Cadena respiratoria. Reacciones luminosas de la fotosíntesis

Bioquímica. Complejo NADH deshidrogenasa. Coenzimas. Actividad enzimática. Succinato. Fosforilación oxidativa

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Cadena respiratoria. Reacciones luminosas de la fotosíntesis

CIENCIAS BIOLÓGICAS Y DE LA SALUD

BIOQUÍMICA II

CADENA RESPIRATORIA

REACCIONES LUMNOSAS DE LA FOTOSINTESIS

ALUMNO:


CADENA RESPIRATORIA

La mayor parte de la energía capturada para la síntesis de ATP a partir de las reacciones oxidativas de las células se genera en la fosforilación oxidativa mitocondrial. Los transportadores electrónicos reducidos, NADH y FADH2 transfieren sus equivalentes reductores a la matriz mitocondrial.

Los complejos enzimáticos unidos a la membrana mitocondrial interna hacen pasar los electrones a través de la cadena respiratoria, una serie de transportadores electrónicos con potencial de reducción sucesivamente creciente.

En la cadena respiratoria los transportadores electrónicos que se ven involucrados son:


  • Flavo proteínas, estas pueden captar 2H+ y 2e-.

  • Citocromos, que pueden captar solo 1e-.

  • Ubiquinona, esta puede captar 2H+ y 2e-.

  • Proteínas Hierro-Azufre, que solo captan 1e-.

    • COMPLEJO I: NADH A UBIQUINONA.

    • Es llamado también como complejo NADH deshidrogenasa, este es un enorme complejo de flavoproteína. La totalidad del complejo esta incrustada en la membrana mitocondrial interna y orientado de modo que su sitio de fijación de NADH mira hacia la matriz para poder interaccionar con el NADH producido por cualquiera de las diversas deshidrogenasas de la matriz.

    • Este complejo tiene como formula general : Cadena respiratoria. Reacciones luminosas de la fotosíntesis
      . En la que la ubiquinona oxidada (UQ) acepta un ion hidruro (2e- y 1H+) desde el NADH y un protón desde el agua disolvente de la matriz.

    • El complejo enzimático transfiere primero un par de equivalentes de reducción desde el NADH a su grupo prostético, FMN.

    • El complejo también contiene seis o siete agrupaciones Fe-S al menos de dos tipos diferentes, por los que pasan los electrones a su paso por FMN a la ubiquinona.

    • El ubiquinol (UQH2) difunde en la membrana desde el complejo I al complejo III, en donde se oxida a UQ.

    • El flujo de electrones por al complejo I a la ubiquinona y al complejo III va acompañado del movimiento de protones desde la matriz mitocondrial a el lado citosólico de la membrana mitocondrial interna (espacio intermembranal).

    • Las coenzimas del complejo I. la FMN y la CoQ, ambos pueden adoptar tres estados de oxidación. A pesar de que el NADH puede participar solo en la transferencia de dos electrones, la FMN como la CoQ son capaces de aceptar y dar uno o dos electrones, debido a que su forma semiquinona es estable. En cambio los citocromos del complejo III, al cual pasa sus electrones la CoQ reducida, son capaces solo de la reducción de un electrón.

    • La FMN y la CoQ proporcionan un conducto electrónico entre el dador de dos electrones NADH y los aceptores de un electrón, los citocromos.

    • COMPLEJO II: SUCCINATO A UBIQUINONA

    • A este complejo también se le conoce como succinato deshidrogenasa, es la única enzima del ácido cítrico ligada a la membrana. Es más pequeño y sencillo que el complejo I.

    • Contiene dos tipos de grupos prostéticos y al menos cuatro proteínas diferentes. Una proteína tiene un FAD unido covalentemente y un centro Fe-S con cuatro átomos de Fe; también esta presente una segunda proteína ferro-sulfurada.

    • Parece que los electrones pasan desde el succinato al FAD y a continuación a la ubiquinona a través de los centros Fe-S.

    • El primer paso en la ð-oxidación de los acil graso-CoA, por la flavoproteína acil-CoA deshidrogenasa, es la transferencia de electrones desde el sustrato al FAD de la deshidrogenasa, después a su flavoproteína transferidora de electrones (ETFP) que pasa sus electrones a la ETFP-ubiquinona deshidrogenasa. Esta reductasa, proteína ferro-sulfurada también tiene unido un nucleótido de flavina, pasa electrones a la cadena respiratoria al reducir la ubiquinona en la membrana mitocondrial interna.

    • La enzima glicerol-3-fosfato deshidrogenasa, es una flavoproteína localizada en la cara externa de la membrana mitocondrial interna, canaliza electrones hacia la cadena respiratoria reduciendo la ubiquinona.

    • COMPLEJO III: UBIQUINONA A CITOCROMO C

    • Este complejo se le llama complejo citocromo bc1 o ubiquinona-citocromo c oxidorreductasa.

    • Contiene los citocromos b562 y b566, citocromo c1, una proteína ferro-sulfurada y al menos otras seis subunidades proteicas.

    • Estas unidades están dispuestas de forma asimétrica en la membrana mitocondrial interna.

    • El citocromo b abarca la membrana y el citocromo c1 como la proteína ferro-sulfurada se encuentran en la cara externa.

    • La conmutación entre la ubiquinona transportadora de dos electrones y los transportadores de un electrón (cit. b562, b566, c1 y c) se consigue mediante una serie de reacciones llamada ciclo Q.

    • El efecto neto en este complejo III es: UQH2 se oxida a UQ y se reduce el citocromo c.

    • El complejo III funciona como una bomba de protones; gracias a la orientación asimétrica del complejo, los protones producidos cuando se oxida el UQH2 a UQ se liberan al espacio intermembranal produciendo una diferencia de concentración de protones transmembrana, un gradiente de protones.

    • Las transferencias de electrones entre los citocromos y ubiquinonas son reacciones de un solo electrón que produce el radical semiquinona como intermediario.

    • COMPLEJO IV: REDUCCIÓN DE O2

    • Este complejo también es llamado citocromo oxidasa, que contiene los citocromos a y a3. están formados por dos grupos hemo unidos a diferentes regiones de la misma proteína y son espectral y funcionalmente distintos.

    • La citocromo oxidasa también contiene dos iones cobre, CuA y CuB, que son de importancia crucial para la transferencia de electrones al O2.

    • El paso de los electrones a través del complejo IV: CuA (Cu2+) y cit. a (Fe2+) forman un centro redox bimetalito que puede aceptar dos electrones.

    • Aparentemente los electrones se trasladan primero desde el cit. c a CuA o al cit. a, que están en rápido equilibrio redox entre si.

    • Este centro bimetálico dona electrones a CuB y a cit. a3 también en equilibrio redox.

    • Estos, a su vez, ceden los electrones que reducen el O2 a H2O.

    • Los cuatro protones utilizados en la reducción del O2 a H2O son captados del lado de la matriz de la membrana mitocondrial interna.

    • En consecuencia la citocromo oxidasa bombea protones fuera de la matriz a medida que se transfieren electrones al O2.

    • RESUMEN ( cadena respiratoria )

    • Los electrones llegan a UQ vía complejos I y II.

    • UQH2 actúa como un transportador móvil de electrones y protones; pasa los electrones al complejo III, el cual los pasa a otro eslabón móvil, el citocromo c.

    • El complejo IV transfiere electrones desde el citocromo c reducido al O2.

    • El flujo electrónico a través de los complejos I, III y IV va acompañado de flujo de protones desde la matriz al espacio intermembranal.

    • También se puede señalar que los electrones producidos en la ð-oxidación de ácidos grasos también se pueden incorporar en la cadena respiratoria a través de UQ.


    FOSFORILACION OXIDATIVA

    La ATP sintasa, es un complejo enzimático mitocondrial interna que sintetiza ATP, tiene dos componentes o factoras mayoritarios, F1 y F0.

    F1, que en todos los organismos aeróbicos esta compuesto por seis subunidades, contiene varios sitios para la fijación de ATP y ADP, incluido el sitio catalítico para la síntesis de ATP.

    Es un complejo de proteína periférica de la membrana, que se mantiene unido a la misma por su interacción con F0, complejo de proteína integral de membrana constituido por cuatro polipéptidos diferentes que forman un canal transmembrana a través del cual los protones pueden atravesar la membrana.

    El complejo F0F1 completo, al igual que F1 aislado, puede hidrolizar el ATP a ADP y Pi, pero su función biológica es catalizar la condensación de ADP y Pi para formar ATP.

    Las ATPasas tipo F, utilizan la energía liberada por la hidrólisis del ATP para trasladar protones a través de membranas contra un gradiente de concentración.

    Las enzimas que catalizan las deshidrogenaciones de NADH y FMNH2 están dispuestas de manera asimétrica en la membrana interna, de forma que los protones son captados siempre de dentro de la matriz y liberados en el espacio intermembrana.

    Este bombeo de protones por las proteínas respiratorias da lugar a la conversión de la energía de la respiración en energía osmótica, en forma de un gradiente electroquímico que establece un potencial eléctrico.

    La energía liberada por la descarga de este gradiente puede acoplarse con la fosforilación de ADP a ATP, con lo que no se forman intermediarios aislables. Aquí interviene el complejo F0F1.

    La energía libre que se libera cuando el H+ pasa por el canal para regresar a la matriz se aprovecha de manera para impulsar la síntesis de ATP, catalizada por el componente F1 del complejo.

    El nudo F1 contiene tres subunidades ð y tres subunidades ð, y las seis proteínas están dispuestas como los gajos de una naranja. Cada ensamblaje ðð se encuentra de manera alternada en una de las tres conformaciones: laxa (L), compacta (T) y abierta (O).


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    • COMPLEJO V: ATP SINTASA ( sintesis real de atp a partir de adp )

    • El ATP se une de manera muy fuerte al F1 aislado, pero esta afinidad se reduce cuando se genera un gradiente protónico.

    • La reacción catalizada por F1 es fácilmente reversible, lo cual sugiere que la liberación de ATP de nueva síntesis desde el complejo es el paso limitante de la velocidad de la fosforilación.

    • El ADP y Pi se unen inicialmente al conjunto en el estado L (laxa, paso 1).

    • Mediante un proceso dependiente de energía, el lugar L cambia a un lugar T (compacta), y un lugar T de otro ensamblaje cambia a la conformación O (abierta, paso 2).

    • En el paso 3, el ADP y el Pi unidos al lugar T experimentan una condensación reversible para dar ATP, con liberación de agua.

    • El ATP previamente sintetizado por una de las otras subunidades se libera como consecuencia del cambio conformacional de esta subunidad desde T a O.

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    REACCIONES LUMINOSAS : FOTOSINTESIS

    Los dos fotosistemas están localizados en la membrana tilacoide. Cada fotosistema es un complejo proteico transmembrana de múltiples subunidades, que poseen moléculas de clorofila antena y centro de reacción y agentes de transporte electrónico.

    Los fotosistemas se han denominado de acuerdo con el orden en que se descubrieron. El que presenta una absorbancia de hasta 700 nm se denomina fotosistema I (PSI), y el que absorbe tan solo hasta una longitud de onda de aproximadamente 680 nm se denomina fotosistema II (PSII).

    En cada uno de los dos fotosistemas el paso primario es la transferencia de un electrón excitado por la luz desde un centro de reacción (P680 o P700) a una cadena de transporte electrónico. El destino final de los electrones es la molécula de NADP+ de la derecha, que se reduce a NADPH.

    En las dos fases del proceso se liberan protones a la luz del tilacoide. Algunos de los protones proceden del H2O que se rompe, y otros proceden del estroma.

    Esta transferencia de protones a la luz produce un gradiente de pH a través de la membrana tilacoide.

    El ATP y el poder reductor en forma de NADPH son los productos de las reacciones luminosas. Estos compuestos son los que se necesitan para impulsar los procesos de síntesis que tienen lugar en las reacciones oscuras.


    clorofila a y b

    • FOTOSISTEMA II: Fragmentación del agua

      • Se empieza con la absorción de un fotón captado por el sistema de captación de luz del fotosistema II.

      • El centro MN, una agrupación de cuatro átomos de Mn unida a proteína, tiene capacidad de cuatro estados de oxidación, denominados S0 a S4.

      • El Mn cede cuatro electrones de manera secuencial cuando cuatro fotones son captados por el fotosistema II, retirando los electrones de los oxígenos del agua unida y liberando O2.

      • El centro permite que un electrón a la vez pase con dirección a P680.

      • El fotón es conducido a una clorofila, llamada centro de reacción, denominada P680.

      • La excitación del P680 hace pasar a la molécula del estado basal a un estado excitado de -0.8 voltios.

      • El P680 excitado pasa a ser un agente reductor, capaz de transferir rápidamente un electrón desde el P680 a un aceptor electrónico primario de menor energía, la feofitina a feofitina aceptora (Ph).

      • Las feofitinas son moléculas idénticas a las clorofilas, excepto que dos protones sustituyen al ion Mg central.

      • El electrón se transfiere a continuación a una serie de moléculas de plastoquinona (QA y QB) asociadas con proteínas del PSII.

      • Dos electrones y dos protones son captados por la plastoquinona QB; los protones son procedentes del estroma.

      • La plastoquinona reducida, QH2 (plastoquinol) se libera a la porción lipídica de la membrana tilacoide.

    • El plastoquinol interacciona con un complejo de citocromos y proteínas Fe-S, el citocromo bf (cit bf), ligado a la membrana. Cataliza la transferencia de los electrones a una cuproproteína, la plastocianina (PC).

    • Cuando el plastoquinol se oxida para producir de nuevo plastoquinona, los dos protones se liberan a la luz del tilacoide.

    • La plastocianina, es una proteína móvil de la luz del tilacoide, pasa los electrones a los centros de reacción P700.

    • En este proceso, el cobre de la plastocianina se reduce primero a Cu(I) y luego se reoxida a Cu(II).

    • Hasta ahora se ha dejado el centro de reacción P680 con un déficit de electrones, o mejor dicho, oxidado a un oxidante fuerte, el P680+.

    • El fotosistema II extrae los electrones del agua, y los transfiere al fotosistema I liberado O2.

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    • FOTOSISTEMA I: Producción de NADPH

    • El fotosistema I contiene una clorofila centro de reacción, P700, y puede absorber la luz de hasta P700.

    • La excitación por un fotón absorbido por las clorofilas antena asciende los electrones del P700 desde un estado basal a un estado excitado aproximadamente de -1.3 voltios.

    • Cada electrón excitado pasa a través de una cadena de transporte electrónico.

    • Primero es captado por un aceptor clorofílico (A0), luego se transfiere a una molécula de filoquinona (A1, llamada también vitamina K1).

    • Por ultimo es transportado por una serie de tres Fe-S (Fx, FB y FA).

    • Estas proteínas contienen grupos Fe-S (inciso d).

    • Por ultimo el electrón se transfiere a otra proteína Fe-S, la ferredoxina soluble (Fd), que se encuentra en el estroma.

    • La enzima ferredixina: NADP+ oxidorreductasa cataliza la transferencia de electrones al NADP+, una vez que la ferredoxina ha sido reducida por el fotosistema I:

    • Es la ferredoxina, y no el NADP+, la que puede considerarse el receptor directo de los electrones de la ruta.

    • Gran parte de la ferredoxina reducida se utiliza para reducir el NADP+, una gran parte se emplea para otras reacciones reductoras.

    • Se puede considerar a la ferredixina reducida como una fuente de electrones de bajo potencial para mucha procesos reductores.

    • El NADPH producido por la oxidación de la ferredoxina se libera al estroma, en donde se utilizara en las reacciones oscuras.

    • Los electrones que se han conducido a través del fotosistema I tenían su origen en la transferencia de electrones desde los centros de reacción P700.

    • Los centros de reacción oxidados (P700+) producidos de esta forma deben recibir un nuevo aporte de electrones para que continué la fotosíntesis.

    • En la fotosíntesis de dos sistemas, estos electrones los proporciona el fotosistema II a través de la plastocianina.

    BIBLIOGRAFIA

    Cadena Respiratoria

    VOET, D. Y VOET, J., Bioquímica. Omega, España, 1992.

    WHITE, A., HANDLER, P., SMITH, E., HILL, R., LEHMAN, R. Principios de Bioquímica, McGraw Hill, 1989.

    Reacciones Luminosas

    MATHEWS Y VAN HOLDE. Bioquímica. Edit. McGraw Hill- Interamericana, 2a. edición, 2001.

    Estructuras

    CAMBRIDGESOFT, ChemDraw Ultra 7.0.1, 2001 (estructuras)