Enzimas

Psicobiología. Reacción. Catálisis. Características. Hidrolíticas. Propiedades. Inhibidores. Cofactores. Coenzimas. Modelo del encaje inducido

  • Enviado por: Raul Cantora
  • Idioma: castellano
  • País: España España
  • 3 páginas

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Tema 5: Las enzimas

En las células se producen miles de reacciones químicas por segundo. Cada una está controlada por una enzima específica. Éstas son claves para entender los procesos de los organismos vivos: la vida depende de la aceleración enzimática de las reacciones. Las enzimas pueden acelerar una reacción 100 millones de veces. (En sus nombres es característico el prefijo “-asa”).

Sin embargo, las enzimas no inician la reacción sólo la activan, la aceleran. Las reacciones podrían tener lugar sin ellas, pero serían extremadamente lentas.

La mayor parte de las reacciones químicas orgánicas necesitan aportes de energía, energía de activación. Se necesitaría elevar mucho la temperatura, lo cual no soportaría el organismo. En la materia viva se producen reacciones sin adición de calor por catálisis o aceleración de reacciones mediante catalizadores. Energía de activación es la que da el impulso para que A se transforme en B.

Se calcula que un aumento de 10ºC en la temperatura aumentará la velocidad de una reacción 2 ó 3 veces. Eso tiene mucha importancia para la vida: las plantas no tienen control interno de la temperatura (poiquilotermos), la actividad dependerá de la temperatura externa -cuando haga frío la actividad se aletargará-. Las aves y mamíferos tienen reguladores internos (son homeotermos). La presencia de una enzima permite que se den reacciones sin elevar mucho la temperatura.

Las enzimas son, por tanto, biocatalizadores gracias a los cuales se pueden dar reacciones a bajas temperaturas y a una velocidad considerable. Cada tipo de reacción es favorecida por una enzima específica.

Características de la acción de las enzimas

  • Intervienen en la reacción sin modificarse, salen de ella intactas y pueden volver a actuar. No se consume en la reacción.

  • Interaccionan directamente con la molécula que va a ser modificada. Existe una perfecta complementariedad entre enzima y sustrato. Modelo de “llave y cerradura”.

  • La reacción tiene lugar mientras el sustrato está unido a la enzima; se forma un compuesto intermedio llamado complejo enzima-sustrato del que luego se separa el compuesto resultante. S+E ! SE ! P+E.

  • Es capaz de rebajar la energía de activación gracias a la formación del complejo enzima-sustrato, del que luego se separa el producto resultante.

  • La reacción es reversible. P. ej.: la maltasa desdobla la maltosa en dos glucosas, pero también dos glucosas pueden unirse y formar una maltosa.

  • Sitio o centro activo: la región de la enzima en la cual tiene perfecta interacción con el sustrato. El que las enzimas tengan que encajar tan perfectamente explica la extrema especificidad; su estructura tridimensional la hace específica -ésta depende del orden, número y disposición de los aminoácidos).

  • En la actualidad, más que el modelo “llave y cerradura”, se prefiere admitir la idea de Koshland de que, con frecuencia, el sitio activo es complementario del sustrato sólo después de que se halla producido la unión ! Modelo del encaje inducido. El centro activo se adapta perfectamente al sustrato siempre que se ha producido un primer contacto.

    Como ya se ha dicho, las enzimas son específicas para cada reacción. Esta especificidad significa que una enzima no cataliza cualquier reacción y va a permitir clasificarlas en: hidrolíticas y respiratorias.

    Enzimas hidrolíticas: descomponen por hidrólisis los principios inmediatos. Varios tipos:

    • Carbohidrasas: aceleran las reacciones de los hidratos de carbono. Descomponen los polisacáridos en monosacáridos.

    • Lipasas: descomponen los lípidos en ácidos grasos.

    • Proteasas: hidrolizan -desdoblan- las proteínas.

    Propiedades de las enzimas

  • Son solubles en agua.

  • pH óptimo de actividad, por lo general, entre 6 y 7,5.

  • Las bajas temperaturas las inactivan pero no las destruyen; al aumentar la temperatura aumenta su actividad hasta llegar a una temperatura óptima (en los homeotermos entre 37º y 41ºC), a partir de la cual decrece de nuevo la actividad (al alcanzar los 65ºC se destruyen).

  • La eficacia varía en función de las condiciones ambientales.

  • Ciertas sustancias no presentes en los organismos animales a veces se combinan con las enzimas inactivándolas (impiden que los sustratos se unan a la enzima). Actúan como venenos -inhibidores-. Ej.: cianuro, sales de plomo, etc.

  • Inhibidores

    No todos los inhibidores son letales, algunos se limitan a disminuir la velocidad de reacción. Los inhibidores son también muy específicos, y pueden ser reversibles o irreversibles.

    Competitivo

    Reversible

    INHIBIDORES

    No competitivo

    Irreversible

    Cuando son reversibles pueden ser competitivas y no-competitivas:

    • Competitivas: un compuesto de estructura semejante al sustrato va a formar un complejo similar al enzima-sustrato, el enzima-inhibidor, pero no va a dar el producto. Se soluciona aumentando la concentración de sustrato.

    • No competitiva: el inhibidor y el sustrato no son semejantes. El inhibidor se une, aunque no lo hace en el sitio activo. Es sustrato se va a unir en el sitio activo, pero la reacción será dificultada por el inhibidor.

    La inhibición irreversible suele deberse a la desnaturalización de la enzima.

    A veces se usan inhibidores como fármacos para reducir velocidades demasiado elevadas para el organismo.

    Cofactores

    Además de todo esto algunas enzimas necesitan la presencia de otras sustancias, los cofactores. Suelen ser iones metálicos, sales... cuando son moléculas orgánicas se llaman específicamente coenzimas (cofactores orgánicos). Algunas enzimas requieren tanto cofactores como coenzimas. Parece ser que en virtud de sus propiedades ayudan a moldear la enzima para un perfecto ajuste enzima-sustrato.