Éssers vius

COMPONENTS QUÍMICS DELS ÈSSERS VIUS

Les criatures vives estan formades fonamentalment per C,H,O,N, importants per la seva tendència a formar enllaços covalents (Taula 1.1 del Mathews). La gran quantitat de H i O , surt de la gran quantitat d'aigua que forma per exemple el cos humà.

L'estabilitat dels enllaços C-C i la possibilitat de formar enllaços senzills, dobles i triples donen al carboni la versatilitat necessària per formar part d'una diversitat enorme de molècules orgàniques. La llibertat de rotació de l'enllaç senzill C-C possibilita que les molècules orgàniques puguin adoptar un determinat nombre de conformacions diferents; això és molt important doncs l'estructura tridimensional és la responsable de les funcions de les biomolècules. No hi ha cap altre element que pugui formar molècules tant diverses i tants grups funcionals. L'element que mes s'hi pot semblar seria el Silici(Si), però els enllaços Si-Si en presència de O2 són inestables i llavors es formen silicats(SiO2). Les molècules carbonatades tenen una senzilla rotació que fa que pugui formar moltes formes tridimensionals. També és freqüent que els C de les biomolècules siguin assimètrics condicionant l'aparició d'isòmers òptics; això dóna a les biomolècules més especifitat estructural. La majoria de biomolècules es poden considerar derivats d'hidrocarburs, amb un esquelet de C substituïts per H, el que dona molècules molt estables i poc reactives. Però calen molts altres elements. Un "segon nivell" estaria format per S i P i pels ions Na+, K+, Mg2+, Ca2+, Cl-. El S és un component important de les proteïnes, i el P fa funcions essencials en el metabolisme energètic i en l'estructura dels àcids nuclèics. Aquests 2 primers nivells d'elements corresponen aproximadament als elements més abundants de les 2 primeres files de la taula periòdica. N'hi ha d'altres que són quantitativament menors però sovint són indispensables, la major part són metalls i alguns d'ells col·laboren en la catàlisi de les reaccions bioquímiques.

MACROMOLÈCULES I ELEMENTS

Moltes de les molècules que participen en els processos de la vida són enormes. L'exemple més extrem és el DNA. Les cèl·lules utilitzen un enfoc modular per elaborar les grans molècules: són polímers, elaborats per la unió d'unitats prefabricades, o monòmers. La diversitat dels monòmers d'un determinat tipus de macromolècula és limitada. Els àcids nuclèics (les macromolècules + grans, 20000 · 106 de pes de DNA en 1 cèl·lula humana, 1 molècula DNA humana =2 metres); estan formats per 4 nucleòtids diferents; les proteïnes per 20 aminoàcids diferents; els polisacàrids per uns quants tipus de sucres senzills, bàsicament glucosa o derivats d'ella.

Els polisacàrids tenen funcions estructurals i de reserva d'energia.

Els àcids nucleics, són polímers els monòmers del qual són els mononucleòtids; participen en l'emmagatzemament, transmissió i expressió de la informació. Els monòmers que formen les proteïnes són els aminoàcids.

Les proteïnes tenen un conjunt més divers de funcions biològiques.

Els lípids (no considerats macromolècules) tenen funcions estructurals i de reserva energètica, són els àcids grassos( les grasses són els monosacàrids).Tots els lípids són molècules molt grans que podem anomenar MACROMOLÈCULES. Poden ser de dos tipos:

• estructurals

• de reserva (la principal font de reserva dels animals)

Els enzims són proteïnes i fan de catalitzadors.

Elements inorgànics en estructures biolègiques:macrocomponents i elements traça.

Els enllaços no covalents són els responsables de l'estructura espacial dels components cel·lulars, són importants per a mantenir les formes estructurals dels éssers vius. La dinàmica que dona vida als éssers vius és el trencament i el formament dels enllaços no covalents. La feblesa dels enllaços no covalents els fa essencials en les interaccions moleculars dinàmiques de la vida. Els enllaços no covalents fonamentalment són interaccions de tipus electrostàtic, depèn de les càrregues electrostàtiques. Cal conèixer les interaccions no covalents i el seu comportament en el medi aquós.

Tipus d'interaccions no covalents:

• càrrega - càrrega; (Na+, K+, Cl-,HPO42-)

• dipol - dipol; distribució de la càrrega de forma simètrica, pot ser interacció de repulsió o d'atracció, són direccionals, indiquem una direcció determinada. Poden haver-hi molècules que no tenen un dipol permanent, però si que poden formar 1 dipol, aquestes són les molècules polaritzables.

• Van der Waals; el radi de Van der Waals és la distància mínima a que es pot acostar 2 molècules

• ponts d'hidrogen. E enllaç H > E interacció no covalent

L'AIGUA EN ELS ÉSSERS VIUS: IMPORTÀNCIA DELS ENLLAÇOS D'HIDRÒGEN

L'aigua és un dissolvent extraordinari (medis intracel·lular i extracel.lular) per la seva tendència a formar enllaços d'hidrogen (amb ella mateixa) pel seu caràcter dipolar(per això te un Pfusió i un Pebullició, més alt de lo normal).

Les substàncies hidròfiles (les que poden formar ponts d'hidrogen, iòniques, polars) se solubilitzen perquè la interacció amb l'aigua està afavorida energèticament. L'aigua forma estructures "clatrat"
o "gàbies" al voltant de les molècules hidròfobes.

Aquesta disposició ordenada de les molècules d'aigua implica una disminució de l'entropia. També explica perquè les substàncies hidròfobes formen agregats en aigua: cal més ordre per envoltar 2 molècules hidròfobes en 2 gàbies separades que per envoltar-les en una sola gàbia. Les molècules amfipàtiques, tenen una part hidròfila i una hidròfoba, per ex. un àcid gras, tenen propietats hidròfiles ( que se poden dissoldre en aigua, i estan carregades + o -, tindrem una interacció càrrega dipol) i hidròfobes al mateix temps i constitueixen la base de les membranes bicapa cel·lulars. (formen unicel·les de 2 capes).

TAMPONS FISIOLÒGICS
En bioquímica la majoria de substàncies àcides i bàsiques són àcids i bases febles. La tendència d'un àcid a donar protons ve indicada pel valor de la Ka ( i del pKa).

El valor d'un pKa es pot veure influenciat pel medi. Per ex., el pKa de l'àcid acètic va augmentant en disminuir la constant dielèctrica del medi a base d'afegir a la solució aquosa quantitats creixents de dioxà. L'estudi de reaccions bioquímiques a vegades cal fer-lo a pH fisiològic, per tant cal emprar solucions que tamponin el pH de 6,5 a 8,0.

Tampons fisiòlogics: dihidrogen fosfat/ monohidrogen fosfat (H2PO4-/HPO42-); àcid carbònic/ bicarbonat (H2CO3/HCO3-); proteïnes. Les proteïnes són poliamfolits: molècules que tenen grups amb valors de pK àcids i bàsics. Depenent del pH de la solució els amfolits poden tenir càrrega +, -, o zero. Un amfolit té un punt isoelèctric pI = pH en que la càrrega neta mitjana de les molècules és zero, llavors baixa en picat la seva solubilitat, és el punt més baix de solubilitat. Polielectrolits: macromolècules amb múltiples grups carregats només positivament o negativament (per ex., àcids nucleics). Els poliamfolits i polielectrolits són macroions. El comportament dels macroions en solució depèn del pH i de la presència d'ions petits que apantallen els macroions de les altres càrregues, o sigui de la força iònica de la solució. Al laboratori s'utilitza un tampó per controlar el pH i una sal neutra (KCl, NaCl) per controlar la força iònica; generalment, una concentració de 0,1 a 0,2 M sol ser l'adequada.

Glícids (sucres)

Molècules amb una funció aldehid o cetona i múltiples grups alcohol.

Formula empírica: (CH2O)n , 3<n<7.

Monosacàrids: sucres més senzills d'una sola molècula, que solen pertànyer al grup de les aldoses i les cetoses. Són isòmers estructurals que difereixen en la posició que tenen els àtoms d'H i els dobles enllaços.
Els més abundants són els de 5C = pentoses i 6C = hexoses.

Hi ha 2 trioses: Gliceraldehid (aldosa) i Dihidroxiacetona (cetosa); són tautomers.

El C2 del gliceraldehid és un C quiral(assimètric) per tant té 2 estereoisomers, que són l'imatge especular l'un de l'altre, el D i el L, i no es poden superposar = enantiomers.

D = a les projeccions de Fisher l' -OH està a la dreta del C2

L = l'-OH està a l'esquerra del C2

Una molècula amb n C assimètrics tindrà 2n estereoisomers. En monosacàrids amb més d'un C assimètric s'utilitza el prefix D o L per designar l'orientació en el C quiral més allunyat del grup carbonil. Els isòmers ocasionats per l'existència d'altres C quirals reben noms diferents. En els monosàcarids amb més d'un C assimètric hi ha dos tipus d'estereoisomers: els enantiomers (imatges especulars) i els diastereoisomers ( no són imatges especulars). Generalment el nom d'una cetosa deriva del de l'aldosa corresponent, al que s'inserten les lletres "ul". Ex: eritrosa----eritrulosa

Les pentoses i hexoses formen estructures en anell molt estables per la formació d'un hemiacetal intern (les aldoses) o d'un hemicetal (les cetoses). La D-ribosa, per exemple, pot estar com un anell de 5 àtoms si reacciona el grup aldehid del C1 amb el grup -OH del C4, que s'anomena furanosa per la seva similitud amb el furà. Si l'aldehid del C1 reacciona amb l' -OH del C5, es forma un anell de 6 àtoms, que s'anomena piranosa per la seva similitud amb el pirà.

En condicions fisiològiques, els monosacàrids de 5 i 6 carbonis es troben en més del 99% en forma d'anell.

Amb la ciclació es crea un nou centre assimètric al C1, per lo que dins la sèrie D hi ha 2 isòmers més: ð i ð ð ðl grup hidroxil del C1 està per sota (ð) i per damunt (ð) del pla de l'anell. Aquests isòmers s'anomenen anòmers i al C1 carboni anomèric.

Els grups hidroxil que en una projecció de Fisher estan a la dreta, en una projecció de Haworth estan per sota del pla de l'anell. En solucions aquoses les formes ð i ð s'interconverteixen = mutarrotació (mirarem el C1 per veure si són A o B). Les representacions tridimensionals dels monosacàrids donen lloc als isòmers conformacionals (es poden interconvertir per una simple deformació de la molècula) que són diferents dels isòmers configuracionals (només es poden interconvertir trencant i tornant a formar enllaços covalents). El C anomèric d'un monosacàrid reacciona amb un grup hidroxil d'un altre monosacàrid, eliminant una molècula d'aigua, i forma un acetal. L'enllaç que es forma entre el C anomèric i l'àtom d'O de l'alcohol s'anomena enllaç glicosídic, més concretament O-glicosídic.

Oligosacàrids: de 2 a 10 monosacàrids units per enllaços glicosídics.

Disacàrids: 2 monosacàrids units per l'enllaç glicosídic. Els més abundants són: sacarosa (Glc + fru), lactosa (Glc + gal) i maltosa ( Glc + Glc).

Polisacàrids: més de 10 monòmers units per enllaços glicosídics. No se sintetitzen a partir d'un motlle, s'empra un enzim diferent per a l'addició de cada tipus de monòmer.

• Homopolisacàrids = formats per un sol tipus de residu monomèric, són lineals o ramificats.

• Heteropolisacàrids = participen 2 o més tipus de residu., lineals o ramificats.

Tenen funcions de :

• Reserva

• Estructurals

• Reconeixement d'altres cèl·lules (proteïnes de membrana, reconeixen la substància que entra a la cèl·lula)

Polisacàrids de reserva:

És un polímer tipus unitat que es repeteix.

Midó : és la reserva de glúcids d'un vegetal. És molt important en la nutrició humana (cereals, tubercles..) Hi tenim 2 tipus de polímers:

• Amilosa és un homopolisacàrid (ð,1-4) Glc, lineal (ð,1-4) Glc, amb branques (ð,1-6) Glc cada 25 residus i emmagatzema energia en plantes

• Amilopectina és un glicògen homopolisacàrid, són unitats de glucosa (ð,1-4) Glc, amb branques (ð,1-6) Glc cada 12 residus emmagatzemar energia en animals (cèl·lules hepàtiques i musculars)

L'amilasa “trenca” l'amilosa en trocets petits, i cada trocet s'anomena DEXTRINA. Estes dextrines van passant a maltosa i despres es va transformant i ens donarà glucosa.

Dextrans: és un homopolisacàrid (ð,1-6) Glc llevats i bacteris.

Les amilases trenquen els enllaços ð,1-4. Els enllaços ð,1-6 els hidrolitza la ð,1-6 glicosidasa.
Així com els animals utilitzen proteïnes i polisacàrids com a components estructurals, sembla que a les plantes aquesta funció només la fan els polisacàrids.

La cel·lulosa : és el principal polisacàrid de plantes llenyoses i fibroses. Es un polímer lineal de residus de D-glucosa, units entre sí per enllaços ð, 1-4. La configuració ð permet formar cadenes molt llargues i rectes. Cada residu de glucosa està girat 180º respecte al següent, de manera que l'O de l'anell s'uneix per pont d'hidrogen al grup OH del C· de la unitat següent. Les cadenes s'empaqueten unes al costat de les altres en una xarxa d'enllaços d'hidrogen intra- i inter-moleculars. A més a més, els enzims dels animals no poden catalitzar la hidròlisis de l'enllaç ð, 1-4. A la paret cel·lular de les plantes les fibres de cel·lulosa es disposen en capes creuades. Aquestes fibres estan aglutinades per l'hemicel·lulosa: matriu d'altres polímers, com els xilans (D-xilopiranoses ð, 1-4; amb acetil, metil com grups substituients); els glucomanans ( glicoproteïnes complexes) i molts altres polímers. La quitina és un homopolímer de N-acetil-ððD glucosamina, amb una estructura similar a la de la cel·lulosa, excepte en que l' -OH del C" s'ha substituït per un grup aminoacetilat. La funció més coneguda de la quitina és com component estructural de l'exoesquelet d'artròpodes i moluscs.

Heterosacàrids:
Els glucosaminoglicans són molt importants en l'estructura dels vertebrats.

Exemples: condroitín sulfat, queratan sulfat són components del teixit conjuntiu. El dermatàn sulfat ho és de la pell. L'àcid hialurònic també té diverses funcions.

Tots ells són polímers d'unitats repetides de disacàrids, en els que un dels sucres és la N-acetilgalactosamina o la N-acetilglicosamina, o un dels seus derivats. Tots ells són àcids perquè tenen grups sulfat, o carboxilat. Els glucosaminoglicans tenen una funció important en mantenir junts els components proteics de la pell i el teixit conjuntiu: el proteoglicà (complex de proteïna - hidrat de carboni).

El proteoglicà que està més ben caracteritzat és el de la matriu extracel·lular del cartílag, on s'uneix al colagen i ajuda a mantenir-ne les fibres en una xarxa resistent. El cartílag pot esmorteir forces de compressió perquè aquests anions polihidratats resulten elàstics quan pateixen una deformació. Entre els proteoglicans del teixit conjuntiu hi ha ponts de Si. L'àcid hialurònic fa d'agent lubricant en el líquid sinovial de les articulacions i a l'humor vitri de l'ull. L'heparina és un glucosaminoglicà molt sulfatat, que actua com anticoagulant.

Les glicoproteïnes, proteïnes que tenen oligosacàrids o polisacàrids units covalentment, poden tenir funcions molt diverses.

• Els sucres poden unir-se a les proteïnes per enllaç - N: generalment s'uneix una N-acetilglucosamina o una N-acetilgalactosamina al grup lateral d'una asparragina. Moltes de les glicoproteïnes amb enllaç N tenen funcions de reconeixement, per exemple les immunoglobulines.

• Si la unió es per un enllaç - O: s'uneix la N-acetilgalactosamina al grup -OH d'una treonina o una serina. . S'han trobat glicoproteïnes amb enllaç - O que actuen com anticongelant o augmentant la viscositat dels fluids en que estan dissoltes (mucines de la saliva).

A les glicoproteïnes s'hi observa una gran varietat d'oligosacàrids ramificats. Oligosacàrids d'algunes proteïnes circulants les marquen per ser destruïdes quan són velles. També els oligosacàrids marquen proteïnes per ser excretades o dirigides a orgànuls a les cèl·lules eucariotes. Cada vegada alguns animals tenen cèl·lules més recobertes, la seva capa externa, tenen 1 capa de sucres: GLICOCÀLIX, i fa que reconegui altres cèl·lules i altres molècules.

LíPIDS

La seva funció fonamental és estructural (membranes) i de reserva (teixit adipós). No s'ha d'oblidar hormones i vitamines.

• ISOPRENOIDES la base estructural és la molècula d'isopré, són derivats de l'isopré (5C). N'hi ha diversos, entre ells els terpens.

Tots els isoprenoides són àcids grassos. La base de diferents substàncies lipídiques (terpens). Generalment són lineals, però a vegades poden haver-ne de cíclics o que tinguem + grups funcionals a demés del funcional.

Els àcids grassos (AG) són majoritàriament àcids carboxílics, nºC * 4; saturats o no; amb un nombre parell d'àtoms de C (els més comuns entre 14-22). Poden estar saturats o insaturats.

Nomenclatura: linolèic (18:2, ð9,12). (18= nº total de C de la molècula, 2= nº insaturacions, 9 i 12 = nº del C a la molècula). Llavors direm: tenim 2 insaturacions als C 9 i 12 de la molècula de 18 C.

Els AG poliinsaturats que no poden sintetitzar els mamífers se'ls coneix com àcids grassos essencials. Els AG lliures són poc freqüents, es troben esterificats. Els AG saturats poden adoptar moltes conformacions, la més estable és la totalment estirada. El punt de fusió dels AG saturats augmenta en augmentar el nº de C. Els dobles enllaços dels AG insaturats tenen la configuració cis: la cadena fa un angle. A igual nº de C, com més insaturació punt de fusió més baix.

• NO ISOPRENOIDES

• Simples: derivats d'àcids grassos que només tenen C, H i O

• Acilglicerols: a. grassos + glicerol

Èsters de glicerol (trialcohol) i AG. Si estan esterificats els 3 grups alcohol es te un triacilglicerol (TAG). Els greixos i olis (només difereixen en que a temperatura ambient són sòlids o líquids respectivament) són barreges de TAG.

Hi ha acilglicerols homogenis = un sol tipus d'AG esterificant i, acilglicerols heterogenis o mixtes = més d'un tipus d'AG esterificant, són els més comuns. Els TAG són els lípids més abundants en els animals, i magatzems d'energia: ocupen poc volum i el rendiment energètic és més gran quan s'oxiden que el de sucres i proteïnes. Els TAG són substàncies apolars, això fa que ocupen poc volum. Tant els olis com els greixos són mescles de TAG.
Líquids - majoritàriament AG insaturats (oli)

Sòlids - majorit. AG saturats (greixos)

E massa TAG = 6E massa glicogen

• Cèrids: a. grassos + alcohol de cadena llarga són un altre tipus de lípids senzills.

És un àcid gras de cadena llarga esterificant un alcohol de cadena llarga. Són totalment insolubles en aigua, sovint la repel·leixen, perquè tenim grups molt llargs hidrofòbics. La duresa de les ceres ve donada per la longitud de la cadena i el grau d'insaturació. L'esterol més abundant en els animals és el colesterol: component de les membranes cel·lulars, hormones sexuals, àcids biliars. Els esterols més comuns dels vegetals, llevats i fongs són altres.

• Estèrids: a. grassos + esterol.

El colesterol és un estèrid. És un propulsor d'hormones sexuals. Determina de manera important les propietats de la membrana. El sistema d'anells fusionats de la seva estructura (ciclopentanoperhidrofenantré), li confereix una rigidesa més gran que els altres lípids components de membrana. El colesterol es transporta a traves de les lipoproteïnes. La majoria de colesterol esta esterificat amb AG.

• Complexes: derivats d'àcids grassos que a més de C, H i O tenen N, P, S, sucres

• Glicerofosfolípids: a. grassos + glicerol + P + altre

Els glicerofosfolípids estan formats per glicerol-3-P esterificat en 1grup fosfat en les posicions C1 i C2 per AG. El grup fosfat també està, a més a més, esterificat per un alcohol normalment polar, i segons quin sigui aquest compost els fosfolípids reben noms diferents. Són amfipàtics, la part polar és el fosfat, mentre que la part apolar és un AG esterificat. Són els components principals de les membranes biològiques junt amb els esfingolípids.

• Esfingolípids: en lloc de glicerol hi ha l'esfingosina (alcohol aminat)

En els esfingolípids l'àcid gras està esterificat amb l'amino-alcohol esfingosina, units entre sí per un enllaç amida.

• Ceramides: a. grassos + esfingosina

• Fosfoesfingolípids: a. grassos + esfingosina + P

el grup OH- del C1 de la ceramida està fosforilat, i el grup fosfat a la vegada està unit a un altre alcohol (si = colina, es te l'esfingomielina) .

• Glicoesfingolípids: a. grassos + esfingosina + sucres :

el grup OH- del C1 de la ceramida està unit a un sucre. Segons sigui el sucre es distingeixen:

• cerebròsids [ceramida + hexosa (galactosa, glucosa)] poden tenir fins a 4 hexoses sense ramificar.

• gangliòsids: glicoesfingolípids més complicats, oligosacàrids ramificats que al menys tenen una molècula d'àcid siàlic. (ceramida +polisacàrids)

Aminoàcids

Els aminoàcids són els maons que fan les proteïnes. Totes estan composades de 20 ð-aminoàcids. S'anomenen ð perquè el grup amino està unit al C adjacent al grup carboxil, CððEls aminoàcids (aas) es diferencien per la seva cadena lateral = R. Segons siguin els grups R, els aas es poden classificar en: alifàtics no-polars, polars, aromàtics, bàsics i àcids. Els aas es designen sovint per abreviatures de 3 lletres, també s'utilitzen símbols d'una lletra quan es comparen seqüències de proteïnes.

Es poden distingir 3 categories d'aas:

• proteics, codificats per triplets de nucleòtids;

• que estan a les proteïnes però no s'incorporen durant la síntesi proteica, sinó que es formen per modificacions catalitzades per enzims, un cop aas precursors ja s'han insertat a la cadena peptídica;

• que no formen mai part de les proteïnes.

La funció fonamental dels aas és la de construir proteïnes, també són utilitzats per obtenir energia, i com recursos biosintètics, per exemple de porfirines, antibiòtics, hormones. Els aas essencials són aquells que els animals no poden sintetitzar i s'han d'ingerir amb la dieta perquè hi pugui haver un creixement i funcionament normals. La majoria de proteïnes es queda un grup amino dins sense reaccionar, i un grup carboxilat lliure, que la majoria estaran formant els enllaços peptídics, un extrem serà el Amino-terminal i l'altre el carboxyl-terminal.

El Cð dels aas és assimètric (excepte el de la Gly), per tant, els aas tenen activitat òptica i es troben dos estereoisòmers que són imatges especulars = enantiòmers. Es designen com D- i L-, copiant-ho de la distribució dels grups substituients del C assimètric del gliceraldehid. Thr i Ile tenen 2C assimètrics (4 estereoisòmers). D- i L- no es refereixen per a res a com els aminoàcids giren la llum polaritzada. A les proteïnes només es troben L-aminoàcids.

Els aas són amfòlits, tenen grups amb valors de pK àcids i bàsics. La càrrega neta d'un aa dependrà del pH de la solució en que es trobi. Els aas són bons tampons als pHs propers als valors dels pKs dels grups que s'ionitzen. Hi ha un pH en que la càrrega neta d'un aa és cero = pI (punt isoelectric). Utilitzant l'equació d'Henderson - Hasselbach es pot calcular el pI d'un aa.

PÈPTIDS I PROTEÏNES

L'enllaç peptídic es forma per la unió d'un grup ð-carboxílic d'un aminoàcid i d'un grup ð-amino d'un altre aminoàcid, amb l'eliminació d'una molècula d'aigua. El producte d'aquesta reacció s'anomena pèptid. Si tenim 2 aa un dipèptid, si tenim 3 aminoàcids un tripèptid,...

Oligopèptid: fins a 10 aminoàcids.

Polipèptid: més de 10 aminoàcids.

Residu: cada unitat d'aminoàcid d'una cadena polipeptídica.

A la majoria de proteïnes hi ha un extrem N-terminal o amino terminal i un extrem C-terminal o carboxi terminal. Per conveni, s'escriu sempre el N-terminal a l'esquerra i el C-terminal a la dreta. Una proteïna esta formada per 1 esquelet format per diferents aminoàcids.( Glicina + alanina = glicilanlanina) , l'ordre en que estan posats els aa és important perquè el nom pot canviar.

L'enllaç peptídic, és un híbrid de ressonància, degut al seu caràcter de doble enllaç, és rígid i planar, i la configuració trans és l'afavorida. La formació de l'enllaç peptídic es un procés desafavorit termodinàmicament (G = 10KJ/mol), cal que a aquesta reacció de síntesi se li acobli una altra reacció que subministri l'energia necessària perquè tingui lloc. En una cadena polipeptídica hi ha una part repetida regularment = cadena principal. i una part variable = cadenes laterals.

La massa (pes molecular) d'una proteïna es dona en daltons. A més a més de l'enllaç peptídic, també és habitual trobar enllaços dissulfur a les proteïnes.

Pèptids: la majoria provenen d'hidròlisi de proteïnes, però n'hi ha que no tenen res a veure. Aquests últims (ex: glutatió) tenen estructures que els protegeixen de l'acció de les proteases (ð-aminoàcids, enllaços γ-peptídics, D-aminoàcids). El glucatió protegeix l'estat reductor de la cèl·lula, oxidant-se a bans ell que qualsevol altra “cosa” ( lípids, proteïnes, aa,... ), que és important per a la sang o...

Les proteïnes deuen el seu nom a Berzelius (1838): proteios (grec) = de primera classe , i tenen funcions molt diverses. Són les molècules + complexes i + abundants, el 50% d'una cèl·lula són proteïnes.

Classificació de les proteïnes en funció de l'estructura:

• fibroses: formen fibres ordenades al llarg d'un eix, estructurals, resistents, insolubles;(ex: col·lagen).

• globulars: polipèptids plegats estretament, agafant formes esfèriques, solubles, funció dinàmica; (ex: enzims).

Les proteïnes d'una sola cadena = monomèriques (ex: mioglobina); les de dues o més cadenes = polimèriques (ex: hemoglobina).

Les proteïnes segons la composició es divideixen en:

• Simples: la seva hidròlisi només dóna aminoàcids.

• Conjugades: la seva hidròlisi dóna aminoàcids i altres components orgànics o inorgànics. La part no proteica es coneix com grup prostètic.

Moltes de les metal·loproteïnes són enzims.

Tema 2