Enzimzas

Biología. Parecidos químicos. Naturaleza proteica. Nomenclatura enzimática. Partes. ATP (Adenosín trifosfato)

  • Enviado por: Abram
  • Idioma: castellano
  • País: Venezuela Venezuela
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Republica bolivariana de Venezuela

Ministerio de educación cultura y deportes

U.E colegio Cervantes

II de ciencias “A”

Materia: Biología

BIOLOGÍA

1._ ¿Que es una Enzimas?

-Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, químicamente son proteínas Como catalizadores, los enzimas actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente. No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución.

2._ ¿A que producto químico se asemejan?

Desde el punto de vista químico, las enzimas están formadas de carbono (C), Hidrógeno (H), oxigeno(O), Nitrógeno (Ni), y Azufre (S) combinados, pero siempre con peso molecular bastante elevado y común propiedades catálicas especificas.

-A, partir de entonces fueron aisladas otras enzimas en forma pura, cristalina, y el análisis demostraba siempre la presencia de una proteína, simple o conjugada. Cuando los análisis químicos demuestran que la enzima es una proteína conjugada, pueden distinguirse en los dos partes bien diferenciados:

  • El grupo proteico (Coenzima)

  • La proteína (Apoenzima)

En algunas enzimas oxidantes fue observada la presencia de la promoporteinas, en las cuales el grupo prostético esta representado por un compuesto que contiene Fe y otro elemento, el cual desempeña un papel importante en la combinación de la proteína con el sustrato; otras veces este grupo prostético es derivada de vitaminas (como la vitamina B); 4en muchos casos resulta fácil de separar de la molécula proteica. No obstante una vez separadas, las dos unidades no muestran actividad enzimático; por tanto el grupo proteico (coenzima) y el grupo proteico (apoenzima) han de estar íntimamente ligados entre si para ser operativos

3._ ¿cual es la naturaleza de ella?

De naturaleza proteica formada por cadenas de polipéptidos, con peso moléculas elevado, no dializable y termolábil.

Las estudiadas analíticamente hasta ahora, han sido, por razones técnicas de peso molecular bajo, 12 a 24 000, tienen una sola cadena polipeptídica (ribonucleasa, papaina, tripsina, pepcina, etc.) excepto uno o dos casos (a - quimotripsina y aldolasa) que tienen dos.

El análisis de los aminoácidos que componen a diversas enzimas demuestran que tienen una estructura similar a la de cualquier proteína; existen, de hecho unos cuantos casos en los que se ha determinado su secuencia completa, es decir, el orden en el que están dispuestos todos ellos en la cadena.

Desde el punto de vista químico, las enzimas están formadas de carbono (C), Hidrógeno (H), oxigeno (O), Nitrógeno (Ni), y Azufre (S) combinados, pero siempre con peso molecular bastante elevado y común propiedades catálicas especificas.

4._Nombra dos reglas que se usan para dar nombre a las enzimas

Un sistema complejo pero inequívoco de la nomenclatura enzimática basado en el mecanismo de reacción.

El sistema se basa en la reacción química catalizada que es la propiedad específica que caracteriza a cada enzima las cuales se agrupan en clases, porque catalizan procesos semejantes, y en subclases que especifican con mayor exactitud la reacción particular considerada. En general, las enzimas reciben un nombre de acuerdo con el sustrato o los sustratos que participan en la reacción seguidos por el tipo de reacción catalizada y, por fin, la terminación -asa. A menudo los nombres así obtenidos resultan largos y complejos, por lo que es muy difícil que en la práctica se pueda excluir el uso de los nombres triviales, consagrados por la costumbre. Sin embargo, con fines de sistematización, se reconoce la necesidad de aceptar el nuevo sistema.

Aunque su claridad y carencia de ambigüedad recomiendan al sistema de nomenclatura IUB para trabajos de investigación, nombres más ambiguos, pero basante más cortos persisten en libros de texto y en el laboratorio clínico. Por esta razón, a continuación solo se presenta principios generales del sistema IUB:

  • Las reacciones y las enzimas que las catalizan se dividen en 6 clases principales, cada una con 4 a 13 subclases.

  • El nombre de la enzima tiene 2 partes: la primera es el nombre del o los sustratos; la segunda, con terminación -asa, indica el tipo de reacción catalizada.

  • Información adicional, si es necesario aclarar la reaccion, puede seguir el paréntesis. Por ejemplo: la enzima que cataliza L-malato + NAD= = piruvato + CO2

  • 5._Mencione 5 nombres propios de 5 enzimas diferentes y el sustrato sobre el que actúan

    Grupo

    Accion

    ejemplos

    1. Oxidoreductasas

    Catalizan reacciones de oxidorreducción. Tras la acción catálica quedan modificados en su grado de oxidación por lo que debe ser transformado antes de volver a actuar de nuevo.

    Dehidrogenasas

    Aminooxidasa

    Deaminasas

    Catalasas

     

     

    2. Transferasas

    Transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas moléculas) a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de interconversiones de azucares, de aminoácidos, etc

    Transaldolasas

    Transcetolasas

    Transaminasas

    3. Hidrolasas

    Verifican reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención de monómeros a partir de polímeros. Suele ser de tipo digestivo, por lo que normalmente actúan en primer lugar

    Glucosidasas

    Lipasas

    Peptidasas

    Esterasas

    Fosfatasas

    4. Isomerasas

    Actúan sobre determinadas moléculas obteniendo de ellas sus isómeros de función o de posición. Suelen actuar en procesos de interconversion

    Isomerasas de azúcar

    Epimerasas

    Mutasas

    5. Liasas

    Realizan la degradación o síntesis (entonces se llaman sintetasas) de los enlaces denominados fuertes sin ir acoplados a sustancias de alto valor energético.

    Aldolasas

    Decarboxilasas

     

    6. Ligasas

    Realizan la degradación o síntesis de los enlaces fuertes mediante el acoplamiento a sustancias ricas en energía como los nucleosidos del ATP

    Carboxilasas

    Peptidosintetasas

    6._los procesos enzimáticos se llevarían a cabo en ausencia de enzimas.

    Que pese a la ausencia de estas enzimas la célula logra dividirse, es decir, existen otros mecanismos que no conocemos para que se complete este proceso".

    El trabajo se ha realizado con ratones en los que se ha eliminado los genes Cdk4 y Cdk6 de su genoma

    7._partes de una enzima

    Los sistemas enzimáticos en general, están formados por la enzima propiamente dicha (apoenzima), el sustrato o los sustratos un grupo proteico (o coenzimas) y sustancias activadoras. La estructura formada por la apoenzima y la coenzima se denomina boloenzima; con cierta frecuencia se reconocen sistemas enzimaticos que no tienen grupo prostético o activadores reconocidos.

    8._ ¿que es el sustrato?

    El sustrato es toda reacción química que produce una transformación de unas sustancias iniciales.

    9._especifique por que las enzimas no se desgastan

    Las enzimas no se desgastan en su acción, aunque se van regenerando, las co-enzimas se consumen, por lo que han de reponerse.

    10._determine por que razón son reutilizables

    Las enzimas son regulables para mejorar su estabilidad y actividad, óptima en medio acuoso, son reutilizables por inmovilización y favorables para el medio ambiente.

    11._ ¿como afectaron cambios de temperatura la acción enzimático?

    En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica. Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima (Figura de la derecha). Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la reacción debido a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica debida a la desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse.'Enzimzas'

    ¿Qué es el pH y como afecta este la acción enzimática?

    El pH es un indicador de la acidez de una sustancia. Efecto del pH. Al comprobar experimentalmente la influencia del pH en la velocidad de las reacciones enzimáticas se obtienen curvas que indican que los enzimas presentan un pH óptimo de actividad. El pH puede afectar de varias maneras:

      • El centro activo puede contener aminoácidos con grupos ionizados que pueden variar con el pH.

      • La ionización de aminoácidos que no están en el centro activo puede provocar modiicaciones en la conformación de la enzima.

      • El sustrato puede verse afectado por las variaciones del pH.

    Algunos enzimas presentan variaciones peculiares. La pepsina del estómago, presenta un óptimo a pH=2, y la fosfatasa alcalina del intestino un pH= 12

    13._ ¿A que se debe que las enzimas sean específicas?

    -por los diferentes tipos de enzimas, como por ejemplo Óxido-reductasas (Reacciones de oxido-reduccisn).
    Transferasas (Transferencia de grupos funcionales). Hidrolasas (Reacciones de hidrólisis). Liasas (Adicisn a los dobles enlaces). Isomerasas (Reacciones de isomerizacisn).

    14._ ¿que es el ATP y que significan estas siglas?

    El ATP (adenosina trifosfato), quimicamente es un nucleótido formado por una base nitrogenada, la molécula de adenina, unida a un azúcar de 5-carbonos, la ribosa y a tres grupos fosfatos. El ATP puede actuar como transportador de energía química, en cientos de reacciones celulares, por lo que se le considera como un compuesto rico en energía.

    15._Esquematiza la formula molécula de ATP

    'Enzimzas'

    'Enzimzas'

    16._ ¿como es el mecanismo de oxido-reducción que realiza la molécula?

    La mayoría de las reacciones de óxido/reducción que se efectúan en el organismo no involucran la participación directa del oxígeno molecular, sino que los electrones son transferidos a/o desde moléculas específicas (por ejemplo NAD+ se reduce a NADH).

    Cuando estas moléculas están en su forma reducida, producto de haber aceptado electrones de un metabolito que se oxidó, se dice que son equivalentes reducidos y son los que se oxidan por la cadena de transporte de electrones que sí tiene al oxígeno molecular como aceptor final de electrones.

    Este mismo tipo de substancias se usan para reducir metabolitos mediante la transferencia de un ion hidruro (NADPH se oxida a NADP+).

    Las reacciones bioquímicas de oxido/reducción involucran la transferencia de un par de electrones.

    A las enzimas que catalizan las reacciones de reducción del NAD se les llama deshidrogenasas y a las que catalizan la oxidación del NADPH se les llama reductasas.

    17._ ¿como estan relacionados enzimas y ATP?

    El ATP se comporta como una coenzima, ya que su función de intercambio de energía y la función catalítica (trabajo de estimulación) de las enzimas están íntimamente relacionadas. La parte adenosina de la molécula está constituida por adenina, un compuesto que contiene nitrógeno (también uno de los componentes principales de los genes) y ribosa, un azúcar de cinco carbonos. Cada unidad de los tres fosfatos (trifosfato) que tiene la molécula, está formada por un átomo de fósforo y cuatro de oxígeno y el conjunto está unido a la ribosa a través de uno de estos últimos. Los dos puentes entre los grupos fosfato son uniones de alta energía, es decir, son relativamente débiles y cuando las enzimas los rompen ceden su energía con facilidad. Con la liberación del grupo fosfato del final se obtiene siete kilocalorías (o calorías en el lenguaje común) de energía disponible para el trabajo y la molécula de ATP se convierte en ADP (difosfato de adenosina). La mayoría de las reacciones celulares que consumen energía están potenciadas por la conversión de ATP a ADP

    Bibliografía

    -Biologì 1er año serafín masparrote

  • Rodwel. et alli Bioquimica de Harper, 13ª ed., s.d.

  • Laguna, José Bioquímica, 2ª ed., Facultad de Medicina, UNAM, Mexico D.F., Fournier S.A., 1969.

  • Resumen: trata de las enzimas, que tienen el poder de catalizar, facilitar, y agilizar determinados procesos sintéticos y analíticos de la vida, contiene la evolución de la enzimología características como actuan en el organismo, etc

    Trabajo enviado y realizado por:
    Marco Ludeña
    Universidad Peruana Cayetano Heredia
    2 año en la facultad de estomatología