Aproximadamente el 40% del cuerpo está formado por músculo esquelético y casi otro 10% por el músculo liso y cardíaco. Hay muchos tipos de contracción comunes a todos los tipos de músculos, pero sólo estudiaremos la contracción de los primeros.

Anatomía Fisiológica del Músculo Esquelético

El músculo esquelético está integrado por numerosas fibras cuyo diámetro oscila entre 10 y 80 micras. En la mayoría de los músculos, las fibras se extienden por toda su longitud, excepto un 2% que se hallan inervadas por una única terminación nerviosa localizada en su centro.

Estas fibras, a su vez, están compuestas por unidades más pequeñas que trataremos a continuación:

• El Sarcolema: Es la membrana celular de la fibra muscular. En el extremo de la fibra muscular, la capa superficial del sarcolema se funde con una fibra de tendón, y las fibras de tendón, a su vez, se unen en haces que forman los tendones musculares, que se insertan en los huesos.

• Miofibrillas y filamentos de actina y miosina: Cada fibra muscular contiene entre cientos y miles de miofibrillas. Cada una de estas miofibrillas está formada por unos 1500 filamentos de miosina y 3000 de actina, que son polímeros proteicos responsables de la contracción muscular.

• El Sarcoplasma: Las miofibrillas están suspendidas dentro de la fibra muscular en una matriz denominada sarcoplasma, formada por los elementos intracelulares habituales. El líquido del sarcoplasma contiene grandes cantidades de potasio, magnesio, fosfato, enzimas y también por un enorme número de mitocondrias, necesarias para la contracción de las miofibrillas.

• El Retículo Sarcoplásmico: En el sarcoplasma también se halla un amplio retículo endoplásmico, que en la fibra muscular se denomina retículo sarcoplásmico. Este retículo presenta una organización especial, de gran importancia en el control de la contracción muscular.

Mecanismo General de la Contracción Muscular

El comienzo y la ejecución de la contracción muscular se producen siguiendo las siguientes etapas:

Un potencial de acción viaja por un nervio motor hasta el final del mismo en las fibras musculares.

En cada extremo, el nervio segrega una pequeña cantidad de neurotransmisor: la acetilcolina.

La acetilcolina actúa localmente, en una zona de la membrana de la fibra muscular abriendo múltiples canales para iones sodio compuerta operada por acetilcolina.

La apertura de esos canales permite la entrada a la fibra muscular de grandes cantidades de iones sodio, en el punto correspondiente a la terminal nerviosa. De esta forma comienza un potencial de acción en la fibra muscular.

Ese potencial de acción se desplaza a lo largo de la membrana de la fibra muscular, igual que sucede con los potenciales de acción en las membranas de los nervios.

El potencial de acción despolariza la membrana de la fibra muscular y también viaja a su interior. Aquí provoca la liberación, desde el retículo endoplásmico hacia las miofibrillas, de grandes cantidades de iones calcio que se hallaban almacenados en el retículo.

Los iones calcio inician fuerzas de atracción entre los filamentos de actina y miosina, haciendo que se deslicen juntos: éste es el proceso de contracción.

Una fracción de segundo después, se bombean los iones calcio hacia el retículo sarcoplásmico, donde permanecen almacenados hasta que llegue un nuevo potencial de acción:

Mecanismo Molecular de la Contracción Muscular

La figura siguiente ilustra el mecanismo básico de la contracción muscular. Se observa una sarcómera en estado relajado (arriba) y en contracción (abajo):

En estado relajado, los extremos de los filamentos de actina que derivan de dos discos Sucesivos apenas se solapan entre sí, mientras que sí se superponen completamente a los de miosina. Por otra parte, cuando están en contracción, los filamentos de actina se han desplazado entre los de miosina, de forma que ahora se solapan entre sí en mayor grado. Además, los filamentos de actina han tirado de los discos Z hacia los extremos de la miosina. De hecho, los filamentos de actina pueden ser atraídos juntos tan intensamente que los extremos de los filamentos de miosina llegan a arquearse durante una contracción muy intensa. Así pues, la contracción muscular tiene lugar por un mecanismo de deslizamiento de filamentos.

Pero, ¿qué es lo que hace que los filamentos de actina se deslicen hacia dentro entre los filamentos de miosina? La respuesta es que se trata de fuerzas mecánicas generadas por la interacción de los puentes cruzados entre los filamentos de actina y miosina. En condiciones de reposo, estas fuerzas se hallan inhibidas, pero cuando un potencial de acción viaja por la fibra muscular se produce la liberación de gran cantidad de iones calcio hacia el sarcoplasma que baña las miofibrillas. A su vez, los iones calcio activan las fuerzas entre los filamentos y la contracción comienza. También es preciso que exista energía para el proceso contráctil: se obtiene de los enlaces de alta energía del ATP, que se degrada a adenosina difosfato (ADP) para liberar la energía necesaria.

Características Moleculares de los Filamentos Contráctiles

-El Filamento de Miosina

El filamento de miosina está formado por múltiples moléculas de miosina, cada una con una masa molecular de 480000. En la siguiente figura se muestra una molécula aislada (arriba) y también la organización de las moléculas para formar un filamento de miosina (abajo), así como su interacción con dos filamentos de actina.

La molécula de miosina está constituida por ocho cadenas polipeptídicas: dos de ellas son dos cadenas pesadas, cuya masa molecular es de 200000, que forman la llamada cola de la molécula formando una espiral doble entre ellas. Las otras cuatro cadenas son cadenas ligeras, de masa molecular 20000, que constituyen las dos cabezas de la molécula formando dos espirales dobles dos a dos. Esta disposición se ve claramente en la parte superior de la figura anterior.

El filamento de miosina está formado por 200 moléculas individuales de miosina, constituyéndose de la siguiente manera. Las colas de las moléculas de miosina se agrupan entre sí para formar el cuerpo de la molécula. De este cuerpo sobresale una parte pequeña de la cola y las dos cabezas de la molécula, formando lo que se denomina, en conjunto puente cruzado. Esto puentes son flexibles en dos puntos: el primeros es el lugar donde deja de formar parte del cuerpo del filamento, brazo, y el segundo es donde se subdivide en las dos cabezas. Estos puntos articulados se conocen como bisagras, que permiten la aproximación o alejamiento de las cabezas del cuerpo de la molécula. Esta articulación incluso forma parte de la contracción.

Otro aspecto importante de la cabeza de miosina es que puede funcionar como enzima ATPasa, esta propiedad le permitirá desdoblar el ATP y emplear la energía derivada del fosfato de alta energía del mismo para su consumo en el proceso de contracción.

-El Filamento de Actina

El filamento de actina también es complejo. Está constituido por tres componentes diferentes: actina, tropomiosina y troponina.

La columna vertebral del filamento de actina una molécula de proteína actina F de cadena doble, que corresponde a las dos tiras de tono claro de la figura anterior. Los filamentos están enrollados en una espiral, de igual forma que la molécula de miosina, pero con una revolución completa cada 70 nanómetros.

Cada banda de la hélice doble de actina F está formada por moléculas polimerizadas de actina G. Hay aproximadamente 13 de estas moléculas encada revolución de cada banda de la hélice, y existe una molécula de ADP unida a cada una de estas moléculas de actina G. Estas moléculas son los sitios activos de los filamentos de actina, donde los puentes cruzados de los filamentos de miosina intervienen para provocar la contracción muscular. Estas zonas activas son regulares, habiendo una cada 2.7 nanómetros.

Cada filamento de actina tiene una longitud de 2.7 micras. Las bases de estos filamentos de hallan fuertemente encajadas en los discos Z, mientras sus otros extremos se sitúan entre los filamentos de miosina, en los sarcómeros, como se veía en la anterior figura de varios sarcómeros.

-Moléculas de Tropomiosina.

La tropomiosina es otra proteína constituyente del filamento de actina, cada una de estas moléculas tiene una masa molecular de 70000 y una longitud de 70 nanómetros. Estas moléculas se unen laxamente con las bandas de actina F, y se disponen en espiral a los lados de la hélice de actina F. En estado de reposo estas ocultan los sitios activos, de forma que no puedan reaccionar con los filamentos de miosina para desencadenar una contracción. Cada molécula de tropomiosina oculta unos siete de estos sitios activos.

-Troponina y su papel en la contracción muscular.

Unida a la vecindad e uno de los extremos de la molécula de tropomiosina se halla otra proteína, la troponina. Se trata, realmente, de un complejo de tres subunidades proteicas unidas laxamente que desempeñan, cada una de ellas, un papel específico en el control de la contracción muscular. Una d las subunidades (troponina I) presenta fuerte afinidad por la actina; otra (troponina T) por la tropomiosina; y la tercera (troponina C) por los iones calcio. La fuerte afinidad de la troponina C por estos iones inicia el proceso de contracción, como veremos a continuación.

-Interacción de Miosina, Filamentos de Actina e Iones Calcio para Producir la Contracción

-Inhibición del filamento de actina por el complejo troponina-tropomiosina; activación por iones calcio.

Un filamento puro de actina, se une fuertemente a las moléculas de miosina en presencia de iones magnesio y ATP, que son abundantes en la miofibrilla. Sin embargo si añade complejo de troponina-tropomiosina, al filamento de actina, esa unión no tiene lugar. Por tanto, se cree que los sitios activos del filamento de actina son escondidos físicamente por dicho complejo. En consecuencia, si no se anula el efecto del complejo de troponina-tropomiosina, los filamentos de actina y miosina no se podrán unir, y, por consiguiente, tampoco podrá haber contracción muscular.

Es ahora cuando los iones calcio cobran su verdadera importancia. En su presencia, desaparece el efecto inhibidor del complejo de troponina-tropomiosina sobre los filamentos de actina. Non hay una teoría segura sobre esto, pero se cree que puede ser algo como lo siguiente:

Cuando los iones calcio se combinan con troponina C (pueden juntarse hasta cuatro) se supone que el complejo de troponina sufre un cambio de conformación que de alguna, manera dobla la banda de tropomiosina y la desplaza a una región más profunda, al surco situado entre dos bandas de actina. De este modo deja al descubierto los sitios activos del filamento de actina, y por tanto se produce la contracción. Aunque tan sólo es una hipótesis, sí se sabe que la relación normal del filamento de actina con el complejo troponina-tropomiosina se altera debido a la acción de los iones calcio.

-Interacción entre el filamento “activado” de actina y los puentes cruzados de miosina: la teoría de la “cremallera” de la contracción.

Tan pronto como sucede la activación del filamento de actina, por los iones calcio, las cabezas de los puentes de miosina son atraídas hacia los sitios activos del filamento de miosina, lo que provoca la contracción muscular. Aunque se desconoce de manera exacta la manera en que esta interacción produce la contracción, existe una hipótesis que tiene bastantea pruebas a favor, denominada teoría de la “cremallera” de la contracción. La siguiente figura ilustra el mecanismo enunciado por esta teoría:

Aquí se muestra las cabezas de dos puentes cruzados que se unen a, y se separan de, los sitios activos de un filamento de actina. Se ha postulado que unión de la cabeza aun sitio activo causa simultáneamente cambios profundos en las fuerzas intramoleculares en la cabeza y el brazo del puente cruzado. La nueva alineación de las furazas determinaría que la cabeza se inclinara hacia el brazo, arrastrando con ella al filamento de actina. Esta inclinación de la cabeza se denomina “impulso de fuerza”. A continuación, inmediatamente después de la inclinación, la cabeza se separaría automáticamente del sitio activo y regresaría a su dirección perpendicular normal. En esta posición se combinaría con un nuevo sitio de actina más alejado. Luego tendría lugar una nueva inclinación similar para producir otro impulso de fuerza y el filamento de actina de desplazaría una vez más. De esta forma los puentes cruzados irían tirando del filamento de actina hasta el centro del de miosina.

Se piensa que cada puente cruzado actúa de una manera independiente y aleatoria pero continua. Así que, en teoría, a mayor número de puentes cruzados mayor es la fuerza de contracción.

-ATP como fuente de energía para la contracción: acontecimientos químicos durante el movimiento de las cabezas de miosina.

Cuando un músculo se contrae contra una carga, se efectúa un trabajo y se necesita energía. Durante el proceso de contracción se utilizan grandes cantidades de ATP, que producen ADP. Además, a mayor trabajo realizado por el músculo, mayor cantidad de ATP usado (efecto Fenn). Este proceso se desconoce también exactamente, pero, de acuerdo con la teoría de la “cremallera” de la contracción, se ha sugerido el siguiente proceso para explicar el proceso:

Antes del comienzo de la contracción las cabezas de los puentes cruzados se unen con ATP, que se desdobla en ADP y Pi, que quedan unidos a la cabeza. En este estado la cabeza se extiende totalmente formando un ángulo de 90 grados con respecto al filamento de actina. Pero sin tocarlo.

Cuando los iones calcio anulan el efecto del complejo troponina-tropomiosina, dejando al descubierto los sitios activos del filamento de actina estos se unen con las cabezas de los puentes cruzados.

Esta unión produce un cambio de conformación en la cabeza del puente cruzado inclinándola hacia atrás en dirección al brazo. Esto da el impulso necesario para tirar del filamento de actina. La energía que activa este proceso estaba ya almacenada en la cabeza del puente cruzado, puesto que al desdoblar la molécula de ATP la cabeza sufrió un cambio de conformación.

Una vez se inclina la cabeza del puente cruzado, se liberan las moléculas de ADP y Pi. Esta liberación hace que una molécula de ATP se vuelva a unir a la cabeza del puente cruzado, lo que hace que se suelte del sitio activo del filamento de actina.

Cuando se desprende de la actina, la molécula de ATP de vuelve a desdobla de nuevo, haciendo que la cabeza se vuelva a enderezar, quedando dispuesta para un nuevo impulso de fuerza.

A continuación se une a un nuevo sitio de actina y se vuelve a “desenderezar”, proporcionando un nuevo impulso de fuerza.

Este proceso se repetirá hasta que el filamento de actina tire de la membrana Z hasta los extremos del filamento de miosina o la carga del músculo sea demasiado grande para poder tirar más.

Grado de Solapamiento de los Filamentos de Actina y Miosina:

Efecto sobre la Tensión Desarrollada por el Músculo en Contracción

El siguiente gráfico muestra el efecto de la longitud de la sarcómera y del solapamiento de los filamentos de actina y miosina sobre la tensión activa desarrollada por una fibra muscular en contracción. A la derecha se ilustran los diferentes grados de solapamiento de los filamentos de actina y miosina para diferentes longitudes de la sarcómera

En el punto D, el filamento de actina ha ejercido toda la tracción hasta el final del filamento de miosina, sin superposición alguna. En este caso la tensión desarrollada por el músculo activado es nula. Cuando la sarcómera se acorta y el filamento de actina se superpone cada vez más al de miosina, la tensión aumenta progresivamente, hasta que la longitud de la sarcómera disminuye a unas 2'2 micras. En este momento, el filamento de actina está superpuesto ya a todos los puentes cruzados del filamento de miosina, pero todavía no ha alcanzado el centro de éste. Cuando aumenta el acortamiento, la sarcómera conserva plena tensión hasta punto B, siendo entonces su longitud de 2'0 micras. Ahora es cuando los extremos de los dos filamentos de actina comienzan a superponerse. En el momento en que la longitud de la sarcómera se reduce hasta aproximadamente 1'65 micras, la fuerza de contracción disminuye. Es en este punto donde las dos membranas Z de la sarcómera tocan los extremos de los filamentos de miosina. Después, cuando la contracción acorta todavía más las sarcómeras, los extremos de los filamentos de miosina se encogen, pero también disminuye gradualmente la tensión.

Este esquema demuestra que la contracción máxima sucede cuando hay máxima superposición entre los sitios activos del filamento de actina y los puentes cruzados del filamento de miosina. Esto confirma la idea de que a cuando mayor sea el número de puentes cruzados mayor será la fuerza de la contracción

Relación entre Velocidad de Contracción y Carga

Un músculo contrae con mucha rapidez cuando la carga es nula, estando en promedio en 0,1 segundos. No obstante cuando se aplican cargas la velocidad de contracción disminuye, siendo cada vez más lenta cuanto más grande sea la carga. Cuando la carga se iguala a la tensión que el músculo puede soportar, la velocidad se hace cero, esto quiere decir que, a pesar de estar el músculo activado, no hay contracción.

Energética de la Contracción Muscular

Como ya hemos dicho, la contracción muscular depende de la energía suministrada por el ATP. La mayor parte de esta energía se destina al efecto cremallera, pero también se necesitan pequeñas cantidades para:

• Bombear calcio desde el sarcoplasma hacia el retículo sarcoplásmico cuando la contracción finaliza.

• Bombear iones de sodio y potasio a través de la membrana de la fibra muscular, manteniendo el ambiente iónico adecuado para la propagación de los potenciales de acción.

La concentración de ATP presente en una fibra muscular sólo mantiene a un músculo funcionado 1 ó 2 segundos solamente. Este problema se soluciona refosforilando el ADP y convirtiéndolo de nuevo en ATP. Existen tres métodos para solucionar este problema:

• La Fosfocreatina: Esta contiene un enlace fosfato de alta energía similar al del ATP. La fosfocreatina se desdobla instantáneamente y la energía liberada se usa para unir un fosfato al ADP, reconstruyendo el ATP. Este método no puede mantener la contracción más allá de 7 u 8 segundos.

• El Glucógeno: Este está almacenado en las células musculares. Se degrada rápidamente y libera energía, que se puede usar directamente en la contracción muscular o para reconstituir fosfocreatina. Dos características de este método son que no requiere oxígeno y su gran velocidad. La acumulación de residuos no permite que el uso de esta forma de energía se extienda más de un minuto.

• El metabolismo oxidativo: en este método se combinan varios substratos alimenticios para liberar ATP. El 95% de la energía en procesos largos proviene de esta fuente, que puede llegar a mantenerlos durante varias horas utilizando glúcidos proteínas y, principalmente, lípidos

Las Fibras Musculares

Hay dos tipos de fibras musculares, lentas y rápidas. Los músculos que reaccionan con gran rapidez están compuestos por las rápidas en su mayor parte y músculos que realizan contracciones más lentas pero más prolongadas están compuestas por fibras lentas. Las diferencias entre las fibras rápidas y lentas son las siguientes:

Fibras rápidas:

• Mucho más grandes, para obtener más fuerza de contracción.

• Retículo sarcoplásmico extenso, para liberación rápida de iones calcio que inicien la contracción

• Grandes cantidades de enzimas glucolíticos, para liberar energía rápidamente por glucólisis.

• Menor aporte sanguíneo, ya que su metabolismo oxidativo es de importancia secundaria.

• Menos mitocondrias, también porque el metabolismo oxidativo es secundario

Las fibras lentas:

• Más pequeñas

• Inervadas por nervios pequeños

• Mayor aporte sanguíneo por vasos y capilares, para un mayor suministro de oxígeno

• Gran número de mitocondrias, para un mejor metabolismo oxidativo

• Fibras con mucha mioglobina, que es una proteína que contiene hierro. Esta almacena oxígeno, acelera el transporte de este a las mitocondrias. Confiere al músculo una pigmentación rojiza que lo diferencia del rápido, que es blanco.

Mecánica de la Contracción del Músculo Esquelético

La Unidad Motora

Cada motoneurona que abandona la médula espinal inerva muchos tipos de fibras musculares diferentes, siendo el número independiente de cada músculo. Todas las fibras motoras inervadas por una única fibra nerviosa se denominan “unidad motora”. En general los músculos pequeños que necesitan un control muy preciso tienen pocas fibras, los grandes, que no requieren excesiva precisión, pueden tener varios cientos de fibras en cada unidad motora.

Las fibras musculares de cada unidad motor no se hallan unidas en sólo haz en un músculo, sino que se extienden por el músculo en forma de microhaces. Por tanto, se sitúan entre microhaces de otras unidades motoras. Esta interdigitalización permite que las diferentes unidades motoras se contraigan en ayuda de las demás, y no actúen como segmentos individuales.

Contracciones Musculares de Diferente Fuerza:

Sumación de Fuerzas

El término “sumación” indica la adición de contracciones individuales para aumentar la intensidad de la contracción muscular total. Sucede sumación de tres formas diferentes: aumentando el número de unidades motoras que contraen simultáneamente o aumentando la frecuencia de contracción, que consiste en la “sumación de frecuencia” o “tetanización”.

• Sumación de múltiples fibras: Cuando el sistema nervioso central envía una señal débil para que contraiga un músculo, las unidades motores de éste que contengan menos y más pequeñas fibras musculares serán las que se estimulen, con preferencia a las unidades motoras más grandes. Luego, a medida que aumente la potencia de la señal, unidades motoras cada vez más grandes comenzarán a excitarse. A este fenómeno se le denomina “principio del tamaño”, que permite la graduación de la fuerza muscular.

• Sumación de frecuencias y tetenización: en un principio sólo existen contracciones individuales, una tras otra a baja frecuencia de estimulación. Cuando aumenta la frecuencia, llega un momento en que la nueva contracción comienza antes de que la anterior haya finalizado. En consecuencia la segunda contracción se añade parcialmente a la primera, y la fuerza total de concentración va aumentando a medida que se aumenta la concentración. Cuando se alcanza un nivel crítico, las contracciones se suceden tan rápido que llegan a unirse totalmente, convirtiéndose en una contracción continua: esto es lo que se conoce como “tetanización”. Cuando la frecuencia es aún mayor, alcanzando su máximo, ulteriores aumentos de frecuencia ya no tendrán efecto, porque se mantiene un estado de contracción total que no deja lugar de relajación entre contracción y contracción

• Fuerza máxima de contracción: la fuerza máxima de contracción tetánica de un músculo trabajando con su longitud normal es de 3-4 kilogramos por centímetro cuadrado de intersección muscular. De esta manera es fácil comprender como un músculo puede arrancar a sus tendones de los puntos de intersección con el hueso.

• Cambios de la fuerza muscular al iniciarse la contracción, el efecto escalera: cuando un músculo comienza a contraer tras un largo periodo de reposo, su fuerza inicial puede ser tan pequeña como la mitad de la que presenta después de desarrollar entre 10 y 50 contracciones. Es decir que la fuerza de contracción va aumentando hasta alcanzar su tope, fenómeno conocido como efecto escalera.

Aunque no se conocen todas las causas posibles de este fenómeno, se cree que se debe, principalmente, al aumento de los iones calcio en el citosol, originado por la liberación de estos del retículo sarcoplásmico con cada potencial muscular y al fracaso para recapturarlos inmediatamente después.

Fatiga Muscular

La contracción prolongada y fuerte de un músculo lleva al estado de fatiga muscular. Estudios en deportistas han demostrado que la fatiga muscular aumenta casi en proporción directa con la velocidad de depleción del glucógeno muscular. Por tanto, la mayor parte del fenómeno se debería, probablemente, a la incapacidad de los mecanismos contráctiles y metabólicos de las fibras musculares para seguir suministrando la misma potencia. Los experimentos también han puesto de manifiesto que la transmisión de la señal nerviosa por la unión puede disminuir ocasionalmente, siguiendo a la a realización de una actividad muscular prolongada. Este fenómeno provoca la reducción de la contracción muscular.

La interrupción del flujo sanguíneo a través del músculo en contracción provoca fatiga muscular casi completa en un minuto, a causa de la falta de nutrientes, sobre todo de oxígeno.

Sistemas de Palanca del Cuerpo

Los músculos actúan aplicando tensión a sus puntos de inserción en los huesos, y estos, a su vez, constituyen varios sistemas de palanca. La figura siguiente muestra el sistema de palanca del bíceps cuando eleva el antebrazo.

Un bíceps bien desarrollado tiene una sección transversal de 39 cm2, la fuerza máxima de contracción será de 136kg. Cuando el antebrazo forma exactamente un ángulo de recto con el brazo, la unión del bíceps es unos 5 cm anterior al punto de apoyo del codo, y la longitud total de la palanca del antebrazo es de unos 35 cm. Por tanto, la potencia que el bíceps tendría que aplicar a la mano para elevar un peso sería 1/7 de la fuerza de 136 kg, unos 19 kg. Cuando el brazo está totalmente extendido, la unión del bíceps es mucho menos que 5 cm anterior al punto de apoyo, y la fuerza con que el antebrazo puede trabaja es mucho menor que 19 kg.

El análisis de los sistemas de palanca del organismo dependen de:

Conocer el punto de intersección del músculo y,

su distancia hasta el punto de apoyo de la palanca, así como

la longitud de l brazo de la palanca y

la posición de la palanca.

“Coactivación” de Músculos Antagonistas

La práctica totalidad de los movimientos del cuerpo se deben a la contracción simultánea de músculos antagonistas situados en los lados opuestos de las articulaciones. Ello se denomina “coactivación” de músculos antagonistas, y se controla mediante mecanismos motores de la médula espinal y centros nerviosos superiores.

La posición de cada parte del cuerpo, como por ejemplo un miembro, viene determinada por los grados relativos de contracción de los juegos de músculos antagonistas.

Rigidez Cadavérica

Varias horas después de la muerte, todos los músculos del cuerpo entran en un estado de contractura denominado rigidez cadavérica o “post mortem”: los músculos se contraen y quedan rígidos, incluso en ausencia de potenciales de acción. Esta rigidez se debe a la desaparición total del ATP, que se necesita para que los puentes cruzados se separen de los filamentos de actina durante el proceso de relajación. Los músculos se mantienen rígidos hasta que se destruyen las proteínas musculares. Este proceso suele depender de la autolisis provocada por enzimas liberadas de los lisosomas entre 15 y 25 horas después siendo el proceso más rápido cuanto mayor es la temperatura