Bioquímica

Química. Macromoléculas. Estructura de macromoléculas. Moléculas. Aminoácidos. Proteínas

  • Enviado por: Langedelsur
  • Idioma: castellano
  • País: España España
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Examen Evaluación Continua Bioquímica CEU-UCH

  • Dióxido de carbono y oxígeno compiten por la hemoglobina.

  • La hemoglobina es cooperativa ya que en pulmones toma oxígeno y en tejidos lo suelta.

  • El BPG aumenta la afinidad del oxígeno por la hemoglobina.

  • La mioglobina tiene mayor KM por el oxígeno, por tanto mayor afinidad que la hemoglobina.

  • El estado T de la hemoglobina tiene mayor afinidad por el oxígeno.

  • A pH ácido aumenta la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno.

  • La hemoglobina no tiene subunidad b (beta).

  • La hemoglobina y mioglobina tienen la misma afinidad por el oxígeno.

  • El O2 y CO2 compiten por el centro activo del grupo hemo.

  • La hemoglobina A y F son iguales excepto en la afinidad por el oxígeno.

  • Mioglobina y hemoglobina siguen cinéticas alostéricas.

  • La hemoglobina transporta CO2 unido al amino de la subunidad b(beta).

  • El pH ácido favorece la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno.

  • El CO2 no puede unirse al grupo hemo, el CO si.

  • El CO es beneficioso porque puede unirse al grupo hemo de la hemoglobina.

  • Concentraciones elevadas de CO2 y pH ácido dificultan la unión del oxígeno por la mioglobina.

  • La hemoglobina fetal tiene baja afinidad por BPG.

  • Un pH ácido de la Hemoglobina tiene mayor afinidad por el oxígeno.

  • CO2 y O2 no compiten por la unión al grupo hemo de la hemoglobina.

  • A pH ácido aumenta la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno.

  • Podemos separar proteínas en función del tamaño, carga y solubilidad.

  • La electroforesis bidimensional es igual al isoelectroenfoque más HPLC.

  • El inmunoblot utiliza anticuerpos específicos para reconocer proteínas.

  • La estructura secundaria es la ordenación regular y repetitiva de los aminoácidos adyacentes en la cadena polipeptídica.

  • Las chaperonas necesitan más proteínas para su función.

  • Las chaperoninas ayudan al plegamiento correcto de proteínas.

  • Las proteínas G son proteínas fijadoras de GTP que actúan en rutas de señalización intracelular.

  • El pH ácido mantiene las proteínas sin desnaturalizar, por eso la pepsina es resistente al pH del estómago.

  • Una columna de intercambio catiónico tiene cargas positivas y capta negativas.

  • La técnica ELISA nos da información sobre la estructura de las proteínas.

  • La estructura de la proteína es la que determina su función.

  • Una proteína solo tiene dos grupos ionizables.

  • Los puentes disulfuro son débiles debido a los residuos de la cisteina.

  • La estructura terciaria viene determinada por la primaria.

  • Electroforesis bidimensional es HPLC mas isoelectroenfoque.

  • La electroforesis bidimensional no tiene nada que ver con el análisis de proteínas.

  • La estructura de la proteína es la que determina la función.

  • Las proteasas eliminan puentes disulfuro.

  • Una reacción endergónica es espontánea.

  • Las curvas de titulación revelan la capacidad tamponadora de un sistema ácido-base conjugado pero no determinan el pKa de un ácido débil.

  • Todos los aminoácidos forman parte de las proteínas.

  • Para sintetizar fosfoproteínas se utilizan aminoácidos fosforilados.

  • La glicina tiene pK1=4 y pK2=7,58, tiene carga neta 0 a pH=2,92.

  • Lisina, arginina y histidina son básicos a pH neutro.

  • En la proteína Glu-Ala-Met-Arg-Val-Leu, la arginina es el único aminoácido con el grupo -amino libre.

  • Aspartato y glutamato tienen interacciones electrostáticas.

  • Los puentes disulfuro son débiles debido a los residuos de la cisteina.

  • Un aminoácido básico tiene valores de pK1=1,82, pK2=9,17, pK=6, tiene un pI=5,5.

  • Un aminoácido tiene varios pI.

  • Todos los aminoácidos conocidos se utilizan para la síntesis de proteínas.

  • El pI es el pH al cual la carga vale 0.

  • Aspartato tiene un grupo amino y dos carboxilo.

  • La carga del aminoácido depende del pH y de la cadena lateral del aminoácido.

  • Todos los aminoácidos tienen tres grupos ionizables.