Naturaleza de los anticuerpos

Inmunología veterinaria. Glucoproteínas. Inmunoglobulina. Células plasmáticas

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Naturaleza de los anticuerpos

Las moléculas de anticuerpos son glucoproteínas a las que se ha dado el nombre de inmunoglobulinas (Ig). El término inmunoglobulina se aplica a todos los BCR (receptor de la célula B) solubles. Las inmunoglobulinas reflejan la heterogenicidad estructural de los BCR y por tanto, se dividen en 5 clases, con base en la cantidad de cadenas pesadas que presentan.

Inmunoglobulina G

La IgG es producida y secretada por las células plasmáticas del bazo, los gánglios linfáticos y la médula ósea. Es la inmunoglobulina de mayor concentración en la sangre, por lo que desempaña la función más importante en los mecanismos d defensa mediados por anticuerpos. Tiene la estructura tipica de un BCR , con un peso molecular de 180 kDa. Posee dos cadenas ligeras idénticas y dos cadenas gamma. Las cadenas ligeras son de tipo lamda o kappa, puesto que es la inmunoglobulina más pequeña.

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Estructura de la IgG, prototipo molecular de las inmunoglobulinas

Inmunoglobulina M

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La IgM también es producida y secretada por células plasmáticas en el bazo, los gánglios linfáticos y la médula ósea. Cuando se localiza en la superficie de la célula B actua como BCR, es un monómero de 180 kDa, sin embargo cuando se secreta es un polímero que consta de 5 (a veces 6) subunidades de 180 kDa enlazads en un círculo por puentes de disulfuro, Su peso molecular es de 900 kDa, un pequeño polipeptido rico en cisteina denominado cadena J, une a dos de las unidades para completar el círculo. Cada uno de los monómeros de IgM tiene la estructura de una inmunoglobulina convencional, es decir consta de s¡dos cadenas ligeras kappa o lambda y dos cadenas pesadas mu (). Cada cadena mu difiere de la cadena gamma en que tiene un cuarto dominio constante adicional (CH4), así como un segmento de 20 aminoácidos adicionales en su extremo C-terminal, pero no posee regresión de bisagra, el sitio para la activación del complemento se localiza en este dominio.

Estructura de la IgM

Inmunoglobulina A

La IgA es ecretada por las células plasmáticas de los tejidos que se localizan bajo la superficie corporal, Cada molécula de IgA tiene un peso molecular de 150 kDa, pero es secretada normalmente en forma de dímero. Además tiene una estructura típica de 4 cadenas, dos de ella ligeras, apareadas y dos pesadas alfa que contienen tres dominios constantes. En la IgA diemérica, las moléculas aparecen unidas por una cadena J, la cual enlaza en la región CH2 de una molécula con la región CH3 de la otra. En ocasiones se observan polímeros mayores de IgA, los cuales aparecen libres en el suero.

La IgA secretoria es la inmunoglobulina de mayor relevancia en las secreciones externas de los animales no rumiantes.

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Estructuras de la IgA y de la IgA secretoria. El componente secretor consta de 5 dominios de inmunoglobulina unidos. Se encuentra en la superficie de algunas células epiteliales, donde actúa como receptor de inmunoglobulinas poliméricas (pIgR), Tambien puede ligarse a la IgM.

Inmunoglobulina E

La IgE al igual que la IgA, es producida principalmentee por las células plasmáticas ubicadas bajo la superficie del organismo. Es una inmunoglobulina típica de cuatro cadenas en forma de Y, con cuatro dominios constantes para sus cadenas pesadas épsilon y un peso molecular de 190kDa. La concentración sérica de esta inmunoglobulina E es sumamente baja, razón por la cual no actúa mediante la simple unión y revestimiento de los antígenos como las demás inmunoglobulinas, por lo contrario interviene en la transducción de señales.

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Estructura de la IgE, nótese la presencia de un dominio constante adicional en la cadena pesada

Inmunoglobulina D

La IgD es básicamente un BCR, y las células B secretan sólo cantidades pequeñas de IgD soluble. La molécula de IgD consta de dos cadenas pesadas Delta y dos ligeras y tiene un peso aproximado de 170 kDa, solo posee dos dominios en sus cadenas pesadas, puesto que carece de CH2. Los dominios restantes (CH1 y CH3) están separados por una región de bisagra larga y expuesta. A causa de esta región, carece de puentes disulfuro entre las cadenas y es sensible a la proteólisis.

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Esytructura de la IgD. La región de bisagra larga y expuesta es la causa de la gran inestabilidad de esta molécula.