserva de aa. Se diferencian a su vez en lactoalbúminas (se localizan en la leche, ej: caseína), ovoalbúminas (se localizan en la clara del huevo) y seroalbúminas (se localizan en el plasma sanguíneo)

-Activas: son el grupo más numeroso y complejo, desempeñan múltiples funciones en la dinámica celular. Para desempeñar su función han de interaccionar específicamente con una molécula que recibe el nombre genérico de ligando, especialmente cuando es de pequeño tamaño molecular.

Enzimas: se unen a un ligando llamado sustrato, y catalizan su transformación química para dar un producto diferente. Son las proteínas más numerosas y especializadas permitiendo el metabolismo celular.

Cromoproteínas: su grupo prostético es una molécula compleja que posee dos enlaces conjugados. Ej: citocromos: contienen hierro. Se utiliza en las reacciones redox de procesos metabólicos importantes en los que existe un transporte electrónico.

Proteínas reguladoras: como consecuencia de su interacción con otras sustancias ponen en marcha o detienen determinados procesos celulares. Ej: hormonas proteicas, reguladoras de la acción génica

Proteínas contráctiles: al unirse a un ligando se produce un cambio conformacional que afecta a la movilidad del órgano u orgánulo al que pertenece. Ej: actina, miosina, disneina, flagelina, tubulina…

Inmunoglobulinas o proteínas inmunes: su unión es irreversible y específica a otra sustancia, libre, o como parte de una célula o tejido. Bloquea sus posibles acciones nocivas. Ej: glucoproteínas: su grupo prostético está formado por un glúcido. Se encuentra en membranas celulares. Tiene función anfígena. Ej: gammaglobulinas (función de anticuerpo), mucus, hormonas, líquido sinovial.

4.7 Enzimas

4.7.1 Concepto, estructura, propiedades y clasificación.

Son catalizadores fabricados por los seres vivos. Permiten que se realicen las reacciones biológicas. La mayoría son proteínas globulares (solubles en agua y líquidos orgánicos)

Catalizan miles de reacciones químicas.

Existe un grupo de enzimas que son ARN, son llamadas ribozimas. Tienen propiedades catalizadoras. Actualmente catalizan reacciones relacionadas con el ARN y el ADN del núcleo de las células. Esto es una prueba de que antes el ARN realizaba todas las funciones de las células. Deben haber sido piezas fundamentales en la evolución.

Características:

-Son muy específicas en cuanto al sustrato y en cuanto a la reacción química que le provocamos al sustrato.

Encajan geométricamente.

-Son muy eficaces: actúan en cantidades mínimas consiguiendo muy bien su objetivo.

-Son frágiles y se desnaturalizan fácilmente.

-Son proteínas que se unen a un sustrato (ligando) y lo modifican transformándolo en el producto.

-Su actividad enzimática está regulada por factores externos, por sus propiedades internas y por moléculas originadas en las reacciones que promueven.

-No se consumen durante la reacción enzimática por lo que siempre están dispuestas a actuar.

-Según su composición química existen dos tipos de enzimas:

* Estrictamente proteicas: sólo aa. Ej: ribonucleasa: destruye los ARN

x: aa del centro activo.

*Enzimas que poseen un componente proteico: APOENZIMA y un componente no proteico que puede ser un grupo prostético (si se une covalente y permanentemente al apoenzima) o un cofactor (unido débilmente y de forma transitoria al apoenzima activador inorgánico (catión metálico): Zn, Cu, Mg, Mn, Na, K…

activador orgánico: COENZIMA.

La apoenzima es una proteína enzimática formada sólo por aa, es una proteína globular formada por tres tipos de aa (aa estructurales: forman la proteína y mantienen la estructura tridimensional de ésta; aa de fijación: fijan el sustrato a la enzima; y aa catalíticos: se unen covalentemente al sustrato, debilitan su estructura molecular y facilitan su catálisis, producen la actividad enzimática.

Aa de fijación

Aa catalíticos

Aa estructurales

Los aa de fijación y los aa catalíticos constituyen el centro activo de una enzima.

Cenytro activo: suele estar formado por radicales de aa muy activos, y constituyen una parte pequeña de la enzima. Los aa del centro activo aportan radicales R funcionales activos (ej: aniónicos, catiónicos) que crean condiciones óptimas para que el sustrato se transforme en el producto. Posee una estructura tridimensional es forma hueca generalmente hidrófoba donde actúan las cadenas laterales R de los aa catalíticos. La geometría y la carga del centro activo están relacionadas con la forma del sustrato y con el tipo de reacción de manera que son responsables de la especificidad de la enzima.

Si la reactividad de esta parte de la superficie enzimática es insuficiente para cubrir su función, las enzimas pueden fijar a su superficie otras moléculas no proteicas que le ayudan a provocar la reacción al sustrato (ej: cationes metálicos y/o coenzimas) recibe el nombre de cofactor.

Las coenzimas son sustancias orgánicas no proteicas que han de intervenir en las reacciones químicas catalizadas por enzimas para que éstas puedan realizar su función. Están unidas a las apoenzimas por enlaces débiles. La unión apoenzima - coenzima suele ser temporal y débil. Las coenzimas son esenciales, sin ellas la enzima no funciona. No son específicas de una enzima sino que pueden unirse a varias enzimas. Las coenzimas se alteran durante la reacción enzimática pero terminada ésta, vuelven a ser funcionales. Funcionan como transportadores intermediarios de electrones, protonoes o grupos funcionales, actuando como dadores o aceptores de éstos entre un sustrato y otro en la reacción enzimática global. Cada clase de coenzima actúa en una misma clase de reacción sea quien sea el sustrato.

Muchas coenzimas son derivados de nucleótidos y vitaminas hidrosolubles.

Actúan de dos formas:

  • uniéndose a la enzima para que el centro activo pueda asociarse al sustrato.

  • Uniéndose al sustrato.

TIPOS:

1º grupo: intervienen en reacciones de transferencia de grupos fosfato. ATP, ADP, AMP…

ej: D-fructosa D-glucosa 6P

2º grupo: coenzimas que intervienen en reacciones redox, transferencia de protones y electrones. Ej: NAD, FAD, FMN, coenzima Q, ferroproteínas…

Captan y transportan protones y electrones hasta un receptor final.

Ayudan a las enzimas desoxidasas.

3º grupo: coenzimas que intervienen en la transferencia de otros grupos químicos. Ej: coenzima A, derivados de vitaminas hidrosolubles (vitamina C, complejo de las vitaminas B)

4.7.2 Mecanismos de la acción enzimática y cinética enzimática.

A B S+E= cunado física-

mente el sustrato se coloca

en la enzima. La enzima for-

ma el complejo E-S. El sus-

trato se está transformando,

la enzima puede volver a

utilizarse.

S+E [E - S] P+E

Complejo E-S

Cinética enzimática

[C] sustrato Vreacción

En el momento de Vmáx, la enzima

está saturada del sustrato.

Se dedujo que una enzima era más

buena cuanto más rápido llegaba al

punto de Vmáx.

Km (michaelis - Menten) = concentración de sustrato para la cual la reacción alcanza la Vmáx.

A menos Km, mayor afinidad tendrá la enzima por el sustrato, ya que se alcanza antes la Vsemimáxima.

Del grado de afinidad depende la V de la enzima.

4.7.3 Factores que afectan a la actividad enzimática.

Como son proteínas, cualquier factor que afecte a la estructura alterará también su unión con el sustrato.

  • la concentración del sustrato: al aumentar la concentración de sustrato existen más centros activos ocupados y la V de la reacción aumenta hasta que no quedan centros activos libres; a partir de ese momento, un aumento de la concentración del sustrato no supone un aumento de la V de la reacción.

  • pH: cada enzima tiene un pH óptimo de actuación (+/- neutro). Los valores por encima o por debajo de este valor provocan un descenso de la Venzimática, debido a cambios eléctricos en los radicales de los aa que constituyen el centro activo. De este modo, pueden aparecer o desaparecer enlaces, que alterarán la estructura espacial del centro activo o su unión al sustrato.

El acoplamiento del sustrato a la enzima se verá dificultado y la V de reacción disminuirá.

Por debajo de un pH mínimo o por encima de un pH máximo, se produce la desnaturalización de la enzima y su actividad se anula por completo.

- Temperatura: existe también una temperatura

óptima (+/- 37ºC) en la que la actividad enzimática es

máxima. Inferior a este valor óptimo dan lugar a una dis-

minución de la vibración molecular que hace más lento

el proceso. Temperaturas superiores pueden provocar

la desnaturalización de la enzima y la pérdida total de su

funcionalidad.

Un pequeño aumento puede hacer que las enzimas funcionen incluso mejor.

  • Concentración salina: también influye en la V de la reacción. Cuando aumenta mucho, los iones le quitan la capa de solvatación, pierde la solubilidad, la estructura, el centro activo y se desnaturaliza la proteína. Esto ocurre a todas las proteínas menos a una bacteria (bacteria halófila extrema) que es capaz de vivir a concentraciones salinas extremas. Han modificado su estructura de tal manera que trabajan mejor a concentraciones salinas altas.

  • Inhibición enzimática: también influye en la regulación de las reacciones. Los inhibidores enzimáticos son sustancias que disminuyen o anulan la actividad de una enzima. Puede ser algún ión o también alguna molécula orgánica, y, muy frecuentemente, el producto final de la reacción.

La inhibición puede ser irreversible (envenenamiento de la enzima). Se une estable y covalentemente a la enzima por el centro activo. Paraliza la acción enzimática. Ej: insecticidas (afectan al SN produciendo la parálisis al insecto), cianuro (inhibe las citocromo oxidasas que intervienen en la producción de ATP)

También puede ser reversible. La enzima vuelve a tener actividad una vez eliminada la sustancia inhibidora. La unión en este caso es por enlaces no covalentes.

  • Competitiva: el inhibidor se une al centro activo impidiendo la unión del sustrato. Si el centro activo es ocupado por le inhibidor no se produce la reacción, ya que el sustrato no puede acoplarse. El grado de inhibición dependerá de la proporción relativa entre el sustrato e inhibidor. Cuanto más sustrato haya, menos posibilidad hay de inhibición.

  • No competitiva: el inhibidor no compite con el sustrato, sino que se une en otra zona de la enzima distinta del centro activo. Esta unión modifica la estructura de la enzima al tiempo que dificulta el acoplamiento del sustrato. Disminuyo la V de la reacción

4.7.4 Regulación enzimática.

- Regulando la cantidad de enzima.

A B C P

Si hay poco disminuye la V de la reacción.

-Regulación de la síntesis de la enzima = Regulación génica o genética (más o menos enzima)

A B C D P

-Regulación de la desintegración de la enzima = Regulación fisiológica (vida material de la enzima) que dure más o dure menos)

-Regulación de la actividad de la enzima.

Activa: se produce la reacción.

Inactiva: no se produce.

*Regulación alostérica: a través de la unión reversible de un modulador/efector/modificador de la enzima.

El alosterismo es una propiedad de enzimas y proteínas. Consiste en que algunas proteínas y enzimas aparecen además del centro activo, otros (1 ó 2) centros reguladores.

Se encargan de la regulación de la actividad de las enzimas.

Se llama modulador o efector a la molécula que se une al centro regulador.

+ activador

- inhibidor

el alosterismo tiene dos formas:

*Relajada o R: elevada afinidiad al sustrato (es activa)

*Tensa o T: muy baja afinidad por el sistrato (es inactiva)

Cuando el centro regulador o alostérico está ocupado por el modulador, la enzima sufre un cambio en su conformación y adopta uan forma más o menos activa dependiendo de que el elemento regulador sea activador o inhibidor.

R (activa) T (inactiva)

La molécula que favorece el paso de inactiva a activa se llama modulador + y del activo al inactivo se llama modulador -.

En nuestro organismo el inhibidor suele ser el producto final. Recibe el nombre de feed - back (retroalimentación)

Ruta metabólica:

A B C D E P

Cuando P está en exceso, el mismo P actúa como inhibidor en la primera enzima. Cuando P disminuye dejará de inhibir la enzima y continuará fabricando producto.

Propiedades:

- Formada spor varias subunidades, por lo que tienen estructura cuaternaria.

- Poseen varios centros reguladores para la unión de activadores e inhibidores.

- Cooperatividad +: la activación o inhibición de uan de ellas provoca el mismo efecto en todas las demás. Esto permite una regulación más rápida y con menor cantidad de activadores e inhibidores.

- Se localizan en puntos estratégicos de las vías metabólicas (o al principio o en puntos de ramificación de varias vías) A veces es el propio sustrato el que actúa como ligando activador, de manera que la unión con la enzima le produce un cambio conformacional activo que le provoca su propia catálisis y otras veces es el producto final el que actúa como inhibidor.

- Desempeñan junto al resto de proteínas alostéricas un papel fundamental en los smas de señalización y comunicación celular así como reguladora de la actividad catalítica en las reacciones del metabolismo. (VIPAU)

*Regulación por interconversión: es otro tipo de regulación metabólica en la que ciertas enzimas pueden existir en dos formas interconvertibles con distinta actividad (modifica o no modifica)

O - I m - I

No modif.. Modif. ACTIVA.

La modificación no es un cambio en la composición química.

Este mecanismo gasta mucha energía.

Propiedades:

- Amplifica las respuestas. Para señales bajas la respuesta es muy grande y también en el tiempo es muy grande y muy rápida.

- El el sma nervioso y endocrino la utilizan, y gracias a ella consiguen una amplia modificación.

4.7.5 Clasificación de las enzimas.

Forma de nombrarlas:

1º paso: poner el nombre de la coenzima.

2º paso: el sustrato sobre el que actúa.

3º paso: Acción que le transfiere al sustrato.

4º paso: terminación - asa.

I. OXIDORREDUCTASAS.

Función: Redox con pérdida o ganancia de electrones.

Tipos: Deshidrogenasas (quitan protones y electrones)

Oxidasas (ceden electrones y oxígeno)

II. TRANSFERASAS

Función: transferencia de grupos funcionales (nunca protones ni electrones)

III. HIDROLASAS

Función: hidrólisis.

Tipos: Carbohidrasas (rompen enlaces glucosídicos)

Esterasas (rompen enlacesester)

Peptidasas (rompen enlacespeptídicos)

Nucleasas (rompen enlacesnucleótidos)

IV. LIASAS

Función: adición de moléculas sencillas a dobles enlaces. Actúan sobre C=C, C=N, C=O…

Tipos: aminasas, carboxilasas, hidratasas.

V. ISOMERASAS

Función: transformación de un isómero en otro.

VI. LIGASAS O SINTASAS

Función: unión de moléculas o de un grupo funcional a una molécula, utilizando la energía proporcionada por el ATP.