Bioquímica

Ingeniería en Biotecnología. Aminoácidos. Efectro hidrofóbico. Enlace peptídico. Proteínas. Prolina. Mioglobina. Colágeno. Anemia falciforme. Polyaspartato. Poliproplina. Fenilisocianato. Encima

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Nota:

Prueba conjunta de Bioquímica. 3U.

Carrera de Ingeniería en Biotecnología. ESPE

Todas las preguntas valen 1 P. excepto 47 y 48 valen 2p

  1. La función biológica de los aminoácidos es
  1. únicamente formar parte de las proteínas
  2. formar parte de los ácidos nucleicos
  3. formar parte de las proteínas y otras funciones biológicas
  4. ninguna de las anteriores
  1. En la estructura de los aminoácidos hay
  1. un grupo alfa-amino y un grupo alfa-carbonilo
  2. un grupo alfa-amino y un grupo beta-carboxilo
  3. un grupo alfa-amido y un grupo alfa- carboxilo
  4. un grupo alfa-amino y un grupo alfa- carboxilo
  1. Los aminoácidos no pueden tener nada más que un:
  1. carbono-alfa
  2. grupo amino
  3. grupo carboxilo
  4. átomo de nitrógeno
  1. Los aminoácidos se clasifican en cuatro grupos en función de su:
  1. tamaño
  2. grupo R
  3. grupo amino
  4. grupo carboxilo
  1. Todos los aminoácidos con grupo R de naturaleza apolar se caracterizan por tener un grupo R capaz de formar:
  1. enlaces iónicos
  2. interacciones hidrofóbicas
  3. puentes de hidrógeno
  4. puentes disulfuro
  1. Todos los aminoácidos con grupo R de naturaleza polar sin carga se caracterizan por tener un grupo R capaz de formar:
  1. enlaces iónicos
  2. interacciones hidrofóbicas
  3. puentes de hidrógeno
  4. puentes disulfuro
  1. Todos los aminoácidos con grupo R de naturaleza polar con carga se caracterizan por tener un grupo R capaz de formar:
  1. enlaces iónicos
  2. interacciones hidrofóbicas
  3. puentes disulfuro
  4. ninguna de las anteriores
  1. La mayoría de los aminoácidos presentan estereoisómeros por:
  1. tener el grupo α-carboxilo a la derecha
  2. tener un carbono alfa asimétrico
  3. tener el grupo α-amino a la izquierda
  4. tener un carbono alfa simétrico
  1. Cuál de los siguientes aminoácidos es un aminoácido aquiral:
  1. Alanina
  2. Ac. Aspártico
  3. Glutamina
  4. Glicina
  1. ¿En qué forma iónica se encuentran los grupos alfa-amino y alfa-carboxilo de los aminoácidos a pH neutro?:
  1. alfa-NH4+ y alfa-COOH
  2. alfa-NH3 y alfa-COO-
  3. alfa-NH3 y alfa-COOH
  4. alfa-NH3+ y alfa-COO-
  1. Cuando un aminoácido monoamino monocarboxílico tiene sus grupos α ionizados con una carga positiva y otra negativa forma un ión bipolar que se denomina:
  1. contraión
  2. ión híbrido
  3. dipolo
  4. ión neutro
  1. La curva de valoración de un aminoácido consiste en:
  1. una gráfica que representa el protocolo usado para calcular la concentración de un aminoácido en una disolución
  2. una gráfica que representa la cantidad de aminoácido necesaria para una determinada actividad
  3. una gráfica que representa el pH de una disolución del aminoácido en función de los equivalentes de ácido o base fuertes añadidos
  4. una gráfica que representa la variación de la concentración de un aminoácido en una proteína
  1. El estado de ionización de un aminoácido varía con:
  1. el pH
  2. la concentración
  3. el pKa
  4. la presión
  1. El efecto hidrofóbico consiste en que:
  1. El interior de las células es predominantemente no polar
  2. Las membranas no pueden ser atravesadas por el agua
  3. grupos apolares tienden a organizarse excluyendo al agua
  4. Los aminoácidos con cadena lateral apolar forman puentes de hidrógeno con facilidad
  5. Las interacciones entre cadenas laterales de aminoácidos apolares son más fuertes que las interacciones iónicas
  1. La frase correcta sobre el enlace peptídico ...
  1. es resistente a la hidrólisis ácida
  2. no impide que desaparezcan las propiedades ácido-base de los grupos amino y carboxilo que lo forman
  3. no impide la posibilidad de que los grupos -CO y -NH puedan formar enlaces débiles
  4. No interfiere con los grupos R
  1. En relación con la cadena lateral de los aminoácidos:
  1. La His tiene un grupo amino
  2. La Cys es apolar
  3. La Phe es aromática
  4. La Ser tiene un grupo carboxílico
  5. La Met contiene un grupo tiol
  1. Con respecto a la desnaturalización de las proteínas:
  1. La elevación de la temperatura la favorece porque se rompen los puentes disulfuro
  2. La estructura de la proteína desnaturalizada es menos ordenada que la nativa
  3. Siempre es un proceso irreversible
  4. Siempre se produce cuando el pH es menor que 7
  1. Señala la frase correcta en relación con la estructura de las proteínas:
  1. La estructura cuaternaria se estabiliza normalmente por el mismo tipo de interacciones que la terciaria
  2. Todas las proteínas poseen estructura cuaternaria
  3. Los grupos CO y NH del esqueleto peptídico participan en la estabilización de la estructura secundaria, pero no de la terciaria
  4. Los aminoácidos con cadena lateral más voluminosa quedan hacia el exterior en las proteínas globulares
  5. La estructura beta no se encuentra en las proteínas globulares
  1. Señala la frase correcta
  1. La hélice alfa puede estar formada por más de una cadena polipeptídica
  2. La hoja beta se estabiliza principalmente por interacciones iónicas entre las cadenas laterales de los residuos de aminoácido
  3. El efecto hidrofóbico es importante en el mantenimiento de la estructura terciaria de una proteína en medio acuoso
  4. Los puentes disulfuro constituyen el componente principal para el mantenimiento de la estructura terciaria de las proteínas
  5. La hélice alfa se encuentra mantenida por enlaces de hidrógeno entre las cadenas laterales de residuos de aminoácido
  1. Señala la frase correcta. Dado el pentapéptido Glu-Met-Arg-Thr-Gly:
  1. El residuo C terminal es Glu
  2. A pH 7,0 presenta dos grupos cargados
  3. Su nombre correcto es glicil treonil arginil metionil glutámico
  4. Tiene 5 enlaces peptídicos
  5. Su carga a pH 7,0 es 0
  1. Señala la frase correcta. En relación con la desnaturalización de una proteína:
  1. Se rompen los enlaces peptídicos
  2. La estructura de la proteína desnaturalizada es más ordenada que la de la proteína nativa
  3. Afecta a la estructura, pero no la actividad de la proteína
  4. En algunos casos es reversible, pero no siempre
  5. Las proteínas se desnaturalizan a temperaturas ligeramente superiores a 37 ºC
  1. Podemos encontrar aminoácidos de la serie IV
  1. en casi todas las proteínas
  2. formando parte de antibióticos como la gramicidina
  3. en todas las proteínas con puentes disulfuro
  1. Podemos encontrar D-aminoácidos en
  1. enzimas del metabolismo de los hidratos de carbono
  2. la pared bacteriana
  3. antibióticos
  4. glicoproteínas
  1. Los aminoácidos proteicos se caracterizan porque
  1. pertenecen a la serie L
  2. no pueden ser sintetizados por el hombre
  3. pueden sufrir modificaciones una vez que se han incorporado a las proteínas
  4. son esenciales
  1. Es cierto que todos los aminoácidos (aa) proteicos
  1. Son ópticamente activos
  2. pertenecen a la serie IV
  3. pueden ser sintetizados por el hombre
  4. nada de lo anterior es cierto
  1. El aa Prolina se caracteriza porque
  1. no tiene carbonos asimétricos
  2. no tiene actividad óptica
  3. su cadena lateral está unida al grupo amino
  4. nada de lo anterior es cierto
  1. Las proteínas son macromoléculas biológicas constituidas básicamente por:
  1. C, H, O, P.
  2. C, H, O, N.
  3. C, H, O, Fe
  1. Los -L-aminoácidos se caracterizan por:
  1. la disposición del grupo carboxilo (-COOH) a la izquierda del carbono .
  2. la disposición del grupo amino (-NH2) a la derecha del carbono .
  3. la disposición del grupo amino (-NH2) a la izquierda del carbono .
  1. El comportamiento anfótero de los aminoácidos se refiere a que:
  1. El pH que exista en una disolución acuosa determina su ionización.
  2. El pH que exista en una disolución acuosa determina su actividad óptica.
  3. El pH impide que se solubilicen en una disolución acuosa.
  1. Un ejemplo de polipéptido es la unión de:
  1. Ala - Glu - Tyr - Met – Pro
  2. Cys - Pro - His - Ala - Ile - Phe – Gly
  3. ninguna respuesta es correcta.
  1. En cuanto al enlace peptídico, es cierto que:
  1. se establece entre los grupos amino (-NH2) de dos aminoácidos contiguos.
  2. se establece entre los grupos carboxilo (-COOH) de dos aminoácidos contiguos.
  3. se establece entre los grupos amino (-NH2) y carboxilo (-COOH) de dos aminoácidos
  1. La configuración o de lámina plegada de una proteína, se refiere a:
  1. su estructura primaria.
  2. su estructura secundaria.
  3. su estructura terciaria.
  1. Si la mioglobina es una proteína formada por un único polipéptido, ¿puede tener estructura cuaternaria?
  1. nunca
  2. si
  3. a veces
  1. Cuando una proteína se desnaturaliza, ¿quedan libres sus aminoácidos?
  1. si
  2. nunca
  3. a veces
  1. El colágeno es una proteína con función:
  1. estructural.
  2. enzimática.
  3. hormonal
  1. La anemia falciforme es una enfermedad que se produce por alteración de la estructura
  1. Primaria
  2. Secundaria
  3. Terciaria
  4. Cuaternaria
  1. El polyaspartato puede formar hélice alfa
  1. a pH neutro
  2. a pH 3
  3. nunca
  4. siempre
  1. La poliproplina pude formar hélice alfa
  1. a pH neutro
  2. a pH 9
  3. nunca
  4. siempre
  1. Si un tripéptido la reaccionar con fenilisocianato y luego ácido da el derivado feniltiohidantoinico de la glicina, la estructura primaria sería:
  1. Gly-X-Y
  2. X-Gly-Y
  3. X-Y-Gly
  4. Glu-X-Y
  1. Si al tratar un tetrapéptido con Tripsina se producen 2 fragmentos, la estructura primaria sería:
  1. Lys-X-Y-Z
  2. Arg-X-Y-Z
  3. X-Lys-Arg-Y
  4. X-Lys-Y-Z
  5. X-Arg-Y-Z
  1. En una cromatografía de intercambio iónico con resina catiónica (-) se quiere separar Gly de Asp, su variación de pH sería:
  1. De 2 a 7
  2. De 7 a 2
  3. De 11 a 7
  4. De 7 a 11
  5. Ninguno de los anteriores
  1. Un péptido tiene la siguiente composición: Asp3, Ala, Glu, His, Leu2, Pro, Gly4, Lys2. Su carga a pH 12 será:
  1. +4
  2. -5
  3. -15
  4. +5
  5. -4
  1. En un enzima, el centro activo
  1. es el lugar al que se une el sustrato
  2. es el lugar al que se une un cofactor
  3. no participa en el mecanismo de la reacción
  4. participa tanto en la unión al sustrato como en el mecanismo de la reacción
  1. El sitio catalítico del centro activo de un enzima
  1. participa en la unión al sustrato
  2. participa en el mecanismo de la reacción
  3. es el lugar al que se unen los cofactores
  4. nada de lo anterior es cierto
  1. La actividad de un enzima es sensible a factores como
  1. el pH
  2. la temperatura
  3. la presencia o ausencia de cofactores
  4. la cantidad de enzima que se va consumiendo a lo largo de la reacción
  1. Un enzima en ausencia de su cofactor
  1. se llama holoenzima
  2. se llama apoenzima
  3. se llama coenzima
  4. tiene mayor actividad específica
  1. Es cierto que
  1. hay enzimas cuyo pH óptimo es 2
  2. la actividad enzimática aumenta siempre con la temperatura
  3. los enzimas necesitan siempre un grupo prostético
  4. hay enzimas que pueden reaccionar con varios sustratos
  1. Entre los factores que pueden modificar la actividad de un enzima se encuentran
  1. pH
  2. temperatura
  3. su contenido en aminoácidos no polares
  4. su peso molecular

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